Ацетальдегіду.

Етанолу.

Малонового альдегіду.

Пропіонового альдегіду.

Метанолу.

ANSWER: A

Для отримання із підшлункової залози тварин у чистому вигляді ферменту амілази використовують метод афінної хроматографії із закріпленим на носієві лігандом. Яку із наступних речовин використовують в якості ліганда?

Крохмаль

Целюлозу

Лактозу

Сахарозу

Глюкозу

ANSWER: A

Механізми більшості патологічних процесів реалізуються через виникнення стану гіпоксії, в ході якого при неповному відновленні кисню утворюється пероксид водню. Назвіть фермент, що його знешкоджує при нагромадження за патологічних процесів

Каталаза

Цитохромоксидаза

Лактатдегідрогеназа

Еластаза

Фосфогексоізомераза

ANSWER: A

Один із підкласів ферментів транс аміназ містять кофермент піридоксальфосфат, що має одну відмінність від інших коферментів. Вкажіть її:

Переносить тільки електрони

Переносить тільки протони

Переносить тільки енергію

Переносить тільки хімічні групи

Каталізує реакції фосфорилювання

ANSWER: D

Під час лабораторного обстеження виявили нестачу вітаміну В₂. Дефіцит яких ферментів може спричинити розвиток патологічних процесів в організмі за цих умов ?

АсАТ і АлАТ

НАД і НАДФ-залежних оксидоредуктаз

ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ

Піридоксальфосфату

Цитохромоксидаз

ANSWER: C

З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?

Щоб визначити кількість субодиниць фермента

Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу

Для визначення їх молекулярної маси

Для визначення їх електрофоретичної рухливості

Виявити спадкове порушення активності фермента

ANSWER: B

Покращення тканинного дихання нерідко може бути спичинене зниженням активності цитохромоксидази, викликане дефіцитом:

Mo

Zn

Cu

Al

Na

ANSWER: C

В організмі порушений синтез і функція НАД і НАДФ-дегідрогеназ. Застосування яких сполук можна компенсувати цей дефіцит ?

ФАД

ТГФК

Піридинових коферментів

Піридоксальфосфату

АсАТ і АлАТ

ANSWER: C

В організмі виявлено гальмування активності каталази, пероксидази, цитохромів. Порушені процеси тканинного дихання. Дефіцитом іонів яких металів це спричинено?

Магнію, фтору

Заліза, міді

Хрому, кальцію

Йоду, фтору

Натрію і калію

ANSWER: B

Яка з названих причин лежить в основі розвитку спадкових ферментопатій?

Порушення оптимуму концентрації субстрату

Порушення оптимуму рН

Інгібування ферменту, посилене виведення

Порушення оптимуму температури

Відсутність або дефіцит ферменту

ANSWER: E

Ізоферментні спектри якого ферменту частіше використовуються в діагностиці ?

АлАТ

ЛДГ

ЛФ

СДГ

СОД

ANSWER: B

Вкажіть реактиви, які необхідно приготувати для визначення амілази по Каравею

Субстрат крохмалю, йод

Розчин аміаку і крохмаль

Фосфатний буфер, реактив Фелінга

Розчин сірчаної кислоти, йод

Розчин щавелевої кислоти, крохмаль

ANSWER: A

Які одиниці вимірювання використовують для вираження результатів визначення активності ферментів?

мкМ/хв

моль/сек

молекул субстрата /хв

Од. суб./1 мг білка

Всі відповіді вірні

ANSWER: C

Назвіть принцип визначення активності амілази

Колориметричне визначення концентрації крохмалю до і після його ферментативного гідролізу

Утворення забарвленої сполуки мальтози з йодом

Утворення забарвленої сполуки з реактивом Фелінга

Утворення забарвленої сполуки з сахаразою

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Назвіть найчутливіший метод визначення активності альфа-амілази в крові і сечі:

Елеккторофоретичний

Амілокластичний

Хроматографічний

Ренгеноструктурний

Хемілюмінісцентний

ANSWER: B

Які з перелічених факторів можуть спотворити результат визначення альфа-амілази в крові та сечі ?

Домішки слини в пробі

Субстрат приготовлений із неякісного крохмалю

Використання гемолізованої сироватки

Недотримання умов виконання методитки

Всі перелічені

ANSWER: E

Для якого захворювання характерне значне збільшення активності ліпази?

Токсичний гепатит

Гострий гепатит, цироз печінки

Печінкова кома

Гострий панкреатит

Всі перелічені

ANSWER: D

При загостренні яких захворювань активність трансамідинази в сечі підвищується ?

Хвороб м’язів

Гепатиту

Інфаркту міокарда

Остепорозу

Хвороби нирок

ANSWER: E

При яких з перелічених нижче захворюваннях спостерігається зниження активності альфа-амілази в крові?

Гепатитах, цирозах і пухлинах печінки

Масивному некрозі, атрофії підшлункової залози

Фіброзі підшлункової залози

Цукровому діабеті, гіпотиреозах

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Як змінюється активність альфа-амілази в крові та у сечі хворих з нефротичним синдромом?

У крові активність альфа-амілази підвищена, у сечі - без змін

У крові активність альфа-амілази підвищена, у сечі - різко знижена

У крові активність альфа-амілази знижена, у сечі - не визначається

Активність альфа-амілази в крові і сечі підвищена

Всі відповіді правильні

ANSWER: B

Вплив яких факторів необхідно враховувати при підозрі на панкреатит і його лабораторній діагностиці ?

Характер харчування,

Вживання алкоголю

Емоційні, стресові стани

Фармакологічні речовини (прийом лікарських препаратів)

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Діастаза досить поширений клітинний лабораторний аналіз. В тканинах яких органів найбільше виробляється амілази ?

Печіні

Нирках

Підшлунковій і слинній залозі

Головному мозоку

Всі відповіді правильні

ANSWER: C

Захворювання печінки можна діагностувати за результатами наступних ферментативних показників окрім:

Визначення свіввідношення АсАТ і АлАТ

Визначення активності лужної фосфатази

Визначення активності ізоферментів ЛДГ

Визначення активності аргінази

Визначення активності амілази, трипсину

ANSWER: E

Про що свідчить значно підвищена активність ЛДГ у сироватці крові хворих інфарктом міокарда протягом 20 - 27 діб?

Про глибокі зміни в серцевому м'язі

Про наявність великого, нерідко трансмурального інфаркту міокарда

Про уповільнення процесів репарації

Можливого несприятливого прогнозу захворювання, повзучий інфаркт

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Яка закономірність ступеня збільшення активності ферментів характерна для загострення хронічного гепатиту?

ЛДГ > АсАТ > АлАТ

АсАТ > АлАТ > ЛДГ

АлАТ > АсАТ > ЛДГ

АсАТ > ЛДГ > АлАТ

Всі відповіді правильні

ANSWER: C

Тяжкість і поширеність враження клітин якого органа відображає ступінь зниження активності холінестерази сироватки крові ?

Нирок

Печінки

Серцевого і скелетного м'язів

Підшлункової залози

Всі відповіді правильні

ANSWER: B

Активність яких ізоферментів лактатдегідрогенази (ЛДГ) буде змінюватися при гострому гепатиті?

ЛДГ1

ЛДГ2

ЛДГ3

ЛДГ4 і ЛДГ5

Всі відповіді правильні

ANSWER: D

Активність якого ферменту підвищується в крові до появи клінічних симптомів рахіту ?

Лужної фосфатази

Лактатдегідрогенази

Креатинкінази

Альдолази

Всі відповіді правильні

ANSWER: A

Зниження активності якого ферменту крові є наслідком отруєння органічними сполуками ?

Холінестерази

Лужної фосфатази

Кислої фосфатази

Ліпази

Вірні відповіді А, С, Д

ANSWER: A

Визначте, для якого патологічного стану характерно підвищення активності креатинкінази:

Інфаркт легень

Інфаркт міокарда

Синдром м'язового роздавлення

Інсульт

Вірні відповіді B, С, Д

ANSWER: E

Визначення якого з названих ферментів є специфічним індикатором ураження паренхіми печінки

Лужної фосфатази

Аланінамінотрансферази

Лактатдегідрогенази

Фруктозо-I-фосфатальдолази

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

При яких захворюваннях відзначається зниження активності лужної фосфатази в крові?

Рахіт

Остепороз

Спадковий дефіцит лужної фосфатази в остеобластах

Вірні відповіді А, В, С.

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

Одиниця активності ферменту – це:

Умовна величина, що базується на лінійній залежності швидкості ферментативної рекції від кількості ферменту

Умовна величина, що базується на не лінійній залежності швидкості ферментативної рекції від кількості ферменту

Умовна величина, що базується на залежності швидкості ферментативної рекції від кількості продукту реакції

Умовна величина, що базується на залежності продукту рекції від кількості ферменту

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

У біохімічній практиці загальноприйнятими є одиниці ферменту. Одиниця ферменту (U ) - це:

Така його кількість, яка каталізує перетворення 1 мкмоля субстрату за 1 хвилину

Така його кількість, від якої не залежить перетворення 1 мкмоля субстрату за 1 хвилину

Така його кількість, яка каталізує перетворення 1 мкмоля продукту реакції за 1 хвилину

Така його кількість, яка каталізує перетворення 1 кг. субстрату за 1 хвилину

Жодної відповіді вірної

ANSWER: A

При використанні огдиниць системи СІ (SІ) активність ферменту виражають в каталах. 1 катал – це :

Така кількість ферменту, яка каталізує перетворення 1 моля субстрату за 1 секунду

Така кількість субстрату, яка утворюється при перетворенні 1 моля ферменту за 1 секунду

Така кількість продукту реакції, яка утворюється при перетворенні 1 моля субстрату за 1 секунду

Така кількість ферменту, яка каталізує перетворення 1 кілограма субстрату за 1 секунду

Жодної відповіді вірної

ANSWER: A

Розповсюдженою одиницею є питома активність ферменту, яка визначається:

Кількістю одиниць ферментативної активності, що припадають на 1 мг білка в біологічному об’єкті (U/мг білка)

Кількістю одиниць зростання температури до оптимальних значень

Кількістю одиниць зростання рН середовища до оптимальних значень

Кількістю одиниць суми константи швидкості реакції

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

В медичній ензимології активність ферменту виражають:

В одиницях (U) на 1 л біологічної рідини, що досліджується, - сироватки крові, слини, сечі.

В концентрації ферменту (E) на 1 л біологічної рідини, що досліджується, - сироватки крові, слини, сечі.

В концентрації субстрату (S) на 1 л біологічної рідини, що досліджується, - сироватки крові, слини, сечі.

В кількості фермент-субстратних комплексів (ES) на 1 л біологічної рідини, що досліджується, - сироватки крові, слини, сечі.

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

За тривіальною (робочою) номенклатурою, оксидоредуктази, що відщеплюють атоми водню або електрони від субстрату окиснення і передають їх на будь-який акцептор, крім кисню або перекису водню, називаються:

Оксидази

Дегідрогенази

Пероксидази

Карбокситрансферази

Ацилтрансферази

ANSWER: B

Оксидоредуктази, що використовують кисень як акцептор водню або електронів, називаються:

Оксидази

Дегідрогенази

Пероксидази

Карбокситрансферази

Ацилтрансферази

ANSWER: A

Оксидоредуктази, шо переносять атоми водню на перексиду водню, називаються:

Оксидази

Дегідрогенази

Пероксидази

Карбокситрансферази

Ацилтрансферази

ANSWER: C

Яким ферментам властива виражена відновна дія?

Оксидази

Дегідрогенази

Пероксидази

Карбокситрансферази

Редуктази

ANSWER: E

Частина ферментів класу оксидоредуктаз сприяє прямому включенню кисню в субстрат. Яка назва таких оксидаз?

