- •Лекции по курсу биохимия и молекулярная биология для студентов направления биология
- •Оглавление
- •Введение
- •Модуль 1. Статическая биохимия
- •Лекция 1
- •Строение, свойства, биологическая роль
- •Моно – и олигосахаридов
- •Классификация углеводов
- •Моносахариды
- •Стереоизомерия моносахаридов
- •Представители моносахаридов
- •Олигосахариды
- •Отдельные представители дисахаридов
- •Лекция 2 строение, свойства, биологическая роль
- •Отдельные представители полисахаридов
- •Лекция 3 строение, свойства, биологическая роль простых липидов
- •Классификация
- •Стероиды
- •Желчные кислоты
- •Лекция 4 строение, свойства, биологическая роль сложных липидов
- •Лекция 5 аминокислотный состав белков Белки и их функции
- •Функции белков
- •Элементарный состав белков
- •Методы выделения и очистки белков
- •Аминокислотный состав белков
- •Химические свойства аминокислот
- •Классификация аминокислот, заменимые и незаменимые аминокислоты
- •Лекция 6 уровни структурной организации белков Структурная организация белков
- •Первичная структура белка: методы исследования. Структурные особенности пептидной связи
- •Номенклатура пептидов и полипептидов. Природные пептиды: глутатион, карнозин, ансерин, грамицидин s, окситоцин, энкефалины
- •Отдельные представители пептидов
- •Вторичная структура белков: -спираль, ее основные характеристики, -структура, -изгиб. Роль водородных связей в формировании вторичной структуры. Сверхвторичные (надвторичные) структуры белка
- •Третичная структура белков. Типы нековалентных связей, стабилизирующих третичную структуру. Роль s-s-мостиков в формировании третичной структуры некоторых белков
- •Заимодействия между субъединицами, стабилизирующие четвертичную структуру. Функциональное значение четвертичной структуры белков
- •Лекция 7
- •Физико-химические свойства белков
- •Ионизация, гидратация, растворимость,
- •Осмотические и онкотические свойства, оптические свойства
- •Молекулярная масса и размеры белков. Методы определения молекулярной массы белков. Необходимость применения комплекса методов для точной оценки молекулярной массы белков
- •Денатурация белков
- •Лекция 8 классификация белков. Простые и сложные белки Принципы классификации белков
- •Фибриллярные белки
- •Глобулярные белки
- •Сложные белки
- •Липопротеины
- •Гликопротеины
- •Протеогликаны
- •Фосфопротеины
- •Металлопротеины
- •Нуклеопротеины
- •Хромопротеины
- •Гемоглобин
- •Миоглобин
- •Цитохромы электронтранспортной цепи
- •Хлорофиллы
- •Флавопротеины
- •Лекция 9 сложные белки Гликопротеины
- •Фосфопротеины
- •Липопротеины
- •Металлопротеины
- •Лекция 10 строение, свойства, биологическая роль нуклеотидов
- •Циклические нуклеотиды
- •Лекция 11 строение, свойства, биологическая роль нуклеиновых кислот
- •Рибосомальные рнк
- •Лекция 12 витамины – биологическая роль, классификация. Водорастворимые витамины
- •Витамин в1 (тиамин)
- •Витамин в2 (рибофлавин)
- •Витамин в3 (рр, никотиновая кислота, никотинамид)
- •Витамин в5 (пантотеновая кислота)
- •Витамин в6 (пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин)
- •Витамин в9 (фолиевая кислота)
- •Витамин в12 (кобалами)
- •Витамин н (биотин)
- •Витамин с (аскорбиновая кислота)
- •Витамин р (рутин)
- •Лекция 13 жирорастворимые витамины Витамин а (ретинол)
- •Витамин d (кальциферол)
- •Витамин е (токоферол)
- •Витамин к (нафтохинон)
- •Лекция 14
- •Ферменты – строение: свойства, механизм действия
- •Понятие о ферментах.
