Убихинон окисленный CoQ
В соответствии с величиной окислительно-восстановительного потенциала у разных цитохромов, они располагаются в определенной последовательности в дыхательной цепи между CoQ и кислородом (здесь и далее цит. – цитохром):
цит.b → цит.с1 → цит.с → цит.а → цит.а3 → О2
+70 мВ +212 мВ +210 мВ +210 мВ +385 +820 мВ
Первой реакцией на этом участке является перенос электронов от CоQН2 на цитохром b, имеющий наиболее низкую величину Е`0.
CoQH2 + 2Fe3+ - цит.b → CoQ + Fe2+ - цит.b + 2H+
В этой реакции для акцептирования двух электронов от восстановленного CoQ требуется 2 моля цитохрома b и два протона, которые могут быть перенесены через систему цитохромов и освобождены в окружающую среду. Окислительно-восстановительные пары CoQ/CoQH2 и Fe2+- цит. b, Fe3+- цит.b имеет близкие значения величины Е′0, и эти реакции происходят при небольших изменениях энергии. Восстановленная форма цит.b имеют меньшую величину Е′0, что позволяет ей действовать в качестве восстановителя для следующих переносчиков в дыхательной цепи, а именно цитохрома с:
2Fe2+ - цит.b + 2Fe3+ - цит.с → 2Fe3+ - цит.b + Fe2+ - цит.с
Цитохром с1, близкий по величине Е′0 к цитохрому с, участвует в этой реакции в качестве промежуточного переносчика электрона между цитохромами b и с. Завершающей является реакция, катализируемая ферментом цитохромоксидазой – сложным гемопротеином, состоящим из 7 полипептидных цепей, двух различных гемов (цитохромы а и а3), и двух атомов меди, принимающих участие в транспорте электронов:
_
Cu2+ + e → Cu+
Первый из цитохромов на этом участке – цитохром а – реагирует с цитохромом с, принимает электроны и переносит их на цитохром а3, который способен прямо взаимодействовать с кислородом как конечным акцептором электронов:
2Fe2+ - цит. а3 + 2Н+ + ½ О2 → 2Fe3+ - цит. а3 + Н2О
«Активный» кислород присоединяет два протона из окружающей среды, образуя воду. В этой реакции кислород, как наиболее сильный окислитель, акцептируя электроны, создает основную движущую силу для переноса электронов вдоль дыхательной цепи, в результате чего все выше расположенные переносчики поддерживаются в окисленном состоянии и оказываются способными принимать водород и электроны, поставляемые от окисляемых субстратов.
В транспорте электронов принимают участие белки (ферредоксины), содержащие негемовое железо, в молекуле которых железо связывается с белком-носителем через атом серы.
Отличительная особенность FeS-белков – строение их активного центра, содержащего негемовое железо, связанное нековалентными связями с кислотолабильной серой и серой, входящей в состав цистеиновых остатков пептидной цепи. Разные типы железосероцентров (FeS-центры) широко распространены в клетках. Простейший из них содержит один атом железа, нековалентно связанного в молекуле белка и получившего название рубредоксина, с четырьмя остатками цистеина (рис.26.2).
Рубредоксин имеет окислительно-восстановительный потенциал около -57 мВ и участвует в реакциях одноэлектронного переноса. Остальные FeS-белки имеют более сложноорганизованные FeS-центры, в состав которых входит неорганическая кислотолабильная сера. Известны Fe2S2-центры (содержат по два атома железа и неорганической серы), Fe3S3- и Fe4S4-центры. FeS-белки могут содержать один или более центров в молекуле. В зависимости от особенностей строения FeS-центров ферредоксины могут одновременно переносить один или два электрона. Окислительно-восстановительный потенциал ферредоксинов находится в диапазоне от -490 до -310 мВ.
в
а
б
Рис.26.2. Железосерные центры FeS-белков. А ‒ железосерный центр рубредоксина; б – железосерный центр Fe2S2-типа; в – железосерный центр Fe4S4-типа
Все компоненты дыхательной цепи локализуются на внутренней мембране митохондрий и включены в состав белковых комплексов. Активные центры NADH-дегидрогеназы и сукцинатдегидрогеназы находятся на мембране, со стороны матрикса, как и центр для О2 на цитохроме а3. Цитохром с находится на наружной стороне мембраны, убихинон – в липидной фазе мембраны. Комплекс F1-F0 расположен на внутренней стороне мембраны и ориентирован внутрь матрикса (рис.26.3).