Флавоксигенази

НАД-оксидази

Гемоксидази

Редуктази

Оксигенази, або гідроксилази

ANSWER: E

Каталітичні реакції міжмолекулярного переносу хімічних груп і залишків від одного субстрату (донор) до іншого (акцептор) здійснюють ферменти під назвою:

Ліази

Ізомерази

Фосфокінази

Редуктази

Трансферази

ANSWER: E

Трансферази, що переносять СН₃ – групи, називаються:

Метилтранферази

Амінотрансферази

Ацилтрансферази

Фосфотрансферази

Жодної відповіді вірної

ANSWER: A

Трансферази, що переносять NН₂ – групи, називаються:

Метилтранферази

Амінотрансферази

Ацилтрансферази

Фосфотрансферази

Жодної відповіді вірної

ANSWER: B

Трансферази, що переносять залишки кислот називаються:

Метилтранферази

Амінотрансферази

Ацилтрансферази

Фосфотрансферази

Жодної відповіді вірної

ANSWER: C

Трансферази, що переносять залишки фосфорної кислоти на АДФ або від молекули АТФ на субстрат, називаються:

Фосфотази

Фосфомутази

Фосфоацилтрансферази

Фосфотрансферази або фосфокінази

Жодної відповіді вірної

ANSWER: D

Ферменти, що каталізують розрив зв'язків у суб­стратах із приєднанням елементів молекули води у класифікації ферментів знаходяться під назвою:

Оксидази

Ліази

Гідратази

Глікотрансферази

Гідролази

Єнолази

ANSWER: D

Травні ферменти, такі як ліпази, протеази, глікозидази відносяться до класу ферментів:

Ізомераз

Оксидоредуктаз

Ліаз

Гідролаз

Лігаз

ANSWER: D

Ферменти, які каталізують відщеплення від субстрату негідролітичним шляхом якої-небудь групи з утворенням подвійного зв'язку або, навпаки, при­єднання групи в місці подвійного зв'язку, відносяться до класу:

Ізомерази

Оксидоредуктази

Ліази

Гідролази

Лігази

ANSWER: C

Декарбоксилювання амінокислот та альфаке-токислот здійснюється за допомогою ферментів класу та підкласу:

С-С-ліази, декарбоксилази

С-О-ліази, гідроліази

Ізомерази, рацемази

Ізомерази, епімерази

Оксидоредуктази, пероксидази

ANSWER: A

Карбангідраза, яка розщеплює вугільну кислоту на СО₂ і Н₂О, а також фумаратгідратаза, під впливом якої відбувається гідратація фумаро­вої кислоти з утворенням яблучної, відносяться до класу і підкласу:

С-С-ліази, декарбоксилази

С-О-ліази, гідроліази

Ізомерази, рецемази

Ізомерази, епімерази

Оксидоредуктази. пероксидази

ANSWER: B

Ферменти, які відщеплюють аміак або амідинові групи, наприклад, аргініносукцинат-ліаза розкладає аргінінбурштинову кислоту на фумарову й аргінін, що має місце під час утворення сечовини відносяться до класу:

С-С-ліази, декарбоксилази

С-О-ліази, гідроліази

С-N-ліази

Ізомерази, епімерази

Оксидоредуктази. пероксидази

ANSWER: C

Ферменти, що каталізують розрив гексозофосфатів на дві тріози, наприклад, фруктозо-1,6-дифосфат розщеплюється на дві тріози — гліцеральдегід-3-фосфат і діоксіацетонмонофосфат, відносяться до класу і підкласу:

С-С-ліази, декарбоксилази

С-О-ліази, гідроліази

Трансферази, амінотрансферази

Ліази, альдолази

Оксидоредуктази. пероксидази

ANSWER: D

Перетворення L-амінокислот на D-амінокислоти відбувається під дією ферментів класу та підкласу:

Оксидоредуктази, дегідрогенази

С-О-ліази, гідроліази

Ізомерази, рацемази

Ізомерази, епімерази

Оксидоредуктази. пероксидази

ANSWER: C

Ферменти, які каталізують взаємне перетворення цукрів, наприклад галактози в глюкозу, відносяться до класу та підкласу:

Оксидоредуктази, дегідрогенази

С-О-ліази, гідроліази

Ізомерази, рацемази

Ізомерази, епімерази

Оксидоредуктази, оксидази

ANSWER: D

Ферменти, які каталізують перенесення хімічних груп з однієї частини молекули в іншу, кофактором яких часто виступає похідне вітаміну В_12, відносяться до класу та підкласу:

С-О-ліази, гідроліази

Ізомерази, рацемази

Ізомерази, епімерази

Ізомерази, мутази

Оксидоредуктази, пероксидази

ANSWER: D

Ферменти, які каталізують процеси конденсації двох молекул за рахунок енергії АТФ (або ГТФ, УТФ), належать до класу:

Ізомераз

Оксидоредуктаз

Ліаз

Гідролаз

Лігаз

ANSWER: E

При взаємодії ферменту крові з пероксидом водню в пробірці виділяються бульбашки кисню, що свідчить про наявність ферменту в досліджуваній рідині. Який це фермент?

Пероксидаза

Супероксиддисмутаза

Сукцинатдегідрогеназа

Каталаза

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

Наявність даного ферменту в крові виявляється реакцією окиснення бензидину в присутності пероксиду водню. Продукти окиснення бензидину забарвлюються в зелений, синій колір, який поступово переходить у бурий. Вкажіть фермент:

Пероксидаза

Супероксиддисмутаза

Сукцинатдегідрогеназа

Каталаза

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Вкажіть, в чому полягає визначення активності амілази сечі за методом Каравея.

На колориметричному визначенні залишку нерозщепленого крохмалю за інтенсивністю його забарвлення з йодом.

На колориметричному визначенні залишку нерозщепленого амонію за інтенсивністю його забарвлення з йодом.

На властивості ферменту гідролізувати ефірний зв’язок у β-гліцерофосфаті з відщеплен-ням фосфорної кислоти.

За кількістю звільненого n-нітроаніліну в реакції переносу L- - глутамілового залишку з L-  - глютаміл-n-нітроаніліду на гліцилгліцин.

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Визначення активності α-амілази крові й сечі широко використовується у клінічній практиці з метою діагностики захворювань підшлункової залози. При гострих панкреатитах діастаза змінюється, як саме?

Зростає в 10-30 разів, особливо у першу добу, потім поступово нормалізується

Особливих змін не спостерігається

Зростає в 1000 разів, особливо у першу добу, потім поступово нормалізується

Зменшується в 10-30 разів, особливо у першу добу, потім поступово нормалізується

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Біологічна роль каталази полягає в знешкодженні пероксиду водню, який утворюється в процесі окисно-відновних реакцій в організмі. Активність каталази виражають :

Каталазним числом і показником каталази.

Коефіцієнтом перерахунку на 1 мл сироватки і 1 год інкубації

Концентрацією стандартного розчину пероксиду

Концентрацією буферного розчину

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Що називають каталазним числом?

Кількість міліграмів пероксиду водню, яка розкладається каталазою в 1 мкл крові за 30 хв.

Кількість пероксиду водню розщепленого каталазою в 1 л крові за 1 год

Кількість пероксиду водню розщепленогов еритроцитами в 0,1 н крові за 1 год

Кількість відкладеного О2 в результаті розщеплення каталази в 1 л крові за добу

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Дайте характеристику показника каталази.

Показником каталази називають дріб, в якому чисельником є каталазне число, а знаменником – число мільйонів еритроцитів в 1 мкл досліджуваної крові.

Це дріб в чисельнику, якого є кількість розщепленого Н₂О₂ а в знаменнику кількість виділеного О_2..

Це дріб, чисельником якого є каталазне число а знаменником кількість еритроцитів в 1000 мл розведеної крові.

Це відношення Н₂О₂ до Н₂О + О₂ в 1 мк крові

Всі відплвіді вірні

ANSWER: A

Активність каталази крові визначають за кількістю розкладеного пероксиду водню за одиницю часу. Кількість пероксиду водню визначається титрометричним методом згідно з реакцією:

2 КМnО₄+5Н₂О₂+4Н₂SО₄-------2КНSО₄ + 2МnО₄ +8Н₂О + 5О₂

5КI + КIO₃ + 3Н₂SО₄------- 3I₂ + 3К₂SО₄ + 3Н₂О

КМnО₄+-------2КНSО₄ + +8Н₂О + 5О₂

5КI + КIO₃ ------- 3I₂ + 3К₂ + 3Н₂О

5Н₂О₂+4Н₂SО₄-------2НSО₄ + 2О₄ +8Н₂О

ANSWER: A

Імобілізований фермент трипсин використовують на пов’язках . З якою метою?

При лікуванні гнійних ран

При лікуванні головних болей

При лікуванні спазмів

При лікуванні психічних розладів

При лікуванні гепатитів

ANSWER: A

У новонародженої дитини з порушенням синтезу ферменту галактозо – 1 – фосфатуридилтрансферази пов’язане вказане захворювання:

Спостерігається діарея, блювота, а через певний час настає помутніння кришталика (катаракта).

Спостерігаються психічні розлади

Спостерігається спазматичний шок

Спостерігається депресивний стан

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Хворому для зменшення депресивного стану інгібують фермент МАО (моноамінооксидазу) з метою:

Стабілізації біогенних амінів

Знешкодження гіпоксантину

Збільшення ГАМК

Знешкодження ксенобіотиків

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Ферменти здійснють перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів. Назвіть клас цього ферменту:

Ізомерази

Оксидоредуктази

Лігази

Гідролази

Немає вірної відповіді

ANSWER: E

Ренін - фермент шлункового соку. За яких умов він проявлятиме активність у дітей?

За рН шлункового соку у межах 6,0-7,0

рН шлункового соку у межах 8,0-9,0

За рН шлункового соку у межах 1,0-2,0

Немає вірної відповіді

За рН шлункового соку у межах 4,0-5,0

ANSWER: E

При обстеженні хворого встановлено дефіцит ферменту оксидази гомогентизинової кислоти. Яка це патологія?

Фенілкетонурія

Алкаптонурія

Альбінізм

Галактоземія

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

Спостерігається порушення функцій печінки. Які з вказаних біохімічних показників потрібно визначити в крові для оцінки стану печінки?

ЛДГ1

АлАТ, ЛДГ5

Креатинфосфокіназу

Альдолазу

Ліпазу

ANSWER: B

Хворий скаржиться на болі за грудиною з лівої сторони, потовиділення та посилене серцебиття. Визначили АсАТ, КФК МБ, ЛДГ-1 в крові для підтвердження якого діагнозу ?

Токсичного гепатиту

Інфаркту міокарда

Вірусного гепатиту

Психічного розладу

Всі відповіді вірні

ANSWER: B

Фермент beta-галактозидазу використовують в дієтотерапії при непереносимості молока у дітей. З метою покращення травлення:

Сахарози

Лактози

Крохмалю

Клітковини

Мальтози

ANSWER: B

Під час підшлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Вкажіть, чим активується трипсиноген ?

Водою

Ентерокіназою

Соляною кислотою

NaCl

Жовчними кислотами

ANSWER: B

Пацієнт зі скаргами на неможливість перебування на сонці звернувся до лікаря. На шкірі спостергаються опіки, знижена гострота зору. Волосся, шкіра і очі не мають пігменту. Виявилося дефіцит ферменту тирозинази. Який це діагноз?

Фенілкетонурія

Алкаптонурія

Альбінізм

Галактоземія

Немає вірної відповіді

ANSWER: C

При обробці ран, що кровоточать, спостерігається утворення піни за рахунок розкладання каталазою:

Йоду

Перекису водню

Спирту

Ефіру

Води

ANSWER: B

Хворому призначили інгібітори протеолітичних ферментів. З якою метою?

