Практика:

1. Исследование восстановления пероксида водорода ферментом каталазой.

2. Исследование специфичности действия ферментов на примере амилазы и уреазы.

3. Влияние активаторов и инактиваторов ферментов на скорость реакции.

4. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры на примере амилазы слюны и дегидрогеназ дрожжей.

Учебники:

1. Биохимия: учебник / под ред. Е.С.Северина. – М.: ГЭОТАР. - Мед, 2009.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2008.

Практические руководства:

Лабораторный практикум по биологической химии для студентов лечебного и педиатрического факультетов: учебное пособие / О.А. Тимин, Е.А. Степовая, Т.С. Федорова, О.Л. Носарева, В.Ю. Серебров – Томск: СибГМУ, 2012.

Занятие № 7

Тема: «Регуляция активности ферментов»

Теория:

Способы регуляции скорости ферментативных реакций в клетке (in vivo): компартментализация; изменение количества фермента, изменение доступности субстрата, проферменты и их ограниченный протеолиз, белок-белковое взаимодействие, аллостерические механизмы регуляции ферментов, ковалентная модификация ферментов.

Характеристика ингибирования ферментов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование. Обратимое и необратимое ингибирование. Применение ингибиторов ферментов в качестве лекарственных средств.

Практика:

Определение активности амилазы в сыворотке крови и моче. Принцип метода. Клинико-диагностическое значение и нормальные величины.

Учебники:

1. Биохимия: учебник / под ред. Е.С.Северина. – М.: ГЭОТАР. - Мед, 2009.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2008.

Практические руководства:

Лабораторный практикум по биологической химии для студентов лечебного и педиатрического факультетов: учебное пособие / О.А. Тимин, Е.А. Степовая, Т.С. Федорова, О.Л. Носарева, В.Ю. Серебров – Томск: СибГМУ, 2012.

Занятие № 8

Тема: «Классификация и номенклатура ферментов (семинар)»

Теория:

Роль ферментов и коферментов в катализе.

Коферментные формы витаминов (ТДФ, ФМН и ФАД, НАД⁺ и НАДФ⁺, ПФ).

Принципы современной классификации и номенклатуры ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы).

Характеристика каждого класса ферментов по плану:

• название и номер класса;

• биохимическая роль;

• основные подклассы (1-3 подкласса);

• основные коферменты данного класса;

• правила систематического названия ферментов;

• напишите примеры биохимических реакций данного класса ферментов (1-3 реакции).

Учебники:

1. Биохимия: учебник / под ред. Е.С.Северина. – М.: ГЭОТАР. - Мед, 2009.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2008.

Практические руководства:

Лабораторный практикум по биологической химии для студентов лечебного и педиатрического факультетов: учебное пособие / О.А. Тимин, Е.А. Степовая, Т.С. Федорова, О.Л. Носарева, В.Ю. Серебров – Томск: СибГМУ, 2012.

Занятие № 9

Кконтрольные вопросы к итоговому занятию по разделам «Строение, свойства и функции белков», «Строение, классификация и роль витаминов», «Энзимология»

Теория:

1. Классификация аминокислот по биологической роли, по хими­ческому строению, по физико-химическим свойствам, по растворимости в воде.

2. Строение протеиногенных аминокислот. Физико-химические свойства аминокислот. Понятие изоэлектрической точки.

3. Пептидная связь, реакция ее образования. Свойства пептид­ной связи.

4. Биологическая роль белков. Классификация белков по функ­ции и строению. Физико-химические свойства белков и белко­вых растворов. Факторы, стабилизирующие белковую мо-лекулу в растворе. Коллоидные свойства белков.

5. Влияние смещения рН на заряд аминокислот и белков. Фак­торы, вызывающие осаждение белков. Свойства денатурированного белка. Характерные особенности денатурации и ренати­вации.

6. Уровни структурной организации белковой молекулы. Типы связей, стабилизирующие структуру белковой молекулы. Аминокислоты, образующие эти связи.

7. Простые белки (альбумины, глобулины, гистоны, протамины), их представители, роль в организме.

8. Сложные белки: фосфопротеины, нуклеопротеины, гликопротеины и протеогликаны, хромопротеины, металлопротеины, ли­попротеины. Структура мононуклеотидов на примере АМФ, АДФ, АТФ, цАМФ. Формулы гема, гиалуроновой ки­слоты и хондроитинсульфатов.

9. Перечислите общие свойства витаминов, их классы. Провита­мины и антивитамины, приведите примеры. Общие причины возникновения гипо- и авитаминозов. Гипервитаминозы.

10. Характеристика жирорастворимых витаминов А, D₃, Е, К, F: физиологическое название, химическая структура витаминов А, D₂, D₃, Е, K, F, активных форм витаминов A и D, суточная по­требность, пищевые источники. Биохимические функции и процессы, в которых принимает участие витамин. Возмож­ные причины и клинические проявления гипер-, гипо- и авитами­нозов. Что такое каротиноиды? Укажите их роль в организме.

11. Характеристика водорастворимых витаминов В₁, В₂, В₃ (нико­тиновая кислота), В₅ (пантотеновая кислота), В₆, В₉, В₁₂, С, Н: физиологическое название, строение (кроме витаминов В₁₂, фо­лиевой и пантотеновой кислот), суточная потребность, пище­вые источники. Биохимические функции и реакции, в которых принимают участие витамины. Структурные фор­мулы коферментов (для В₁, В₂, В₃, В₆). Возможные причины и клинические проявления гипо- и авитаминоза. Роль витами­нов для правильного роста и развития ребенка.

12. Механизм антибактериальной активности сульфаниламид­ных препаратов.

13. Ферменты, их роль в осуществлении биохимических реакций. Сравните ферменты и неорганические катализаторы.

14. Структурно-функциональная организация ферментов (уровень структуры, простые и сложные ферменты). Холофермент, апофермент, кофактор, кофермент, простетическая группа, активный и аллостерический центры. Роль апофермента и кофермента в катализе. Строение мультиферментных комплексов клетки.

15. Особенности строения изоферментов. Общая характеристика и примеры изоферментов.

16. Классификация ферментов. Основные подклассы в каждом классе. Номенклатура ферментов. Что такое классификационный номер? Примеры биохимических реакций, ферменты этих реакций.

17. Этапы ферментативного катализа. Особенности ковалентного и кислотно-основного катализа.

18. Количественное определение активности ферментов в биологических объектах. Единицы активности ферментов.

19. Основные свойства ферментов, графики зависимости активности фермента от различных воздействий. Специфичность фермента, виды специфичности. Механизмы специфичности (теории Фишера и Кошланда).

20. Способы регуляции метаболической активности в клетке: компартментализация, изменение концентрации фермента, изменение концентрации субстрата, наличие изоферментов, аллостерические механизмы регуляции ферментов, ковалентная модификация ферментов, проферменты и их ограниченный протеолиз, белок-белковое взаимодействие.

21. Основные виды ингибирования ферментов: конкурентное и неконкурентное, обратимое и необратимое. Примеры.

22. Использование ферментов в медицине. Энзимотерапия и энзимодиагностика. Использование ингибиторов ферментов в качестве лекарств. Примеры.

23. Отличие первичных и вторичных форм энзимопатий. Примеры.