- •Сущность явлений ферментативного катализа
- •Структурная организация ферментов
- •3. Роль металлов в регуляции aктивности ферментов
- •Изоферменты: биологическая роль
- •Механизм действия ферментов
- •Специфичность действия ферментов
- •Стационарная кинетика ферментативных реакций
- •Концентрация субстрата
- •Концентрация фермента
- •Температура
- •Уравнение Михаэлиса-Ментен
- •Единицы ферментов
- •Лекция 15
- •Ингибиторы ферментов
- •Регуляция каталитичекой активности ферментов
- •Изостерическая регуляция
- •Аллостерический контроль активности ферментов
- •Регуляция ферментов ковалентной модификацией
- •Регуляция ферментов ограниченным протеолизом (активация зимогенов)
- •Регуляция активности мультиэнзимных комплексов
- •Классификация и номенклатура ферментов
- •Характеристика отдельных классов ферментов
- •Ферменты в клинической диагностике. Энзимопатии
- •Модуль II. Динамическая биохимия
- •Катаболические, анаболические, амфиболические пути
- •Метаболизм углеводов
- •Расщепление углеводов в пищеварительном тракте
- •Переваривание углеводов в ротовой полости
- •Переваривание углеводов в кишечнике
- •Амилолитические ферменты: характеристика Панкреатическая -амилаза
- •Сахаразо-изомальтазный комплекс
- •Гликоамилазный комплекс
- •Трегалаза
- •Всасывание моносахаридов в тонком кишечнике и их дальнейший транспорт. Глюкозные транспортеры
- •Всасывание моносахаридов в кишечнике
- •Транспорт глюкозы из крови в клетки
- •Лекция 17
- •Анаэробный катаболизм углеводов
- •Анаэробное окисление глюкозы. Гликолиз. Внутриклеточная
- •Локализация процесса
- •Отдельные реакции гликолиза, их термодинамические характеристики. Образование 2,3-дифосфоглицерата в шунте Рапопорта-Люберинга
- •Расщепление гликогена (гликогенолиз). Строение, механизм действия и регуляция гликогенфосфорилазы
- •Спиртовое и молочнокислое брожение
- •Лекция 18
- •Аэробный катаболизм углеводов (часть 1)
- •Аэробный метаболизм пирувата. Митохондрии: структура
- •И энергетические функции
- •Окислительное декарбоксилирование пирувата. Строение
- •Цикл лимонной кислоты. Отдельные реакции цикла, их термодинамическая характеристики. Суммарное уравнение окисления ацетил-CоА в цикле Кребса
- •Лекция 19
- •Аэробный катаболизм углеводов (часть 2)
- •Регуляция цикла Кребса на уровне цитратсинтазы,
- •Изоцитратдегидрогеназы и -кетоглутаратдегидрогеназного комплекса
- •Амфиболическое значение цикла Кребса. Необходимость анаплеротических путей, пополняющих запас компонентов, участвующих в цикле
- •Зависимое от атp и биотина карбоксилирование пирувата: анаплеротический путь синтеза оксалоацетата
- •Пентозофосфатный путь (гексозомонофосфатный шунт)
- •Отдельные реакции пфп, их термодинамические характеристики.
- •Суммарное уравнение пентозофосфатного пути.
- •Регуляция пентозофосфатного пути на уровне
- •Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
- •Участки перекреста пфп с гликолизом
- •Циклический характер пфп
- •Лекция 20 биосинтез углеводов
- •Глюконеогенез
- •В последующей реакции, катализируемой ферментом фосфоенолпируваткарбоксикиназой, из оксалоацетата образуется фосфоенолпируват. Реакция Mg2-зависимая и донором фосфата служит gtp.