Щоб уникнути головокружіння

Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози

Щоб уникнути захворювань серця

Щоб уникнути захворювань печінки

Щоб уникнути захворювань нирок

ANSWER: B

У хворого виявлено збільшення активності ферменту кислої фосфатази в крові . Це може свідчити про:

Запалення підшлункової залози

Запалення передміхурової залози

Остеодистрофію

Гастрит

Гепатит

ANSWER: B

Чоловік звернувся до лікаря після появи болю в грудній клітці. В сироватці крові виявлено значне зростання активності ферментів. Про які ферменти йде мова ?

Сукцинатдегідрогеназу

Креатинфосфокіназу та її МВ-ізоформи, аспартатамінотрансферазу

Альдолазу

Ліпазу

Всі вище перераховані

ANSWER: B

В організмі людини при одноелектронному відновленні молекулярного кисню постійно утворюються супероксидний і гідроксильний радикали та пероксид водню, які мають високу реакційну здатність. Пероксид водню інактивується в організмі:

Церулоплазміном

Немає вірної відповіді

Глутатіон редуктазою

Глюкозо-6-фосфатдегідрогеназою

Супероксиддисмутазою

ANSWER: B

Із сироватки крові людини виділили п”ять ізоферментних форм лактатдегідрогенази і вивчили їх властивості. Яка властивість доказує, що виділені ізоферментні форми відносяться до одного і того ж фермента?

Однакова молекулярна маса

Немає вірної відповіді

Однакові фізико-хімічні властивості

Тканинна локалізація

Однакова електрофоретична рухливість

ANSWER: B

Хворий доправлений у лікарню із болем в області живота. Проведено лабораторні визначення активності амілази в сечі та крові. Який діагноз можна передбачити, якщо ці показники значно перевищують норму

Інфаркт міокарду

Гострий панкреатит

Ентероколіт

Гастрит

Цироз печінки

ANSWER: B

У хворого розвинувся метаболічний ацидоз. Як це відобразиться на активності внутрішньоклітинних ферментів?

Активність внутрішньоклітинних ферментів суттєво не змінюється.

Гальмується активність мітохондріальних ферментів, активується активність лізосомальних ферментів, що призведе до підсилення катаболічних процесів.

Активується активність мітохондріальних ферментів, гальмується активність кислих лізосомальних ферментів, що супроводжується зниженням катаболічних процесів.

Відбувається тотальне гальмування всіх тканинних ферментів.

Відбувається тотальна активація всіх тканинних ферментів.

ANSWER: B

Класи ферментів згідно міжнародної класифікації розміщуються в такому порядку:

Оксидоредуктази, гідролази, лігази, ліази, трансферази, ізомерази

Трансферази, гідролази, оксидоредуктази, ізомерази, ліази, лігази

Гідролази, оксидоредуктази, трансферази, ліази, ізомерази, лігази.

Оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ізомерази, лігази, ліази.

Немає вірної відповіді

ANSWER: E

Захворювання фенілкетонурію можна визначити, проробивши із сечею немовляти реакцію. Який це реактив і чи буде зміна забарвлення ?

НCI (червоний колір)

Н₂SО₄ (червоний колір)

FeCI₃ (темний колір)

Н₂О₂ (синій колір)

Жодної вірної відповіді

ANSWER: C

Зниження активності ферменту цитохромоксидази в організмі людини спричинено дефіцитом :

Азоту

Срібла

Міді

Води

Фосфору

ANSWER: C

В результаті вродженої відсутності ферменту фенілаланін-4-гідроксилази розвивається патологія :

Альбінізм

Алкаптонурія

Фенілкетонурія

Галактоземія

Немає вірної відповіді

ANSWER: C

Хворому призначено коферментний препарат піридоксальфосфат. Що передувало призначенню даного препарату ?

Зниження активності сукцинатдегідрогеназ

Зниження активності ЛДГ

Зниження активності амінотрансфераз та декарбоксилаз амінокислот

Зниження активності альдолаз

Немає вірної відповіді

ANSWER: C

Дитина із ознаками: блювота, діарея, порушення росту і розвитку, катаракта, розумова відсталість. Лабораторно: галактоземія. Дефіцит якого ферменту має місце?

Бета-галактозидази

УДФ глюкозонілтрансферази

Гексозо-1-фосфат-уридилтрансферази

УДФ-глюкозо-пірофосфорилази

Глюкозо-6-фосфатдегідрогенази

ANSWER: C

З перечислених ферментів металопротеїном є наступний:

Лактатдегідрогеназа

Пепсин

Немає вірної відповіді

Фосфатаза

Амілаза

ANSWER: C

59. Простетичною групою цитохрому с є сполука:

А. ФАД

В. Убіхінон

С. Біотин

Д. *Залізопорфіриновий комплекс

Е. Мідьвмісний порфіриновий комплекс

60. Хворий скаржиться на гострий опоясуючий біль в животі, нудоту, блювоту. Аналіз сечі на діастазу показав результат 800 г/л год. Який діагноз можна припустити?

А. Гострий холецистит

В. *Гострий панкреатит

С. Виразкова хвороба шлунка

Д. Гострий апендицит

Е. Ентероколіт

61. Обстеження дозволяє припустити наявність запального процесу в печінці. Збільшення якого ферменту в крові підтвердить це припущення?

А. ЛДГ 1,2

В. *Карбамоїлфосфаторнітинтрансферази

С. АсАТ

Д. Креатинфосфокінази

Е. Альдолази

62. При гепатиті, інфаркті міокарда в плазмі крові хворих різко зростає активність аланін- і аспартатамінотрансфераз Які причини зростання активності цих ферментів у крові?

А. Збільшення швидкості розпаду амінокислот у тканинах

В. Зростання швидкості синтезу амінокислот у тканинах

С. Підвищення активності ферментів гормонами

Д. *Пошкодження мембран клітин і вихід ферментів у кров

Е. Нестача піридоксину

63. Чоловік 37 років потрапив до хірургічного відділення з явищами гострого панкреатиту: блювання, пронос, брадикардія, гіпотензія, слабкість, явища зневоднення організму. Який препарат найбільш доцільно використати в першу чергу?

А. Ефедрин

В. *Контрікал

С. Платифілін

Д. Но-шпу

Е. Етаперазин

64. До лікарні доставлена дворічна дитина із затримкою у розумовому та фізичному розвитку, яка страждає частим блюванням після прийому їжі. У сечі виявлена фенілпіровиноградна кислота. Наслідком порушення якого обміну є дана патологія?

А. Фосфорно-кальцієвого обміну

В. Водно-сольового обміну

С. *Обміну амінокислот

Д. Вуглеводного обміну

Е. Ліпідного обміну

65. В діагностиці інфаркта міокарда важлива роль належить методом ензимодіагностики. Визначення рівня вмісту в крові якого ферменту є вирішальним у перші 2-4 години після нападу гострого болю?

А. *Креатинфосфокінази

В. Ацетилхолінестерази

С. Ліпопротеїнліпази

Д. Аланінамінотрансферази

Е. Альдолази

66. У грудної дитини розвивається жирове переродження печінки, спостерігається галактозурія і аміноацидурія. В крові підвищений загальний білірубін. Яку речовину слід виключити з раціону дитини?

А. *Молочний цукор

В. Жирні кислоти

С. Фенілаланін

Д. Холестерин

Е. Сахароза

67. У дитини 5 років запідозрено вірусний гепатит. Який з перечислених показників необхідно визначити в першу чергу для підтвердження діагнозу?

А. ЛДГ2

В. ЛДГ1

С. АсАТ

Д. *АлАТ

Е. Креатинкіназу

68. Жінка 46 років звернулась до лікаря зі скаргами на біль у верхній половині живота після прийому жирної їжі. Лікар припустив, що у пацієнтки гострий панкреатит. Вміст якого з перерахованих комопнентів крові збільшиться при цій патології?

А. Глюкози

В. Аспартатамінотрансферази

С. Аланінамінотрансферази

Д. *Амілази

Е. Кальцію

69. В слині міститься фермент, який володіє сильною бактерицидною дією завдяки здатності руйнувати (1(4 глікозидні зв’язки пептидогліканів бактеріальної стінки. Вкажіть на цей фермент:

А. Амілаза

В. *Лізоцим (мурамідаза)

С. Трипсин

Д. Фосфатаза

Е. Рибонуклеаза

71. У дитини після народження з'явилися судоми у відповідь на їду, різкі звуки, дотики. Виявлено, що в основі захворювання лежить дефект піридоксинзалежного ферменту в мозку, утворюючого ГАМК. Назвіть цей фермент.

А. * Глутаматдекарбоксилаза

В. Амінотрансфераза

С. Цистатіонінсинтаза

Д. Кінуріназа

Е. 5-окситриптофандекарбоксилаза

73. При проведенні біохімічних аналізів хворому ввели інгібітори протеолітичних ферментів. З якою метою слід застосувати такі фармпрепарати :

A * Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози.

B Щоб підвищити аутоліз підшлункової залози.

C Щоб підвищити гепатотоксичність.

D Щоб знизити гепатотоксичність.

E Усі відповіді вірні

74. Одним з найважливіших ферментів слини, забезпечуючих загибель бактерій є:

А. *Лізоцим

В. ЛДГ

С. Фосфатаза

Д. АСТ

Е. АЛТ

75. Лізоцим – антибактеріальний фактор, за механізмом дії є мурамінідазою. До якого класу ферментів він належить, якщо розщеплює глікозидні зв’язки в полісахаридному ланцюгу мураміну?

А. Трансферази

В. Оксидоредуктази

С. Ліази

Д. Ізомерази

Е. *Гідролази

76. При пародонтиті збільшується секреція калікреїну. Вкажіть, які посилювачі запальної реакції утворюються в ротовій порожнині під дією цього ферменту?

А. Тразілол

В. *Кініни

С. Секреторні імуноглобуліни

Д. Лізоцим

Е. Фактор росту нервів

77. У хворого 45 років проявляються тупий біль в поясниці, обмежена рухливість поперекового відділу хребта. Найбільш характерною рисою захворювання є потемніння сечі на повітрі. Яке спадкове захворювання виявлене у хворого?

А. Фенілкетонурія

В. Галактоземія

С. *Алкаптонурія

Д. Цістіноз

Е. Синдром Фанконі

78. У вагітної віком 28 років, досліджували ферменти в клітинах амніотичної рідини. При цьому виявилась недостатня активність глюкуронідази. Який патологічний процес спостерігається ?

А. Глікогеноз

В. *Мукополісахародоз

С. Аглікогеноз

Д. Колагеноз

Е. Ліпідоз

79. Із віком людини у хрящовій тканині знижується швидкість оновлення протеогліканів, що призводить до зменшення ступеня гідратації їх та втрати пружності в тканині. Активність яких ферментів лізосом при цьому підвищується ?

А. Дезамінази, декарбоксилази

В. Ізомерази, дегідрогенази

С. Протеази, ліпази

Д. Оксидоредуктази, фосфатази

Е. *Катепсини, глікозидази

80. Лікар з метою підтвердження діагнозу, направив хворого з ранньою стадією м’язової дистрофії у біохімічну лабораторію для проведення аналізу крові. Зростання активності якого ферменту може спостерігатися у даного пацієнта ?

А. Аланінамінотрансферази

В. *Креатинкінази

С. Колагенази

Д. Гіалуронідази

Е. Глутамінази

81. У новонародженої дитини у шлунку відбувається “звурджування” молока, тобто перетворення розчинних білків молока казеїнів у нерозчинні – параказеїни за участю іонів кальцію і ферменту. Який фермент приймає участь у цьому процесі ?

А. *Ренін

В. Пепсин

С. Гастрин

Д. Секретин

Е. Ліпаза

82. Важливим ферментом слини є лужна фосфатаза. До якого класу ферментів вона відноситься?

А. *Гідролаз

В. Трансфераз

С. Оксидоредуктаз

Д. Лігаз

Е. Ліаз

83. Які ферменти каталізують гідроліз тригліцеридів в порожнині кишечника?

