22. Характеристика ферментов вне- и внутриклеточного

протеолиза.

Протеолиз, процесс гидролиза пептидных связей, катализируемый

протеолитическими ферментами. Протеолитические ферменты, уч

аствующие в переваривании белков и пептидов пищи, синтезирую

тся и выделяются в полость ЖКТ в виде проферментов или зимоге

нов. Выделяют: эндопептидазы (асщепляют пептидную связь внут

ри пептидной цепи. Они «узнают» и связывают короткие пептидны

е последовательности субстратов и относительно специфично гидр

олизуют связи между определенными аминокислотными оста

тками.) пепсин трипсин химотрипсин и экзопептидазы (классифи

цируются по механизму реакции) ферменты, гидролизующие белк

и, отщепляя аминокислоты от конца пептида: карбоксипептидазы

— от C-конца, аминопептидазы — от N-конца, дипептидазы расщеп

ляют дипептиды.

23. Транспорт аминокислот через мембраны.

γ-глутамильный цикл.

Различная скорость проникновения аминокислот через мембраны

клеток, установленная при помощи метода меченых атомов, свиде

тельствует о существовании в организме активной транспортной сис

темы, обеспечивающей перенос аминокислот как через внешнюю п

лазматическую мембрану, так и через систему внутриклеточных ме

мбран Предполагают, что главную роль в этом процессе играет мем

бранно-связанный гликопротеин – фермент γ-глутамилтрансфераза,

которая катализирует перенос γ-глутамильной группы от глутатиона

или другого γ-глутамильного пептида на транспортируемую аминок

ислоту. Комплекс γ-глутамил–аминокислота после переноса через би

омембрану распадается внутри клетки (или внутри субклеточного об

разования) под действием γ-глутамилциклотрансферазы на свободную

аминокислоту и 5-оксопролин (пироглутаминовая кислота), образова

ние которого почти целиком сдви-гает реакцию расщепления компле

кса вправо. Благодаря возможности ресинтеза глутатиона, требующего

затраты энергии АТФ, цикл может повторяться многократно, транспорт

ируя значительные количества аминокислот

.

24. Дезаминирование аминокислот, его типы.

это процесс отщепления NH₂-группы с образованием

аммиака и различных кислот. Возможны 4 варианта дезаминирования.

Восстановительное

+2H

R-СНNH₂-СООН → R-CH₂-COOH + NH₃

Гидролитическое

+H₂O

R-CHNH₂-COOH → R-CНОН-COOH + NH₃

Внутримолекулярное

R-CH₂-CHNH₂-COOH → R-CH=CH-COOH + NH₃

Окислительное

½ O₂

R-CHNH₂-COOH → R-CO-COOH + NH₃

25. Окислительное дезаминирование глутамата.

Характеристика глутаматдегидрогеназы.

осуществляется в две стадии: сначала АК превращается

в иминокислоту при участии специфической дегидрогеназ

ы с NAD⁺ или NADP⁺ в качестве акцептора водорода. З

атем иминокислота спонтанно гидролизуется на кетокис

лоту и аммиак.

глутаматдегидрогеназа (ГлДГ), реакция является обратимой и

из α-кетоглутарата и NH₃ в организме может образоваться глутами

новая кислота. L-ГлДГ – фермент, широко распространенный в тканях

млекопитающих, обладающий высокой каталитической активностью.

Является митохондрипльным ферментом, локализованным в матри

ксе. Является регуляторным ферментом: АТР, GTP, NADH – отрицат

ельные аллостерические эффекторы; ADP, GDP – положительные.

На активность L-ГлДГ оказывают влияние некоторые гормоны.