1.2 Полипептиды и белки

Ключевые слова к теме

C- концевая аминокислота, N- концевая аминокислота, белок (глобулярный, фибриллярный), денатурация, качественные реакции,, пептид, пептидная связь, а – спираль, структура белка (первичная, вторичная, третичная, четвертичная), фермент, электрофорез.

1.2.1 Определения « пептид» «белок» Биологические функции пептидов и белков

Полипептиды (пептиды) и белки – полимеры, состоящие из мономеров аминокислот.

Природные пептиды и белки организма человека и животных образованы только L- а-аминокислотами. Контроль их состава осуществляется жестко на двух этапах:

Первый этап – быстрое разрушение D-аминокислот в случае попадания их в организм. Известно, что несмотря на сходство физико-химических свойств любых энантиомеров, D –аминокислоты термодинамически более устойчивы и L – стереоизомеры в условиях in vitro медленно превращаются в свой зеркальный антипод.

D-аминокислоты образуются, например, в продуктах питания в процессе их многолетнего хранения, содержатся в белках мембран некоторых бактерий, и есть сведения, что их находят в метеоритах , прилетевших из космоса.

Любые D- а – аминокислоты в клетке превращаются в соответствующие кетокислоты, окисляясь ферментом оксидазой D-аминокислот, которая относится к наиболее активным, «быстрым» ферментам организма человека.

Второй этап - осуществляется на уровне трансляции, т РНК клеток человека обладает стереоспецифичностью и переносит только L-аминокислоты

Молекулярная масса пептидов ограничивается значением М= 5000, это значит, что в пептидной цепи может быть от 2-3 до 40 аминокислот.

Молекулярная масса белков значительно выше, в пределах 5 тысяч до 1 млн. Белки обладают более сложным макромолекулярным строением по сравнению с пептидами. Многие пептиды синтезируются ферментами без участия рибосом, синтез белков происходит только на рибосомах с участием особых регуляторных и контролирующих белков-шаперонов.

Функции белков и пептидов многообразны и, главное, специфичны. Это означает, что каждый белок выполняет одну строго определенную функцию.

Все запрограммированные природой процессы проходят с участием белков.

ДНК------------>-структурный ген----( транскрипция)---------->-иРНК ----------->

------ > -рибосома ---(трансляция)---------> белок

1.2.2. Классификация белков

В зависимости от химического состава белки разделяют на простые и сложные

Простые белки при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Таких белков в организме достаточно много : к ним относятся пищеварительные ферменты( пепсин. трипсин, амилаза слюны), сократительные белки (актин, миозин), белок крови альбумин,

гормоны инсулин, глюкагон

Сложные белки в своем составе содержат еще другие химические соединения:

- нуклеопротеиды состоят из нуклеиновых кислот, связанных с белками. К ним относятся рибосоы , ДНК/ гистоновые белками, иРНК в составе информосомы.

- гликопротеины (содержат в своем составе углеводы) .

- липопротеины (содержат в своем составе липиды триглицериды, фосфолипиды, эфиры холестерина) –мицеллярные образования- транспортные формы липидов в крови.

хромопротеиды ( содержат в своем составе гем) - гемоглобин, миоглобин, некоторые ферменты ( каталаза, цитохромы) .

Ферменты также могут быть простыми и сложными белками. В случае сложного белка – фермента он состоит из собственно белковой части – апофермента и небелковой части - кофермента, который может быть ионом металла, нуклеотидом, низкомолекулярным органическим соединением витамином.