А. *Ліпази

В. Ацетілхолінестерази

С. Фосфоліпази

Д. Трансацилази

Е. Моногліцерідліпази

84. Пацієнту для попередження атонії кишечника призначено конкурентний інгібітор

ацетилхолінестерази. Назвіть його:

A *Прозерін

B Аспірин

C Зарин

D Індометоцин

E Аллопуринол

85. Дефект якого ферменту призводить до порушення розщеплення лактози при спадкових генетичних порушеннях синтезу ферментів в організмі людини:

A Амілаза

B Мальтаза

C Сахараза

D *Лактаза

E Пептидаза

86. Який клас ферментів здійснює перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів?

А Оксидоредуктази

B Ізомерази

С *Трансферази

D Лігази

E Гідролази

87. В отруті деяких змій знаходиться фермент, який при попаданні в організм може призводити до утворення речовин з сильною гемолітичною дією. Вкажіть який це фермент?

A *Фосфоліпаза А2

B Ліпаза А1

C Ліпаза С

D Фосфоліпаза Д

E Фосфоліпаза В

88. Визначення амілази в крові може бути діагностичним критерієм для:

A Нефриту

B Глоситу

C *Гострого панкреатиту

D Гепатиту

E Анемії

89. При інфаркті міокарда хворого в крові виявлено підвищений вміст ферментів, яких?

А *Креатинкінази, АсАТ і ЛДГ1,2

В Моноамінооксидази

С Цитохромоксидази , АлАТ

D Карбоангідрази

E Лактатдегідрогенази

90. Підвищення в крові ацетальдегіду викликає відразу до алкоголю. Який препарат використовують у медичній практиці для профілактики алкоголізму, що є інгібітором альдегіддегідрогенази.

A. Етанол.

B. * Тетурам.

C. Трасілол

D. Альдегід.

E. Метанол.

91 У хворого виявлено гострий панкреатит, паротит. Як це вплине на аналіз амілази в сечі?

А. *Висока активність амілази в сечі.

В. Низька активність амілази в сечі.

С. Відсутня активність амілази в сечі.

Д. Це можливо при панкреатиті, паротиті.

Е. Усі відповіді вірні

92. Із сироватки крові людини виділили п”ять ізоферментних форм, що каталізують одну і ту ж реакцію. Який це фермент?

А. Глутатіон редуктаза

В. Церулоплазмін

С. *Лактатдегідрогеназа

Д. Глюкозо-6-фосфатдегідрогеназа

Е. Супероксиддисмутаза

93. Фенілкетонурію в немовляти можна виявити, проробивши з сечею реакцію на :

А. *FeCI₃.

В. СuSO₄ .

С. NaCl

Д . Fe+

Е. Na3PO4

1 Ферментом якогого класу каталізується дана реакція?

Трансферази

Ліази

Ізомерази

Лігази

Оксидоредуктази

ANSWER: E

2 Який фермент каталізує дану реакцію ?

Супероксиддисмутаза

Каталаза

Сукцинатдегідрогеназа

Лактатдегідрогеназа

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

3 Яка речовина вступає в реакцію трансамінування з альфа-кетоглутаратом ?

Лактат

Піруват

Глутарат

Немає вірної відповіді

Альфа-аланін

ANSWER: E

4 Який фермент каталізує дану реакцію ?

Супероксиддисмутаза

Каталаза

Сукцинатдегідрогеназа

Аланінтрансаміназа

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

5 Ферментом якого класу каталізується дана реакція?

Трансферази

Ліази

Ізомерази

Лігази

Оксидоредуктази

ANSWER: A

6 Який фермент каталізує дану реакцію ?

Супероксиддисмутаза

Каталаза

Сукцинатдегідрогеназа

Пірофосфатаза

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

7 Яка речовина утворюється в результаті гідролізу ?

Лактат

Піруват

Глутарат

Пірофосфат

Альфа-глутарат

ANSWER: D

8 Яка речовина утворюється в результаті гідролізу пірофосфату ?

Лактат

Піруват

Глутарат

Фосфат

Альфа-глутарат

ANSWER: D

9 Ферментом якогого класу каталізується дана реакція?

Гідролази

Ліази

Ізомерази

Лігази

Оксидоредуктази

ANSWER: A

10 Зображений на рисунку фермент каталізує:

Розщеплення субстратів без участі води з утворенням подвійного зв’язку

Розщеплення субстратів з участю води з утворенням подвійного зв’язку

Розщеплення субстратів без участі води з утворенням потрійного зв’язку

Розщеплення субстратів з участю води з утворенням потрійного зв’язку

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

11 Який фермент каталізує дану реакцію ?

Супероксиддисмутаза

Каталаза

Сукцинатдегідрогеназа

Аланінізомераза

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

12 Ферментом якого класу каталізується дана реакція?

Гідролази

Ліази

Ізомерази

Лігази

Оксидоредуктази

ANSWER: D

13 Який тип ковалентної модифікації зображений на малюнку ?

Фосфорилювання

Ацетилювання

Карбоксилювання

Дефосфорилювання

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

14 Який фермент каталізує дану реакцію ?

Супероксиддисмутаза

Каталаза

Сукцинатдегідрогеназа

Протеїнкіназа

Глутамінсинтетаза

ANSWER: E

15 Який фермент каталізує дану реакцію ?

Супероксиддисмутаза

Каталаза

Сукцинатдегідрогеназа

Протеїнкіназа

Глутамінсинтетаза

ANSWER: D

16 Який фермент відповідальний за фосфорилювання ?

Супероксиддисмутаза

Каталаза

Сукцинатдегідрогеназа

Протеїнкіназа

Глутамін синтетаза

ANSWER: D

17 Який фермент відповідальний за дефосфорилювання ?

Супероксиддисмутаза

Каталаза

Сукцинатдегідрогеназа

Протеїнкіназа

Фосфатаза

ANSWER: E

Ступінь гідролізу крохмалю оцінюється за результатом реакції з йодом. При оптимальному значенні рН розщеплення крохмалю відбувається повністю. Які якісні зміни спостерігаються ?

Забарвлення з йодом жовте

Забарвлення з йодом зелене

Забарвлення з йодом відсутнє

Забарвлення з йодом синє

Жодної правильної відповіді

ANSWER: C

Препарат прозерин є інгібітором ацетилхолінестерази зворотної дії. Який механізм інгібіторної дії прозерину?

Конкуренція з ацетилхоліном за активний центр фермента

Денатурація фермента

Ковалентне зв’язування з активним центром фермента

Ковалентне зв’язування з алостеричним центром фермента

Окиснення іона заліза в активнім центрі фермента

ANSWER: A

При отруєнні фосфорорганічними сполуками використовують специфічні антидоти які реактивують фермент:

Aцетилхолінестеразу

Холінацетилтрансферазу

Цитохромоксидазу

Сукцинатдегідрогеназу

Лактатдегідрогеназу

ANSWER: A

Активність ферментів залежить від багатьох факторів. Як впливає зміна рН середовища на молекули ферменту?

Змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули

Стабілізує вторинну структуру ферменту

Відбувається деполяризація молекули ферменту

Спричиняє гідроліз ферменту

Поляризує молекули ферменту

ANSWER: A

Ферментам притаманна висока специфічність. Чим вона зумовлена?

Конформаційною і електростатичною комплементарністю між субстратом і ферментом.

Умовами реакції (t⁰ , рН )

Унікальною структурою коферменту.

Унікальною структурою кофактору.

Конформаційною і електростатичною комплементарністю між коферментом і апоферментом

ANSWER: A

Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Вкажіть, який фермент активується соляною кислотою?

Пепсин.

Трипсин.

Амілаза.

D Ліпаза.

Хімотрипсин.

ANSWER: A

Одним з показників обміну речовин в організмі є рівень загального білка в сироватці крові. Кількісне визначення білка в клініко-біохімічних лабораторіях засновано на:

Біуретовій реакції

Нінгідриновій реакції

Ксантопротєїновій реакції

Реакції Фоля

Нітропрусидній реакції

ANSWER: A

При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози слід застосувати такі фармпрепарати :

Інгібітори протеолітичних ферментів

Інсулін

Комплекс панкреатичних ферментів

Антибіотики

Сульфаніламідні препарати

ANSWER: A

При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце?

Конкурентне інгібування.

Частковий гідроліз комплексу

Денатурація

Алостеричена активація.

Дисоціація голоферменту

ANSWER: A

Хворому в курсі хіміотерапії пухлини призначено структурний аналог глутаміну - антибіотик азасерин – сильний інгібітор синтезу пуринових нуклеотидів. Який тип інгібування характерний для цього препарату?

Конкурентний.

Незворотний.

Неконкурентний.

Безконкурентний.

Алостеричний

ANSWER: A

У слині міститься фер­мент, здатний руйнувати 1,4-глікозидні зв'язки в молекулі крохмалю. Назвіть цей фермент:

Альфа-амілаза.

Фосфатаза.

Фруктофуранозидаза.

вета-галактозидаза.

Лізоцим.

ANSWER: A

При застосуванні прозерину, який є фармпрепаратом антидепресивної дії, проходить інгібування ацетилхолінестерази. Вкажіть тип інгібування;

Конкурентне

Незворотне

Неконкурентне

Безконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

При виділенні ферментів із гомогенату використовують сульфат амонію. Вкажіть, яким методом можна очиcтити від нього фермент?

Діалізом

Ультрацентрифугуванням

Фільтруванням

Хроматографією

Електрофорезом

ANSWER: A

У медичній практиці застосовують фармпрепарати, які містять ртуть, миш’як. Вкажіть, за яким типом відбувається інгібування біохімічних процесів під дією цих металів:

Неконкурентне

Конкурентне

Алосторичне

Безконкурентне

Зворотнє

ANSWER: A

При офтальмологічних захворюваннях як антиглаукоматозні засоби до недавнього часу використовували препарат армін із групи ФОС (фосфорорганічних сполук), що має сильну антихолінестеразну активність. Вкажіть механізм інгібування ним ацетилхолінестерази:

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

Іони важких металів дуже токсичні. Вони блокують SН-групи, що входять в активний центр ферментів. До якого типу належить механізм їх інгібування?

Неконкурентне

Алостеричне

Конкурентне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

Пацієнту з глаукомою призначено пірофос (фосфорорганічну сполуку), який пригнічує активність ацетилхолінестерази шляхом:

Неконкурентного гальмування

Конкурентного гальмування

Алостеричного гальмування

Безконкурентного гальмування

Гальмування синтезу ферменту

ANSWER: A

Хворий знаходиться у відділенні 'штучна нирка'. Вкажіть метод який використовується для очищення його крові від низькомолекулярних сполук.

Діаліз

Висолювання

Електрофорез

Гідроліз

Денатурація

ANSWER: A

Яке значення мають біохімічні методи дослідження ?

Діагностичне

Критерію ефективності проведеного лікування

Критерію реабілітації

Критерію видужання

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

На яких критеріях повинен грунтуватися вибір методу дослідження?

Аналітичних

Медичних

Технічних

Економічних

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які з перелічених критеріїв відносяться до аналітичних?

Специфічність

Відтворюваність

Чутливість

Спорідненість

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які характеристики біологічних рідин служать елементами інформації про стан організму?

Клітинний склад

Хімічний склад

Фізичні властивості

Тканинний склад

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які фактори впливають на результати лабораторних досліджень?

Фізіологічні (стать, вік і т.д.)

Зовнішнє середовище

Токсичні

Терапевтичні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Що є джерелом діагностичної інформації в клінічній біохімії?

Результати лікарських спостережень

Зовнішній опис органів, їх розміри

Зміна біохімічних процесів в організмі людини,

Аналіз хімічного складу біологічних рідин

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Клінічна біохімія – це :

Наука про значення лабораторних показників у діагностиці захворювань

Медична наукова дисципліна, що вивчає закономірність взаємозв'язків між фізіологічним і патологічними станами, клітинним і хімічним складом біологічних рідин для виявлення відхилень від норми, встановлення діагнозу і контролю за лікуванням

Наука про значення лабораторних показників у нормі та при патологічних процесах, діагностиці, лікуванні і прогнозуванні захворювань

Наука про хімію життя

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Що лежить в основі змін лабораторних показників?

