- •Эту хуйню делали:
- •3 Северина с 440-448
- •4 Добавить серу
- •2 Северина с 704
- •3 Не нашел
- •1 Северина с 140-170
- •Применение ингибиторов ферментов
- •1 Северина с 143-146
- •1 Северина с 146-149
- •Вопрос 1
- •Вопрос 2
- •Вопрос 3
- •Вопрос 4
- •Вопрос 1
- •Вопрос 2
- •Вопрос 3
- •Вопрос 4
- •136,137. Желудочный сок, формы кислотности.
- •Вопрос 1
- •Вопрос 2
- •128. Содержание глюкозы в крови, возрастные особенности.
- •Вопрос 3
- •Вопрос 4
- •Вопрос 1
- •Вопрос 2
- •Вопрос 3
- •Вопрос 4
- •138. Физико-химические показатели мочи, возрастные особенности.
- •Вопрос 1
- •Вопрос 2
- •Вопрос 3
- •Вопрос 4
- •139. РН мочи в норме и при патологии.
- •Вопрос 1
- •17. Процессы превращения а/к в кишечнике под влиянием гнилостных бактерий. Обезвреживание ядовитых продуктов.
- •Вопрос 2
- •Вопрос 3
- •Вопрос 4
- •140. Пигменты мочи и их происхождение.
- •Вопрос 1
- •Вопрос 2
- •Вопрос 3
- •Вопрос 4
- •141. Органические вещества мочи.
- •Вопрос 1
- •Вопрос 2
- •Вопрос 3
- •Вопрос 4
- •142. Азотсодержащие вещества мочи.
- •Вопрос 1
- •19. Биосинтез белков. Роль нуклеиновых кислот.
- •Вопрос 2
- •Вопрос 3
- •Вопрос 4
- •Вопрос 1
- •19. Биосинтез белков. Роль нуклеиновых кислот.
- •20. Биосинтез днк. Повреждение и репарация днк.
- •21. Транскрипция, генетический код, процессинг рнк.
- •Вопрос 2
- •Вопрос 3
- •92,93. Витамины. Классификация, участие в обмене веществ, а- гипо- гипер- витаминозы.
- •Вопрос 4
- •143. Индикан мочи.
- •Вопрос 1
- •24. Дезаминирование, трансаминирование, декарбоксилирование.
- •25. Связь трансаминирования и дезаминирования. Непрямое дезаминирование.
- •Вопрос 2
- •Вопрос 2
- •Вопрос 4
- •144. Парные соединения мочи.
- •2) Дезаминирование глутамата
- •1)Трансаминирование
- •2)Окислительное дезаминирование глутамата
- •Вопрос 1
- •Вопрос 2.Биосинтез триацилглицеринов, способы синтеза, последовательность реакций. Роль инсулина, адреналина, глюкогона в регуляции синтеза. Значение процесса.
- •Вопрос 3. Гормоны и их классификация. Представление об основных механизмах гормональной регуляции метаболизма.
- •Гормон паращитовидной железы
- •Причины
- •Лечение
- •Тиоредоксин: принцип действия
- •Тиоредоксин: роль в организме
- •2. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани.
- •3. Ферменты сыворотки крови
- •2.Активные формы кислорода
- •Гомеостатические функции почек
- •Основные функции гормонов
- •4. Мышечная ткань
- •Билет №35.
- •Билет №36
- •Билет №37
- •Билет №38
- •3. Синтез гема и его регуляция. Нарушение синтеза гема, Порфирии. Обмен железа: источники, транспорт, депонирование.
- •4. Возрастные особенности состава желудочного сока.
- •39 Билет
- •40 Билет
- •3) Белковая система
- •41 Билет
Вопрос 4
142. Азотсодержащие вещества мочи.
Выделение с мочой азотсодержащих веществ (ммоль/сут)
Новорожденный: общий азот 30, мочевина следы, мочевая кислота 0,2, азот аммиака следы, азот а/к 0,7, креатинин 0,08, креатин следы. 1 год: общий азот 200, мочевина 80, мочевая кислота 1,2, азот аммиака 12, азот а/к 4,3, креатинин 0,7, креатин 0,4. 9-14 лет: общий азот 700, мочевина 300, мочевая кислота 3,5, азот аммиака 35, азот а/к 5,7, креатинин 6,0, креатин 1,5. Взрослые: общий азот 428,4-1300,0, мочевина 333-583, мочевая кислота 1,2-7,1, азот аммиака 35,7-71,4, азот а/к 6-11, креатинин 7,1-17,7, креатин – .
Выделение мочевины увеличивается при белковом питании, заболеваниях, которые сопровождаются распадом тканей. Уменьшение выделения характерно для заболеваний печени, почек с нарушением их фильтрации.
Мочевая кислота – конечный продукт обмена пуриновых оснований. Содержание увеличивается при подагре, гепатите и т.д.
Аминокислоты – обнаружение в моче является важным диагностическим знаком: фенилаланин при фенилкетонурии, гомогентизиновая кислота при алкаптонурии, цитрулин при нарушении синтеза мочевины. Повышение содержания а/к в моче при неполноценном питании, заболеваниях печени и т.д. Креатин – у здоровых практически отсутствует. Повышение содержания при миопатиях, поражениях печени, сахарном диабете, инфекционных заболеваниях и т.д Креатинин попадает в мочу путем клубочковой фильтрации. При тяжелом нарушении функции почек содержание его достигает 800-900 мкмоль/л.
Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Санкт-Петербургская государственная педиатрическая медицинская академия» Министерства здравоохранения и социального развития Российской Федерации Кафедра биохимии | |
Специальность «педиатрия», код 060103
|
Дисциплина «Биохимия» |
Семестр 4 | |
Экзаменационный билет № 19 | |
| |
| |
| |
|
Вопрос 1
19. Биосинтез белков. Роль нуклеиновых кислот.
