Гликоген

Гликоген – животный крахмал. Он содержится практически во всех органах и тканях животных и человека, наибольшее количество его обнаружено в печени и мышцах. Гликоген встречается и в растениях. Так, в кукурузе помимо обычного крахмала находится фитогликоген. Встречается гликоген в грибах и дрожжах. Контроль дрожжей на присутствие гликогена является важным показателем в бродильной технологии, по которому судят о физиологической активности дрожжей. По строению гликоген близок к амилопектину, характеризуется более разветвленной структурой, чем амилопектин. Его молекула построена из ветвящихся полиглюкозидных цепей, в которых остатки глюкозы соединены-(14)-гликозидными связями, а в точках ветвления имеются-(16) гликозидные связи. Линейные отрезки в молекуле гликогена включают 11-18 остатков, а точки ветвления у него встречаются через каждые 8-10 остатков.

Под действием йода гликоген окрашивается в красно-коричневый цвет.

Ферментативный гидролиз крахмала и гликогена

Ферментативный гидролиз крахмала и гликогена осуществляется с помощью ферментов класса гидролаз, подкласса карбогидраз, называемых амилазами: -амилазы,-амилазы и глюкоамилазы. Различаются они по свойствам, распространению в природе и способу действия на крахмал. Наиболее активные амилазы содержатся в слюне и соке поджелудочной железы животных и человека, в плесневых грибах, проросшем зерне. Обычно препараты амилазы получают из высушенного проросшего зерна (солод).

Амилазы гидролизуют как неизмененные крахмальные зерна, так и крахмальный клейстер. Атакуемость крахмала амилазами увеличивается с уменьшением размеров крахмальных зерен, т.е. с увеличением их относительной поверхности. Она резко возрастает при механическом нарушении стуктуры крахмальных зерен. Действие амилаз усиливается на клейстеризованный крахмал. Поэтому в целом ряде отраслей пищевой промышленности, например, спиртовой, осахаривание крахмала солодом производится лишь после заваривания муки или измельченного картофеля.

-амилаза– фермент, гидролизующий-(14)-гликозидные связи внутри молекулы амилозы или амилопектина без определенного порядка. В результате образуются продукты неполного гидролиза крахмала –-декстрины – полисахариды разной молекулярной массы.

В соотвествии со свойствами различают следующие виды декстринов:

1. амилодекстрины – окрашиваются раствором йода в фиолетово-синий цвет;

2. эритродекстрины, окрашиваются йодом в красно-бурый цвет;

3. ахродекстрины – окрашиваются йодом в слабо-желтый цвет;

4. мальтодекстрины – не дают окрашивания с йодом.

-амилазуназывают декстринирующим ферментом. Она не расщепляет-(16) гликозидные связи.

При действием -амилазы на амилозу можно получить при полном гидролизе около 85% мальтозы и 15% глюкозы, при действии на амилопектин – около 70% мальтозы, 10% изомальтозы (молекулы глюкозы связаны-(16) гликозидной связью) и 20% глюкозы.

Схематически действие -амилазы на крахмал можно представить:

а)амилоза:

б) амилопектин

-амилаза – фермент, который катализирует гидролиз крахмала и гликогена по(14) гликозидной связи с нередуцирующих концов молекул. Она не расщепляет(16) связи. В отличие от-амилазы,-амилаза действует упорядоченно и, начиная с нередуцирующего конца, отщепляет по молекуле мальтозы.

Амилозу -амилаза расщепляет нацело, превращая ее на 100% в мальтозу. Если субстратом для действия-амилазы служит амилопектин, то она расщепляет его на мальтозу и продукт неполного гидролиза, получивший название-амилодекстрин, на оставшихся ответвлениях которого находятся(16) гликозидные связи. Предельный декстрин гидролизуется-амилазой только в том случае, если в реакционную смесь добавить-амилазу. При совместном действии- и-амилаз на крахмал около 95% его превращается в мальтозу. Схема гидролиза крахмала под действием-амилазы выглядит следующим образом:

- и -амилазы различаются по своему отношению к реакции среды:-амилаза гораздо более чувствительна к подкислению. Отличаются эти ферменты также по термостабильности и температурному оптимуму:-амилаза более устойчива к действию повышенных температур, ее температурный оптимум (70С) лежит несколько выше, чем оптимум-амилазы (5060С).

Амилазы имеют большое значение в хлебопекарной, пивоваренной, спиртовой промышленности. Брожение теста и накопление в нем СО₂, разрыхляющего его и придающего хлебу равномерную пористость и хороший объем, зависят от присутствия в тесте сбраживаемых дрожжами сахаров. В свою очередь, содержание сахара в тесте зависит не только от количества сахара, находящегося в муке, но также от скорости накопления мальтозы при действии амилазы на крахмал. С другой стороны, слишком энергичное действие-амилазы, имеющейся в большом количестве в муке из проросшего пшеничного или ржаного зерна, вызывает избыточное накопление в тесте декстринов, придающих мякишу хлеба плохую эластичность, заминаемость, недостаточную пористость и неприятный вкус.

Поскольку -амилаза весьма чувствительна к повышению кислотности и резко понижает при этом свою активность, то тесто надо замешивать на так называемых жидких дрожжах или молочнокислых заквасках. Это обеспечивает накопление в тесте повышенного количества молочной кислоты, угнетающей-амилазу и нежелательное образование декстринов.

Напротив, в пивоваренной промышленности конечные декстрины необходимы в сусле, поскольку в дальнейшем создают полноту вкуса пива, в определенной степени обусловливают его пеностойкость.

Глюкоамилаза– фермент, действующий с нередуцирующих концов амилозы и амилопектина, отщепляет молекулу глюкозы. Глюкоамилаза расщепляет не только-1,4-, но и-1,6-гликозидные связи. Амилоза и амилопектин полностью превращаются в глюкозу.

Глюкоамилаза встречается у микромицетов рода Aspergillus,Rhizopus, из которых производятся промышленные препараты глюкоамилазы. Применяется глюкоамилаза в крахмалопаточной промышленности для получения глюкозы и глюкозной патоки.

В молекуле амилопектина расщепление α(1→6)-связей катализирует амилопектин-1,6-глюкозидаза, которая действует на точки ветвления.

В результате совместного действия этих ферментов происходит полныйгидролиз крахмала до глюкозы.