Стан органів і систем організму людини

Глибина ураження органів і клітин на момент дослідження

Зміни в органах при захворюванні

Зміни в біологічних рідинах, що досліджуються

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які з перелічених факторів впливають на результати біохімічних досліджень?

Час забору біологічного матеріалу для дослідження

Вплив діагностичних процедур і лікарських засобів

Консервація, збереження

доставка біоматеріалу в лабораторію

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

З якою метою при біохімічних дослідженнях використовуються функціональні та фармакологічні проби, навантажувальні тести?

Для виявлення прихованих змін біохімічних параметрів

Для виявлення наявних змін біохімічних параметрів

Для виявлення резервних можливостей систем організму

При профілактичному обстеженні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

До якого виду досліджень належить спектральний аналіз?

Електрофоретичного

Імуноферментного

Хроматографічного

Фізико-хімічного методу кількісного визначення атомного і молекулярного складу речовини, основаного на дослідженні спектрів поглинання, пропускання, емісії

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

Що таке ферменти?

Складні білки, що є структурним матеріалом клітини

Біокаталізатори білкової природи

Неорганічні каталізатори

Органічні каталізатори

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

Як пояснити механізм інактивації ферменту при кип'ятінні?

Гідроліз ферменту

Денатурація ферменту

Блокування активного центру

Активація нативного інгібітора проферменту

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

Як змінюється активність ферменту при кип'ятінні?

Втрачається

Збільшується

Знижується

Не змінюється

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Яка властивість ферменту лежить в основі його виявлення?

Термостабільність

Каталітична активність

Хмімічна природа ферменту

Дія зовнішніх чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: B

Що таке активний центр ферменту?

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: C

Алкогольдегідрогеназа, вугільна ангідраза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: A

Аргіназа, амінопептидаза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: B

Aскорбатоксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: C

Ксантиноксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: D

Фосфатаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: E

З перерахованих речовин активатором амілази є:

NaCl

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Уреази

Амілази

Пепсину

Алкогольдегідрогенази

Фосфатази

ANSWER: A

Фермент ацетилхолінестераза каталізує гідроліз нейромедіатора ацетилхоліну. Отрути на основі фосфороранічних сполук необоротно інгібують цей фермент. Механізм дії фосфорорганічних отрут полягає в:

Ковалентному зв’зуванні НО- груп серину в активному центрі ферменту

Тому, що вони є структурними аналогами субстрату

Пов'язані з алостеричним центром ферменту

Модифікації субстрату

Тому, що вони викликають денатурацію білка

ANSWER: A

Хворий скаржиться на гострий біль в животі, блювоту. Аналіз крові показав значне збільшення активності амілази, трипсину, що дає підстави діагностувати гострий панкреатит. Щоб не було аутолізу підшлункової залози, лікар призначає препарати:

Інгібітори протеолітичних ферментів (трасилол, контрикал)

Інсулін і інші гормони

Сульфаніламідні препарати

Комплекс панкреатичних ферментів

Антибіотики

ANSWER: A

При взаємодії з ферментом субстрат зв'язується з хімічною структурою, яка називається:

Активний центр

Алостеричний центр

Модулятор

Апофермент

Білковий домен

ANSWER: A

Активні центри апоферментів формують наступні групи, крім:

-СН3 аргініну

-ОН серину

-SН цистеїну

- NН2 лізину

-СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

Ціаніди блокують дію ферменту цитохромоксидази шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру даного ферменту. Який вид інгібування ферменту має місце?

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Зворотнє

Стереохімічне

ANSWER: A

Простетична група складного ферменту - це:

Небілкова частина ферменту, яка ковалентно зв'язана з його білковою частиною

Білкова частина ферменту

Небілкова частина ферменту, яка нековалентно зв'язана з білковою частиною

Білковий домен апоферменту

Алостеричний центр голоферменту

ANSWER: A

Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є всі перераховані, окрім:

Низької хімічної активності

Оборотності дії

Термолабільності

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

Ферменти мають білкову природу, тому що складаються з:

Амінокислот

Моносахаридів

Нуклеотидів

Жирних кислот

Гліцерину

ANSWER: A

Вазоактивний пептид ангіотензин підвищує кров’ний тиск. Пацієнтові для зниження артеріального тиску призначений каптоприл – інгібітор ферменту, який перетворює ангіотензин І у ангіотензин ІІ шляхом:

Обмеженого протеолізу

Метилювання

Фосфорилювання

Дезамінування

Декарбоксилювання

ANSWER: A

Ферменти - речовини білкової природи, здатні зв'язувати субстратидля:

Каталізу хімічних перетворень субстрату в процесах метаболізму

Формування матриці для синтезу білків

Транспорту субстратів через судинну систему

Збільшення енергоємності субстратів

Ініціації імунної відповіді організму на антигени

ANSWER: A

Яке з приведених тверджень є вірним?

Km – це концентрація субстрату, при якій швидкість реакції рівна половині Vmax

Vmax не залежить від концентрації ферменту

Km залежить від концентрації ферменту

Km - не залежить від pH, температури і іонної сили ферментативної реакції

Km - дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції є максимальною

ANSWER: A

Загальною властивістю, характерною для коферментів НАД і ФМН, є:

Здатність приєднувати і віддавати електрони

Наявність термінальних -SH груп

Є однокомпонентними сполуками

Наявність ізоалоксазинового кільця

Наявність в структурі піридинового кільця

ANSWER: A

Конкурентним інгібітором ферменту ацетилхолінестерази є:

Прозерин, зарин, заман

Малонова кислота

Сульфаніламідні препарати

Атибіотики

Ціаніди

ANSWER: A

З гомогенатів тканин виділені ферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату. Ферменти відрізняються електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою. Як називають такі ферменти?

Ізоферменти

Голоферменти

Коферменти

Мультиферменти

Проферменти

ANSWER: A

У роботі ферменту карбоксипептидази бере участь іон цинку, виконує функції:

Входить до складу активного центру ферменту

Є активатором ферменту

Є апоферментом

Вірно А, В, Е

Утворює холофермент

ANSWER: D

При вивченні механізмів ферментативних реакцій були виявлені функціональні групи, які забезпечують зв'язок молекули ферменту з субстратом і беруть пряму участь в каталітичному акті. Як називається ця ділянка ?

Алостеричний центр

Активний центр

Кофермент

Простетична група

Кофактор

ANSWER: B

Яка функціональна група входить в активний центр ферменту, якщо він інгібується фосфороорганічними отрутами?

ОН серину

NН₂ лізину

SН цистеїну

NH- гістидину

СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

Препарати ртуті, миш'яку і вісмуту є інгібіторами ферментів, які мають - SН групи в активних центрах. Для реактивації ( відновлення активності) цих ферментів використовують амінокислоту:

Цистєїн

Гліцин

Валін

Глутамін

Серин

ANSWER: A

У перші дві доби після інфаркту міокарду в сироватці крові переважатиме фракція ізоферменту лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг₁

Лдг₂

Лдг₃

Лдг₄

Лдг₅

ANSWER: A

У поживне середовище, що містить сукцинат ( бурштинову кислоту) і фермент сукцинатдегідрогеназу (СДГ), додали інгібітор ферменту - малонат (малонову кислоту). При збільшенні концентрації субстрату активність ферменту відновилася. Назвіть тип інгібування ферменту:

Оборотнє конкурентне

Необоротнє

Оборотнє неконкурентне

Неконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

У аналізі шлункового соку хворого з діагнозом гіпоацидний гастрит виявлено значне зниження активності протеолітичного ферменту пепсину. Можливий біохімічний механізм такого явища - це:

Порушення утворення активного ферменту з проферменту

Денатурація молекули пепсину

Зниження енергії активації ферментативної реакції

Відсутність внутрішнього чинника Кастла в шлунковому соці

Конкурентне інгібування ферменту

ANSWER: A

Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Сахарази

Амілази

Пепсину

Лактатдегідрогенази

Ліпази

ANSWER: A

Які фізико-хімічні властивості білків притаманні ферментам ?

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв антигенних властивостей

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Яка із речовин не відіграє роль кофермента ?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Нікотинова кислота

Оротова кислота

пантотенова кислота

ANSWER: D

До складу яких ферментів входять порфіринові коферменти?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Всі відповіді вірні

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам:

Дисульфідному

Іонному

Всі відповіді вірні

Водневим зв”язкам

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

Від чого залежить кількість активних центрів фермента?

1

3

2

Від кількості субодиниць фермента

10

ANSWER: D

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників служать:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітична ділянка активного центру

Контактна ділянка актимвного центру

Будь-які ділянки ферменту

ANSWER: A

Які із нижчеперерахованих речовин можуть виступати ефекторами ?

Гормони

Медіатори нервової системи

Іони металів

Продукти ферментативних реакцій

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Якими фізико-хімічними властивостями різняться між собою ізоферменти ?

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною активністю

Всі відповіді вірні

Знаходяться в різних тканинах

Різницею їх первинної структури

ANSWER: C

Що є спільного для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Знаходження в різних тканинах

Всі відповіді вірні

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Які із названих ферментів не існують у вигляді поліферментних комплексів?

Всі перераховані нижче

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

Яка властивість не є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Всі відповіді вірні

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами:

Конформаційною комплементарністю з субстратом

Електростатичною комплементарністю з субстратом

Особливістю структури активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Його білковою природою

ANSWER: D

Які види специфічності ферментів існують?

Відносна

Абсолютна

Всі відповіді вірні

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

Для ферментів з відносною специфічністю є спільним:

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна - це:

Температурний оптимум ферментів

Температурний пік рекції

Температура при якій фермент не гідролізує

Температурний максимум

Температура, при якій фермент не денатурує

ANSWER: A

Значення рН, при якому активність ферменту найвища:

рН – оптимум ферменту

рН комфорт ферменту

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

Яка гіпотеза не пояснює механізму дії ферментів і ферментативного каталізу ?

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Гіпотеза Міхаеліса-Ментен

Гіпотеза Фішера

Гіпотеза Кошланда

Гіпотеза Варбурга і Бейліса

ANSWER: E

Які зв”язки беруть участь в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-Ваальсові

Всі вище перераховані

ANSWER: E

Які речовини можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

Жовчні кислоти

Ферменти

Всі відповіді вірні

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

Речовини з вільними SH-групами виступають активаторами деяких ферментів, чому ?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм

(автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: С

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Активують за допомогою цАМФ

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

Який із металів входить до простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Всі входять

Zn

Cu

ANSWER: С

Який із наведених механізмів лежить в основі активації ферментів ?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь ділянки, що блокувала активний центр

Всі вище перераховані

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості фермента

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

ANSWER: С

Які інгібітори є отрутами для людини:

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Всі відповіді вірні

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

Яке гальмування відноситься до зворотнього інгібування ферментів

Конкурентне гальмування

Неконкурентне гальмування

Безконкурентне гальмування

Всі відповіді вірні

Ізостеричне гальмування

ANSWER: A

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини - це:

Механізм дії незворотних інгібіторів

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Конкурентним інгібіторам притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Всі відповіді вірні

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

Які із перелічених речовин належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілувальні речовини

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості розщепленого субстрату

Всі відповіді вірні

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

До складу якого ферменту входить кофермент тіамінпірофосфат ?

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

Коли порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ ?

При нестачі вітаміну К

При нестачі вітаміну РР

При нестачі вітаміну В₂.

При надлишку вітаміну В₂

При нестачі вітаміну А

ANSWER: C

Фермент сукцинатдегідрогеназа має кофермент:

ФАД

ПАЛФ

НАДФ

ТГФК

НАД

ANSWER: A

Нестача нікотинаміду призводить до порушення:

Синтезу ФАД

Синтезу ТГФК

Синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ.