В молекуле ДНК углевод представлен дезоксирибозой, а в молекуле РНК рибозой. ДНК и РНК содержат фосфорную кислоту, а также по два пуриновых (аденин, гуанин) и пиримидиновых (цитозин, урацил, тимин) оснований. ДНК: Н3РО4, Дезоксирибоза, Аденин, Гуанин, Цитозин, Тимин. РНК: Н3РО4, Рибоза, Аденин, Гуанин, Цитозин, Урацил.
Структурной единицей нуклеиновой кислоты является нуклеотид. Они состоят из трех компонентов: азотистого основания, углевода и фосфорной кислоты. ДНК представляет собой двойную спираль, состоящую из двух антипараллельных цепочек, закрученных вокруг одной и той же оси. Цепочки соединяются водородными связями, которые образуются между азотистыми основаниями. Цепочки имеют противоположную полярность, т.е. у одной цепочки направление 5’ к 3’, а у другой 3’ к 5’. Спираль ДНК закручивается вправо, общий виток 3,4нм, расстояние между цепочками 2нм. Основой структурной организации ДНК составляет принцип комплементарности – аденин соединяется с Тимином, цитозин с гуанином. Биологическая роль ДНК: 1) хранение и передача генетической информации о структуре белка. 2) способна к репликации (самоудваению). 3) способна к репарации (восстановление поврежденной структуры). 4) Участвует в транскрипции (в синтезе мРНК). ДНК находится в ядре, в митохондриях. РНК - это одинарная полинуклеотидная цепочка, содержится в ядре, цитоплазме, рибосомах, митохондриях. Три вида РНК: 1) Матричная или информационная – мРНК – 2-3%. Синтезируется в ядре на матрице ядра, вступает в рибосому, на ней происходит синтез белка. 2) Рибосомальная – рРНК – 80-85%. Находится в двух субъединицах рибосом 50S и 30S у прокариот, и 60S и 40S у эукариот, выполняет структурную функцию. 3) Транспортная – тРНК – 16%. Переносит а/к к месту синтеза белка – рибосоме. Вторичная структура тРНК напоминает клеверный лист. Во всех тРНК имеются участки, взаимодействующие с рибосомами, места для связывания с а/к-ми и ферментами, а также специфическая последовательность трех нуклеотидов (триплет), называемая антикодоном, которая оказывается комплиментарной тринуклеотидной последовательности мРНК (кодону), кодирующей включение в белковую молекулу определенной а/к-ты. Сначала происходит репликация ДНК - это процесс при котором информация, закодированная последовательностью нуклеотидов, родительской ДНК с абсолютной точностью передается дочерней ДНК;
Биосинтез РНК – транскрипция – процесс считывания генетической информации с ДНК, при котором нуклеотидная последовательность ДНК кодируется в виде нуклеотидной последовательности РНК. В основе лежит принцип комплиментарности – консервативный процесс – синтезируется новая одноцепочная РНК Процессинг – созревание РНК. образование КЭП на 5’-конце, участвует в присоединение к рибосоме. на 3’-конце образуется хвост, сплайсинг – вырезается не кодирующие последовательности – интроны. Трансляция – биосинтез белка.
22. Трансляция – биосинтез белка. Этапы трансляции: 1) инициация. 2) элонгация. 3) терминация. Инициация – происходит активация а/к.
Инициирующая аатРНК будет взаимодействовать с 1 а/к будущего белка только карбоксильной группой, а 1 а/к может давать на синтез только NH2 группу, т.о. синтез белка начинается с N-конца.
Сборка инициирующего комплекса на малой субчастице. Факторы: 30S мРНК фомилметионил тРНК IF 123 Mg2+ ГТФ – источник энергии
Нагруженная факторами инициации малая субъединица находит на мРНК старт кодон АУГ или ГУГ и по нему устанавливается рамка считывания, т.е. старт кодон помещается в Р-участок. К нему подходит формлметионил тРНК, что сопровождается высвобождением фактора IF 3, затем присоединяется большая субъединица и высвобождается IF 1 и IF2, происходит гидролиз 1ГТФ и образуется рибосома. Элонгация – рабочий цикл рибосомы. Включает в себя три шага: 1) связывание аатРНК с А-участком т.к. занят Р-участок– нужны факторы элонгации EF-TU, EF-TS и ГТФ.. 2) транспептидирование Е-участок перебрасывает а/к и образуется пептидная связь. Факторы элонгации у прокариот: EF-TU, EF-TS, EF-G. 3)Транслокация – сначала EF-G деацилированная тРНК Р-участка покидает рибосому, происходит перемещение на 1 триплет в сторону 3’ конца; перемещение пептида из А, в Р-участок – используется ГТФ и фактор элонгации – EF-G-транслоказа, А – участок опять свободен и процесс повторяется. Терминация – узнавание терминирующих кодонов УАА, УГА, УАГ с помощью релизинг-факторов RF 1 2 3. При попадании терминального кодона в А-участок к нему не присоединяется тРНК, а присоединяется один из факторов терминации, который блокирует элонгацию, что сопровождается активацией эстеразной активности пептидилтрансферазы участка Е. Происходит гидролиз сложных эфирных связей между пептидом и тРНК, рибосома покидает пептид, тРНК и диссоциирует на субъединицы, которые потом могут быть использованы.
Формирование структуры происходит одновременно с помощью белков-шаперонов – белки теплового шока. На синтез одной пептидной связи расходуется 1АТФ на аминоацилирование тРНК (присоединение аминокислоты), 1ГТФ на связь аатРНК с А-участком и 1ГТФ на транслокацию. Затрата энергии около 4 макроэргических связей на синтез одной пептидной связи.