- •Лекция 21 расщепление пищевых и тканевых липидов
- •Катаболизм липидов
- •Всасывание продуктов расщепления липидов
- •Транспорт липидов
- •Метаболизм глицерола
- •Лекция 22 катаболизм жирных кислот
- •Активация жирной кислоты
- •Транспорт ацил-СоА в митохондрии
- •Катаболизм ненасыщенных жирных кислот
- •Катаболизм жирных кислот с нечетным числом атомов углерода
- •Образование кетоновых тел (кетогенез)
- •Кетоновые тела как источники энергии
- •Глиоксилатный цикл
- •Лекция 23 биосинтез жирных кислот и триацилглицеролов
- •Строение синтазы жирных кислот
- •Механизм синтеза жирных кислот
- •Транспорт ацетил-СоА из митохондрий в цитозоль
- •Образование малонил-СоА
- •Наращивание (элонгация) углеродной цепи жирной кислоты
- •Синтез других предельных и непредельных жк
- •Биосинтез триацилглицеролов
- •Лекция 24 биосинтез холестерола и желчных кислот
- •Биосинтез холестерола
- •Регуляция биосинтеза хс
- •Биосинтез желчных кислот
- •Лекция 25
- •Биологическое окисление. Ферменты, участвующие в биологическом окислении
- •Свободное окисление и его биологическая роль. Цитохром р-450
- •Микросомальная система окисления
- •Механизм гидроксилирования
- •Лекция 26
- •Цепь переноса электронов и протонов внутренней мембраны
- •Митохондрий (дыхательная цепь, редокс-цепь). Компоненты
- •Дыхательной цепи: флавопротеины, железосерные белки, коэнзим q, цитохромы в, с1, с, аа3. Топография дыхательных переносчиков
- •В редокс-цепи
- •Убихинон окисленный CoQ
- •Энергетическое значение ступенчатого транспорта электронов от окисляемых субстратов к молекулярному кислороду. Окислительное фосфорилирование в дыхательной цепи
- •Организация компонентов дыхательной цепи в виде четырех
- •Локализация пунктов сопряжения окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи на основании редокс-потенциалов, действия специфических ингибиторов (ротенон, амитал, антимицин а, цианид, со, NaN3)
- •Полные и редуцированные дыхательные цепи
- •Лекция 27
- •Строение атp-синтазного комплекса. Механизм образования атp. Обратимость реакции, катализируемой атp-синтазой. Разобщение транспорта электронов и синтеза атp; действие 2,4-динитрофенола
- •Механизм образования атp
- •Окисление цитоплазматического nadh в дыхательной цепи. Глицеролфосфатный и малат-аспартатный челночные механизм
- •Лекция 28 интеграция клеточного метаболизма
- •Основные аспекты регуляции метаболизма
- •Регуляция на уровне транскрипции
- •Аллостерическая регуляция активности ферментов
- •Ковалентная модификация ферментов
- •Гормональная регуляция
- •Посттранскрипционная и посттрансляционная модификация макромолекул
- •Изменение концентрации метаболитов
- •Мембранная регуляция
- •Модуль III. Молекулярная биология лекция 29 репликация днк
- •Точность репликации
- •Репликация днк у эукариот
- •Репаративный синтез днк
- •Лекция 30 транскрипция (биосинтез рнк)
- •Транскрипция у прокариот
- •Инициация транскрипции
- •Элонгация транскрипции
- •Терминация транскрипции
- •Транскрипция у эукариот
- •Механизм индукции на примере Lac-оперона
- •Катаболитная репрессия
- •Лекция 31 тРансляция (биосинтез белка)
- •Роль тРнк в трансляции
- •Аминоацил-тРнк-синтетазы
- •Белоксинтезирующая система клетки
- •Эффективность трансляции
- •Точность белкового синтеза
- •Энергетические затраты на трансляцию
- •Посттрансляционные модификации полипептидной цепи
- •Библиографический список Основная литература
- •Дополнительная литература
Характеристика отдельных классов ферментов
Оксидоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относят ферменты, с участием двух субстратов катализирующие окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидоредуктаза». Например, лактат: NАD+ оксидоредуктаза для лактатдегидрогеназы (ЛДГ).
Различают следующие основные оксидоредуктазы: аэробные дегидрогеназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород; анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород; цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода.
Трансферазы. К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме «донор: транспортируемая группа-трансфераза».
Различают трансферазы, катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, аминотрансферазы, фосфотрансферазы и др.
Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза». К ним относятся: эстеразы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей; фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей; амидазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др.
Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С-О, С-С, С-N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов негидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином «субстрат-лиазы». Например, фумарат-гидратаза (систематическое название «L-малат-гидролаза») катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.
Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции: «субстрат- цuс-транс-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название «мутаза».
К этому же классу относят рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные, внутримолекулярные оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз; внутримолекулярные трансферазы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т. д.
Лигазы (синтетазы). К классу лигаз (синтетаз) относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТР (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме «Х : У лигаза», где Х и У – исходные вещества. В качестве примера можно назвать L-глутамат: аммиак лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтетаза»), при участии которой из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТР синтезируется глутамин. В случае, когда источником энергии служит любое другое макроэргическое соединение (не АТP), ферменты называют синта-зами.