Синтезу піридоксальфосфату

Синтезу АсАТ і АлАТ

ANSWER: C

Які із нижченаведених механізмів є механізмом регуляції?

Алостерична модефікація активності фермента

Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Всі відповіді вірні

Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

ANSWER: D

Які метали не входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Всі відповіді вірні

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

До складу амінотрансфераз входять коферменти вітаміну:

В₁

В₆

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд класів:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд класів:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що переносять метильні групи

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень:

Фермент змінює конформацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Фермент ацетилхолінестеразу використовують при :

Отруєнні фосфорорганічними сполуками

Отруєнні ціанідіами

Отруєнні цинком

Отруєнні кобальтом

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Що змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули ?

Впливає зміна рН середовища на молекули ферменту

Впливає зміна зовнішнього середовища

Впливає зміна доби

Впливає зміна температури

Впливає дія інгібіторів

ANSWER: A

Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Пепсин активується:

Соляною кислотою

Сірчаною кислотою

Яблучною кислотою

Щавелевооцтвою кислотою

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Використовують інгібітори протеолітичних ферментів, щоб уникнути:

Аутолізу підшлункової залози

Часткового гідролізу ферментів

Дисоціації голоферменту

Алостериченої активації

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Іони важких металів дуже токсичні. Механізм їх інгібування - неконкурентне ? Які групи активних центрів ферментів вони найчастіше блокують ?

SН-групи, що входять в активний центр ферментів

ОН -групи

СН3 -групи

Всі відповіді вірні

СООН-групи

ANSWER: A

Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього – це:

Активний центр ферменту

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Як кофактор цинк входить до складу:

Алкогольдегідрогенази, вугільної ангідрази

Каталази

Супероксиддисмутази

Цитохромоксидази

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

З перерахованих речовин активатором амілази не виступають:

Всі відповіді вірні

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

Ціаніди блокують дію ферменту шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру даного ферменту. Про який фермент з перечислених йдеться?

Цитохромоксидазу

Алкогольдегідрогеназу

Супероксиддисмутазу

Каталазу

Вугільна ангідразу

ANSWER: A

Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є наступні крім:

Термолабільності

Оборотності дії

Залежність від модифікаторів

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

До каталізу хімічних перетворень субстратів в процесах метаболізму причетні наступні сполуки, крім:

Специфічних- речовин білкової природи

Вуглеводів

Нуклеотидів

Вітамінів

Порфіринових комплексів

ANSWER: B

Здатність приєднувати і віддавати електрони характерна для коферментів:

НАД і ФМН

ПАЛФ

Біотину

ТГФК

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Ізоферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату,

відрізняються:

Електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою

Складом активного центру

Активатором ферменту

Коферментом

Вірно А, В, Д

ANSWER: A

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників не служать:

Всі відповіді вірні

Кофактори

Каталітична ділянка алостеричного центру

Контактна ділянка актимвного центру

Простетичні групи голоферменту

ANSWER: A

Що не відноситься до характеристики ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Відмінності первинної структури

Органоспецифічність

Каталіз різних реакцій

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз тільки термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Які види специфічності ферментів не існують?

Відносна

Абсолютна

Термодинамічна

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

Для ферментів з відносною специфічністю не характерно:

Всі відповіді вірні

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

рН оптимум ферменту – це:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

Значення рН, при якому активність ферменту найнижча

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

Які речовини не можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

Жовчні кислоти

Ферменти

Солі важких металів

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів притаманний іонам металів як активаторам?

Утворюють „місток” між фермерментом і субстратом

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Всі відповіді вірні

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

Конкурентне гальмування відноситься до:

Зворотнього інгібування ферментів

Не зворотнього інгібування ферментів

Комплементарності активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Ізостеричного гальмування

ANSWER: A

Механізм дії незворотних інгібіторів – це:

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Конкурентним інгібіторам не притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна нестачею субстрату

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

Швидкість ферментативної реакції не залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості розщепленого субстрату

Онкотичного тиску

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

До ферменту піруватдегідрогенази входять коферменти, крім:

ТПФ

ФМН

ФАД

КоА

НАД

ANSWER: B

До порушення синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ призводить:

Нестача нікотинаміду

Надлишок ФАД

Настача ТГФК

Настача піридоксальфосфату

Надлишок АсАТ і АлАТ

ANSWER: A

До складу амінотрансфераз не входять коферменти вітаміну:

В₁

Всі відповіді правильні

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд класів, окрім:

Похідних вітамінів

Атомів - металів

Нуклеотидних сполук

Порфіринових комплексів

Амінокислот

ANSWER: E

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників не служать:

Всі відповіді вірні

Кофактори

Каталітична ділянка активного центру

Контактна ділянка актимвного центру

Будь-які ділянки ферменту

ANSWER: A

Що не є спільного для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Знаходження в різних тканинах

Каталіз різних реакцій

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз тільки термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Які види специфічності ферментів не існують?

Відносна

Абсолютна

Термодинамічна

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

Для ферментів з відносною специфічністю є відмінним:

Всі відповіді вірні

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

рН оптимум ферменту – це:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

Значення рН, при якому активність ферменту найнижча

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

Які речовини не можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

Жовчні кислоти

Ферменти

Інгібітори ферментів

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Сві відповіді вірні

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

Конкурентне гальмування відноситься до:

Зворотнього інгібування ферментів

Не зворотнього інгібування ферментів

Комплементарності активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Ізостеричного гальмування

ANSWER: A

Механізм дії незворотних інгібіторів – це:

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Конкурентним інгібіторам не притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна нестачею субстрату

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

Швидкість ферментативної реакції не залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості розщепленого субстрату

Правильної відповіді немає

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

До ферменту піруватдегідрогенази входить кофермент:

Тіамінпірофосфат

ФМН

ФАД

ПАЛФ

НАД

ANSWER: B

Порушення синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ призводить:

Нестача нікотинаміду

Надлишок ФАД

Настача ТГФК

Настача піридоксальфосфату

Надлишок АсАТ і АлАТ

ANSWER: A

До складу амінотрансфераз не входять коферменти вітаміну:

В₁

Немає правильної відповіді

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд класів окрмім::

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Жирних кислот

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд класів, окрім:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що переносять метильні групи

Коферменти, що є переносниками протонів

ANSWER: E

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень, окрім:

Фермент змінює конформацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

Зміни температурного оптимуму

ANSWER: E

У роботі ферменту карбоксипептидази бере участь іон цинку, виконує функції:

Входить до складу активного центру ферменту

Є активатором ферменту

Є апоферментом

Вірно А, В, Е

Утворює холофермент

ANSWER: D

При вивченні механізмів ферментативних реакцій були виявлені функціональні групи, які забезпечують зв'язок молекули ферменту з субстратом і беруть пряму участь в каталітичному акті. Як називається ця ділянка ?

Алостеричний центр

Активний центр

Кофермент

Простетична група

Кофактор

ANSWER: B

Яка функціональна група входить в активний центр ферменту, якщо він інгібується фосфороорганічними отрутами?

ОН серину

NН₂ лізину

SН цистеїну

NH- гістидину

СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

Препарати ртуті, миш'яку і вісмуту є інгібіторами ферментів, які мають - SН групи в активних центрах. Для реактивації ( відновлення активності) цих ферментів використовують амінокислоту:

Цистєїн

Гліцин

Валін

Глутамін

Серин

ANSWER: A

У перші дві доби після інфаркту міокарду в сироватці крові переважатиме фракція ізоферменту лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг₁

Лдг₂

Лдг₃

Лдг₄

Лдг₅

ANSWER: A

У поживне середовище, що містить сукцинат ( бурштинову кислоту) і фермент сукцинатдегідрогеназу (СДГ), додали інгібітор ферменту - малонат (малонову кислоту). При збільшенні концентрації субстрату активність ферменту відновилася. Назвіть тип інгібування ферменту:

Оборотнє конкурентне

Необоротнє

Оборотнє неконкурентне

Неконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

У аналізі шлункового соку хворого з діагнозом гіпоацидний гастрит виявлено значне зниження активності протеолітичного ферменту пепсину. Можливий біохімічний механізм такого явища - це:

Порушення утворення активного ферменту з проферменту

Денатурація молекули пепсину

Зниження енергії активації ферментативної реакції

Відсутність внутрішнього чинника Кастла в шлунковому соці

Конкурентне інгібування ферменту

ANSWER: A

Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Сахарази

Амілази

Пепсину

Лактатдегідрогенази

Ліпази

ANSWER: A

Які фізико-хімічні властивості білків притаманні ферментам ?

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв антигенних властивостей

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Яка із речовин не відіграє роль кофермента ?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Нікотинова кислота

Оротова кислота

пантотенова кислота

ANSWER: D

До складу яких ферментів входять порфіринові коферменти?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Всі відповіді вірні

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам:

Дисульфідному

Іонному

Всі відповіді вірні

Водневим зв”язкам

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

Від чого залежить кількість активних центрів фермента?

1

3

2

Від кількості субодиниць фермента

10

ANSWER: D

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників служать:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітична ділянка активного центру

Контактна ділянка актимвного центру

Будь-які ділянки ферменту

ANSWER: A

Які із нижчеперерахованих речовин можуть виступати ефекторами ?

Гормони

Медіатори нервової системи

Іони металів

Продукти ферментативних реакцій

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Якими фізико-хімічними властивостями різняться між собою ізоферменти ?

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною активністю

Всі відповіді вірні

Знаходяться в різних тканинах

Різницею їх первинної структури

ANSWER: C

Що є спільного для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Знаходження в різних тканинах

Всі відповіді вірні

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Які із названих ферментів не існують у виглядіполіферментних комплексів?

Всі перераховані нижче

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

Яка властивість не є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Всі відповіді вірні

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами:

Конформаційною комплементарністю з субстратом

Електростатичною комплементарністю з субстратом

Особливістю структури активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Його білковою природою

ANSWER: D

Які види специфічності ферментів існують?

Відносна

Абсолютна

Всі відповіді вірні

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

:Для ферментів з відносною специфічністю є спільним:

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна - це:

Температурний оптимум ферментів

Температурний пік рекції

Температура при якій фермент не гідролізує

Температурний максимум

Температура, при якій фермент не денатурує

ANSWER: A

Значення рН, при якому активність ферменту найвища:

рН – оптимум ферменту

рН комфорт ферменту

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

Яка гіпотеза не пояснює механізму дії ферментів і ферментативного каталізу ?

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Гіпотеза Міхаеліса-Ментен

Гіпотеза Фішера

Гіпотеза Кошланда

Гіпотеза Варбурга і Бейліса

ANSWER: E

Які зв”язки беруть участь в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-Ваальсові

Всі вище перераховані

ANSWER: E

Які речовини можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

Жовчні кислоти

Ферменти

Всі відповіді вірні

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

Речовини з вільними SH-групами виступають активаторами деяких ферментів, чому ?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм

(автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: С

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Активують за допомогою цАМФ

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

Який із металів входить до простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Всі входять

Zn

Cu

ANSWER: С

Який із наведених механізмів лежить в основі активації ферментів ?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь ділянки, що блокувала активний центр

Всі вище перераховані

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості фермента

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

ANSWER: С

Які інгібітори є отрутами для людини:

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Всі відповіді вірні

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

Яке гальмування відноситься до зворотнього інгібування ферментів

Конкурентне гальмування

Неконкурентне гальмування

Безконкурентне гальмування

Всі відповіді вірні

Ізостеричне гальмування

ANSWER: A

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини - це:

Механізм дії незворотних інгібіторів

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Конкурентним інгібіторам притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Всі відповіді вірні

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

Які із перелічених речовин належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілувальні речовини

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості розщепленого субстрату

Всі відповіді вірні

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

До складу якого ферменту входить кофермент тіамінпірофосфат ?

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

Коли порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ ?

При нестачі вітаміну К

При нестачі вітаміну РР

При нестачі вітаміну В₂.

При надлишку вітаміну В₂

При нестачі вітаміну А

ANSWER: C

Фермент сукцинатдегідрогеназа має кофермент:

ФАД

ПАЛФ

НАДФ

ТГФК

НАД

ANSWER: A

Нестача нікотинаміду призводить до порушення:

Синтезу ФАД

Синтезу ТГФК

Синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ.

Синтезу піридоксальфосфату

Синтезу АсАТ і АлАТ

ANSWER: C

Які із нижченаведених механізмів є механізмом регуляції?

Алостерична модефікація активності фермента

Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Всі відповіді вірні

Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

ANSWER: D

Які метали не входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Всі відповіді вірні

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

До складу амінотрансфераз входять коферменти вітаміну:

В₁

В₆

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд класів:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд класів:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що переносять метильні групи

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень:

Фермент змінює конформацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків, крім:

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв імунних властивостей

Стійкість до впливу високих температур і солей важких металів

ANSWER: D

Яка складова не входить до будови голоферментів?

Апофермент

Кофермент

Кофактор

Простетична група

Профермент

ANSWER: E

Який із вітамінів не виступає коферментом?

В₁

В₂

В₅

С

В₁₂

ANSWER: D

Роль коферментів можуть відігравати вітаміни і вітаміноподібні речовини. Яка із речовин не відіграє ролі кофермента ?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Карнітин

Оротова кислота

Пантотенова кислота

ANSWER: D

Іони якого металу містять порфіринові коферменти?

Na

Fe

Zn

Mo

Mn

ANSWER: B

До складу яких ферментів не входять порфіринові комплекси ?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Фосфатаза

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

Назвіть фермент, до складу якого входить цинк:

Алкогольдегідрогеназа

Цитохромоксидаза

Ксантиноксидаза

Піруватдегідрогеназа

Супероксиддисмутаза

ANSWER: A

Яка структура білкової молекули відповідає за утворення активного центру ферменту та за його каталітичну дію?

Первинна

Третинна

Вторинна

Четвертинна

Жодна із структур не має до цього відношення

ANSWER: B

Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків не входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Бета-аланін

ANSWER: E

В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам, крім:

Дисульфідного

Іонного

Пептидного

Водневих зв”язків

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

Скільки активних центрів можуть мати ферменти?

Залежить від кількості ізоферментів

Залежить від кількості доменів

Залежить від природи кофактора

Залежить від кількості субодиниць фермента

Небільше одного

ANSWER: D

Алостеричні центри служать:

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників

Місцем спорідненості ферменту із субстратом

Каталітичною ділянкою

Контактною ділянкою

Ділянкою роз”єднання просторово поєднаних амінокислотних залишків

ANSWER: A

Ефекторами можуть виступати деякі нижчеперераховані речовини, крім:

Гормонів

Медіаторів нервової системи

Металів

Продуктів ферментативних реакцій

Ліпопротеїнів

ANSWER: E

Ізоферменти різняться між собою деякими властивостями, крім:

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною масою

Специфічністю

Знаходяться в різних тканинах

Різницею їх первинної структури

ANSWER: C

Яким методом було встановлено наявність ізоензимів?

Діалізом

Електрофорезом

Хроматографією

Центрифугуванням

Рентгеноструктурним аналізом

ANSWER: B

Яка риса не є спільною для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Знаходження в різних тканинах

Однакова електрофоретична рухливість

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Під час електрофоретичного дослідження ЛДГ в сироватці крові виявили переважання вмісту ЛДГ₁ та ЛДГ₂. Про патологію якого органа свідчать ці дані?

Легень

Серця

Печінки

М”язів

Селезінки

ANSWER: B

Які із названих ферментів можуть об”єднуватися у поліферментні комплекси?

Піруватдегідрогеназа

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз лише термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами, окрім:

Конформаційною комплементарністю

Електростатичною комплементарністю

Особливістю структури активного центру фермента

Особливістю структури алостеричного центру

Його білковою природою

ANSWER: D

Якого виду специфічності ферментів не існує?

Відносної

Абсолютної

Конформаційної

Просторової

Абсолютної групової

ANSWER: C

Ферментами з відносною специфічністю можуть виступати:

Ліпаза, протеази

Уреаза

Аргіназа, сахараза

Сукцинатдегідрогеназа

Алкогольдегідрогеназа

ANSWER: A

Що є спільним для ферментів з відносною специфічністю?

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

Температурний оптимум ферментів - це:

Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна

Температура, при якій відбувається денатурація фермента

Величина швидкості реакції при температурі 48-56⁰С

Найкращі умови споріднення між ферментом і субстратом

Температура, при якій пригнічуються метаболічні процеси

ANSWER: A

Існує ряд ферментів, які не руйнуються при високих температурах

і зберігають ферментативну активність. При якій температурі фермент

м”язів – міокіназа є стабільним?

50 ⁰С

100 ⁰С

37 ⁰С

40⁰С

60 ⁰С

ANSWER: B

рН – оптимумом ферменту називають:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

рН 0 – 1

рН середовища, при якій відбуваються зміни в третинній структурі білка

Значення рН, при якому не існує комплементарності між субстратом і ферментом

рН 8-10, температура 40⁰ С

ANSWER: A

Гіпотеза Варбурга і Бейліса про механізм дії ферментів не могла пояснити:

Зв”язок механізму дії ферментів із дією неорганічних каталізаторів

Твердження, що поверхня ферментів служить місцем для абсорбції реагентів

Зростання кількості молекул субстрату призводить до зростання швидкості реакції

Механічні зміни у молекулах субстрату призводять до більшої реакційної здатності

Специфічність дії ферментів

ANSWER: E

У 1894 році Фішером була запропонована гіпотеза про механізм дії ферментів. Як називали цю гіпотезу?

Гіпотеза специфічності

Гіпотеза “ключа і замка”

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Невідповідності субстрату і активного центру фермента

Гіпотеза вимушеної співвідповідності

ANSWER: B

Виберіть правильне рівняння утворення фермент-субстратного комплексу згідно гіпотези Міхаеліса-Ментен:

E + S  E + P

E + S ES E + P

E + S  ES  ES  ES  EP  E + P

E + S  ESP E + P

E + S  EP  E + P

ANSWER: C

У скільки стадій проходить формування фермент-субстратного комплексу за гіпотезою Міхаеліса-Ментен?

2

3

4

5

1

ANSWER: B

У 2-й стадії перетворення фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних комплексів ES  ES процес проходить найповільніше. Який із процесів не відбувається у другій стадії?

Розхитування зв”язків у молекулі субстрату

Утворення нових зв”язків із каталітичним центром ферменту

Утворення нових пептидних зв”язків

Зниження енергії активації субстрату

Зростання швидкості перетворення субстрату

ANSWER: C

Які зв”язки не беруть участі в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-ваальсові

Пептидні

ANSWER: E

Назвіть ферменти, які локалізовані в лізосомах:

Гідролази

Ферменти синтезу жирних кислот

Ферменти синтезу глікогену

Ферменти синтезу сечовини

Ферменти синтезу білка

ANSWER: A

Механізми більшості патологічних процесів реалізуються через виникнення стану гіпоксії, в ході якого при неповному відновленні кисню утворюється пероксид водню. Назвіть фермент, що його розщеплює.

Каталаза

Цитохромоксидаза

Лактатдегідрогеназа

Еластаза

Фосфогексоізомераза

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям “ферменти”?

Біологічні каталізатори білкової природи

Біоорганічні сполуки, які погано розчиняються в воді

Біополімери, які побудовані із моносахаридних ланцюгів

Послідовність залишків жирних кислот

Хімічні речовини різної природи

ANSWER: A

Тривале перебування ферменту при високій температурі, кип”ятінні призводить до:

Збільшення молекулярної маси фермента

Його гідролізу

Денатурації

Збільшення активності фермента

Активність фермента не зміниться

ANSWER: C

Вкажіть розмірність концентрації субстрату константи Міхаеліса:

ммоль/л

моль/л

нмоль/л

нмоль/мл

мг/мл

ANSWER: B

Чому в умовах високої концентрації субстрату реакція перебігає за нульовим порядком?

Ферменти в клітині використовують не всю свою потужність

Швидкість реакції гальмується інгібітором

Всі активні центри ферменту зв”язані із субстратом

Зміна концентрації субстрату не впливає на перебіг процесу

Продукти реації гальмують процес

ANSWER: C

Для нормального функціонування Nа⁺, К⁺-АТФази, що здійснює транспорт іонів через плазматичну мембрану необхідні іони:

Na⁺, K⁺, Mg₂⁺

K⁺, Mg₂⁺, F⁺

Na⁺, Ca₂⁺, Cu₂⁺

Na⁺, K⁺

K⁺, Ca₂⁺

ANSWER: A

Роль активаторів ферментів можуть відігравати ряд речовин, крім:

Жовчних кислот

Ферментів

Холестерину

Іонів металів

Аніонів

ANSWER: C

Чому речовини з вільними SH-групами виступають активаторами ферментів?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм (автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: C

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Є складовою активного центру ферменту

Є обов”язковим компонентом для нормального функціонування певних ферментів

Активують за допомогою цАМФ

ANSWER: E

Ряд металів можуть входити до складу простетичних груп ферментів. Який із металів не входить до жодної із простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Cu

Zn

Cr

ANSWER: E

Як називають ферменти, що активуються за допомогою циклічного АМФ?

Пептидазами

Протеїнкіназами

Аденілатциклазами

Ангідразами

Ізомеразами

ANSWER: B

В основі активації ферментів лежать різні механізми. Який із наведених механізмів не має до цього процесу відношення?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь частинки, що блокувала активний центр

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, один з яких проявляє властивості фермента

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків.

ANSWER: E

Деякі інгібітори є отрутами для людини, крім:

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Ізоніазид

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

До зворотнього інгібування ферментів не відноситься:

Дія алкалоїдів

Додавання аналогічних субстрату сполук

Присутність солей свинцю

Вірно А, С

Ренатурація ферменту

ANSWER: D

Механізм дії незворотних інгібіторів полягає в:

Утворенні з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригніченні реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Зворотньому зв”язуванні з активним центром ферменту

Конкурує із субстратом за активний центр ферменту

Зв”язуванні з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Які особливості не притаманні конкурентним інгібіторам?

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Руйнують структуру молекули фермента, за що їх звуть денатурантами

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

При неконкурентному інгібуванні змінюється конфігурація активного центру ферменту, що пригнічує його взаємодію із субстратом. Який комплекс при цьому утворюється?

E + S  ES

E + I  EI

E + S + I  ESI

E + P  EP

E + P + I  EPI

ANSWER: C

Які із перелічених речовин не належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілюючі речовини

Сульфаніламіди

ANSWER: E

Від чого залежить гальмівна дія неконкурентних інгібіторів?

У малій і великій кількості інгібітори зменшують V max

Змінюють спорідненість субстрату із ферментом

Впливають на Км

Утворюють з ферментом нестійкий комплекс

Гальмують реакції без значних змін у структурі ферменту

ANSWER: A

Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин, крім:

Кількості ферменту

Стану активного центру ферменту

Кількості субстрату

Локалізації ферменту

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

Для якого ферменту оптимум рН знаходиться в межах 1,5 – 2,5?

Амілази

Трипсину

Пепсину

ЛДГ₁

АсАТ

ANSWER: C

Найвищу активність більшість ферментів зазнають в межах рН:

2-3

4-5

6-8

8-10

10-12

ANSWER: C

Температура 36-38С для більшості ферментів є:

Ізоелектричною точкою ферментів

Температурним оптимумом

рН-оптимумом

Температурою, при якій денатурують більшість ферментів

Температурою, при якій проходить зниження активності ферментів

ANSWER: B

Кофермент тіамінпірофосфат входить до складу ферменту:

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

Про що говорить твердження, що ферменти руйнуються протеолітичними ферментами?

Про їх білкову природу

Про їх високу молекулярну масу

Про їх абсолютну специфічність

Про їх гідрофільність

Про можливість їх лабораторного синтезу

ANSWER: A

Каталіз термодинамічно можливих реакцій характерний для:

Ферментів

Неорганічних каталізаторів

Ферментів і неорганічних каталізаторів

Білків

Вітамінів

ANSWER: C

Кофермент піридоксальфосфат має одну відмінність від інших коферментів. Вкажіть її:

Переносить тільки електрони

Переносить тільки протони

Переносить тільки енергію

Переносить тільки хімічні групи

Каталізує реакції фосфорилювання

ANSWER: D

Під час лабораторного обстеження виявили нестачу вітаміну В₂. Як це вплине на функції дегідрогеназ?

Порушиться синтез АсАТ і АлАТ

Порушиться функція НАД і НАДФ-залежних оксидоредуктаз

Порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ

Порушиться синтез і функція піридоксальфосфату

Порушиться функція і утворення цитохромоксидаз

ANSWER: C

З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?

Щоб визначити кількість субодиниць фермента

Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу

Для визначення їх молекулярної маси

Для визначення їх електрофоретичної рухливості

Виявити спадкове порушення активності фермента

ANSWER: B

Конкурентним інгібітором ферментів утворення фолієвої кислоти з параамінобензойної у мікроорганізмів є:

Сульфаніламіди

Сульфат амонію

Ацетат свинцю

Саліцилати

Ціаніди

ANSWER: A

Яка властивість ізоферментів доказує їх приналежність до одного і того ж ферменту?

Однакова молекулярна маса

Каталізують одну реакцію

Володіють однаковими фізико-хімічними властивостями

Локалізовані в одній тканині

Володіють однаковою електрофоретичною рухливістю

ANSWER: B

Фосфорилювання-дефосфорилювання є механізмом регуляції активності ферментів:

Сахарази

Пепсину

Глікогенфосфорилази

АлАТ і АсАТ

Амілази

ANSWER: C

Зниження активності цитохромоксидази викликане дефіцитом:

Mo

Zn

Cu

Al

Na

ANSWER: C

ФАД – це кофермент ферменту:

Сукцинатдегідрогенази

Глутатіонпероксидази

Амінотрансферази

Лактатдегідрогенази

Малатдегідрогенази

ANSWER: A

Яку речовину використовують для виділення ферменту методом висолювання?

CuSO₄

NaOH

(NH₄)₂SO₄

HNO₃

MgCI₂

ANSWER: C

В організмі порушений синтез і функція НАД і НАДФ-дегідрогеназ. Нестача яких речовин викликає це порушення?

Рибофлавіну

Гему

Нікотинаміду

Тіаміну

Нікотин-сульфату

ANSWER: C

У пробірку з невідомим субстратом додали витяжку з дріжджів. Після 10 хв інкубації суміш у пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який субстрат був у пробірці?

Крохмаль

Сахароза

Целюлоза

Глікоген

Лактоза

ANSWER: B

Під час дослідження виявили ряд ферментів, які каталізували одну і ту ж реакцію. Як називають ці ферменти?

Поліферментні комплекси

Активатори ферментів

Ізоферменти

Імобілізовані ферменти

Алостеричні ферменти

ANSWER: C

В організмі виявлено гальмування активності каталази, пероксидази, цитохромів. Порушені процеси тканинного дихання. Дефіцит іонів якого металу виявлено?

Магнію, фтору

Заліза, міді

Хрому, кальцію

Йоду, фтору

Натрію і калію

ANSWER: B

Алостеричні ферменти – це:

Ферменти, які крім активного центру, мають додатковий регуляторний центр

Ферменти із двома активними центрами

Ферменти, які містять тільки алостеричні центри

Ферменти, які пришвидшують взаємодію активного центру і субстрату

Це ферменти, які фосфорилюють білки

ANSWER: A

Існують чотири основних механізми регуляції каталітичної активності ферментів. Який із нижченаведених механізмів не є механізмом регуляції?

Алостерична регуляція активності фермента

Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Активація, що відбувається внаслідок руйнування незворотньої хімічної модифікації

Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

ANSWER: D

Які метали входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Fe i Cu

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

Який із нижчеперелічених коферментів є коферментом ацилювання?

НАДН

ФМН

ФАД

КоА

ПАЛФ

ANSWER: D

Кофермент ацилювання є похідним:

Піридоксальфосфату

Пантотенової кислоти

Нікотинаміду

Рибофлавіну

Тетрагідрофолієвої кислоти

ANSWER: B

Піридоксалеві ферменти – похідні вітаміну:

РР

В₂

В₆

Пантотенової кислоти

В₁₂

ANSWER: C

Коферменти вітаміну В₆ входять до складу:

Оксидаз

Амінотрансфераз

Дегідрогеназ

Карбоксилаз

Гідролаз

ANSWER: B

Який із перечислених ферментів є металоферментом?

Алкогольдегідрогеназа

Піруватдегідрогеназа

ЛДГ

Малатдегідрогеназа

Амінотрансфераза

ANSWER: A

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, крім:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Похідні ліпідів

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп, крім:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що розщеплюють пептидні зв’язки

Коферменти, що переносять метильні групи

ANSWER: D

Під поняттям олігомерні ферменти слід розуміти:

Ферменти, що містять у собі (С2), (С4) або (С6) протомерів

Ферменти, які містять тільки 1 протомер

Ферменти, які містять тільки 3 субодиниці

Ферменти, які каталізують спряжені біохімічні реакції

Ферменти, що відрізняються первинною структурою

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям поліферментні комплекси?

Ферменти, які каталізують одну і ту ж біохімічну реакцію

Каталізують послідовності спряжених біохімічних реакцій

Ферменти, що відрізняються молекулярною масою і електрофоретичною рухливістю

Відрізняються каталітичною спорідненістю ферменту і субстрату

Ферменти, що міцно зв”язані з іонами металів

ANSWER: B

Простетична група ферменту каталази побудована за типом:

НАДФ

Гему

КоQ

ФМН

ФАД

ANSWER: B

Специфічність ферменту – здатність каталізувати певні хімічні реакції зумовлена:

Будовою активного центру фермента

Умовами реакції

Природою коферменту

Будовою алостеричного центру

Природою продукту каталітичної реакції

ANSWER: A

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень, крім:

Фермент змінює конфігурацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Змінюється термолабільність фермента

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

ANSWER: D

На повний гідроліз крохмалю під дією амілази слини за оптимальних умов (t^о, рН середовища) вказує результат йодо-крохмальної реакції, про що свідчить наступне забарвлення досліджуваної проби:

Фіолетове

Червоно- буре

Забарвлення відсутнє або світло-жовте

Синє

Блідо-рожеве

ANSWER: C

Фермент, що знаходиться у дріжджах каталізує:

Розщеплення сахарози з утворенням глюкози і фруктози

Розщеплення сахарози з утворенням галактози і фруктози

Розщеплення крохмалю до мальтози

Окиснення субстрату в присутності Н₂О₂

Розщеплення крохмалю до декстринів

ANSWER: A

Якою реакцією можна виявити дію сахарози?

Молібденовою

Тромера або Фелінга

Реакцією з йодом

Біуретовою

Бензидиновою

ANSWER: B

Інгібіторами багатьох металовмісних ферментів тканинного дихання (наприклад цитохромоксидази) є сполуки:

Ціаністоводнева кислота, сірководень

Ацетилхолін

Сполуки ртуті

Сульфаніламіди

Фосфакол

ANSWER: A

Монооксид вуглецю є інгібітором переважно тих ферментів, до складу яких входить:

Fe i Co

Fe i Cu

Cu i Co

Zn i Cu

Zn i Co

ANSWER: B

Активними інгібіторами ферментів є фосфорорганічні речовини. До них відносять:

Табун, зарин, зоман

Пірофосфат

Окиснений глутатіон

Солі миш”яку

Алкілуючі речовини

ANSWER: A

Які коферменти оксидоредуктаз відносять до флавіннуклеотидів:

НАД і ФМН

ПАЛФ і ТДФ

ФАД і ФМН

КоА і КоQ

ФДФ і ФТФ

ANSWER: C

Денатурація і втрата активності ферментів в організмі людини спостерігається при:

Підвищенні кров’яного тиску

Підвищенні температури тіла людини

Стресових ситуаціях

Зниженні кров’яного тиску

Зниженні онкотичного тиску

ANSWER: B

Піруватдегідрогеназа і каталаза є:

Простими ферментами

Складними ферментами

Змішаними

Стереоізомерами

Алостеричними ферментами

ANSWER: B

Які речовини можуть виступати алостеричними модифікаторами ферментів?

Білки

Вітаміни

Амінокислоти

Гормони

Жири

ANSWER: D

У хворого діагностовано інфаркт міокарду. Збільшення активності яких ферментів спостерігається?

Креатинфосфокінази МВ і ЛДГ_1,2

АлАТ і амілази

ЛДГ_4,5 і пепсину

Глюкозо-6-фосфату

Цитохромоксидази

ANSWER: A

При визначенні активності АлАТ в сироватці крові спостерігали різке зростання його активності, внаслідок пошкодження мембран і виходу ферментів у кров. При якому захворюванні це можливе?

Захворюванні нирок

Гострому панкреатиті

Інфаркті міокарду

Гепатиті

Розумовій відсталості

ANSWER: D

1Ступінь гідролізу крохмалю оцінюється за результатом реакції з йодом. При оптимальному значенні рН розщеплення крохмалю відбувається повністю. Які якісні зміни спостерігаються ?

Забарвлення з йодом жовте

Забарвлення з йодом зелене

Забарвлення з йодом відсутнє

Забарвлення з йодом синє

Жодної правильної відповіді

ANSWER: C

2 Препарат прозерин є інгібітором ацетилхолінестерази зворотної дії. Який механізм інгібіторної дії прозерину?

Конкуренція з ацетилхоліном за активний центр ферменту

Денатурація ферменту

Ковалентне зв’язування з активним центром ферменту

Ковалентне зв’язування з алостеричним центром ферменту

Окиснення іона заліза в активнім центрі ферменту

ANSWER: A

3 При отруєнні фосфорорганічними сполуками використовують специфічні антидоти, які реактивують фермент:

Aцетилхолінестеразу

Холінацетилтрансферазу

Цитохромоксидазу

Сукцинатдегідрогеназу

Лактатдегідрогеназу

ANSWER: A

4 Активність ферментів залежить від багатьох факторів. Як впливає зміна рН середовища на молекули ферменту?

Змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули

Стабілізує вторинну структуру ферменту

Відбувається деполяризація молекули ферменту

Спричиняє гідроліз ферменту

Поляризує молекули ферменту

ANSWER: A

5 Ферментам притаманна висока специфічність. Чим вона зумовлена?

Конформаційною і електростатичною комплементарністю між субстратом і ферментом

Умовами реакції (t⁰ , рН )

Унікальною структурою коферменту

Унікальною структурою кофактору

Конформаційною і електростатичною комплементарністю між коферментом і апоферментом

ANSWER: A

6 Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Вкажіть, який фермент активується соляною кислотою:

Пепсиноген

Трипсиноген

Амілаза

Ліпаза

Хімотрипсиноген

ANSWER: A

7 Одним з показників обміну речовин в організмі є рівень загального білка в сироватці крові. Кількісне визначення білка в клініко-біохімічних лабораторіях засновано на:

Біуретовій реакції

Нінгідриновій реакції

Ксантопротеїновій реакції

Реакції Фоля

Нітропрусидній реакції

ANSWER: A

8 При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози, слід застосувати такі фармпрепарати :

Інгібітори протеолітичних ферментів

Інсулін

Комплекс панкреатичних ферментів

Антибіотики

Сульфаніламідні препарати

ANSWER: A