- •1.1 Аминокислоты
- •1.1.1 Номенклатура, особенности пространственного и структурного строения природных аминокислот
- •1.1.2 Классификация природных аминокислот
- •1.1.3 Физико - химические свойства природных аминокислот
- •1.1.4 Качественная реакция обнаружения аминокислот
- •1.1.5 Химические свойства аминокислот
- •1.2 Полипептиды и белки
- •1.2.1 Определения « пептид» «белок» Биологические функции пептидов и белков
- •1.2.2. Классификация белков
- •1.2.3 Первичная структура белка
- •1.2.4 Вторичная структура белка
- •1.2.5 Третичная структура
- •1.2.6 Четвертичная структура
- •1.2.7 Физико-химические свойства белка Амфотерность - кислотно- основные
- •1.2.8 Электрофорез белков
- •1.2.9 Денатурация белка
- •1.2.10 Качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах.
- •Незаменимые аминокислоты обозначены звездочкой*
- •1.3 Внутриклеточные посредники ( мессенджеры) передачи сигналов
- •1.3.1 Циклические нуклеотиды
- •2.1.1. Окислительно-восстановительные реакции биоорганических соединений
- •2.2. Карбоновые кислоты и их производные – участники реакций цикла Кребса
- •2.2.1 Цикл Кребса
- •2.2.2. Физико-химические и химические свойства in vivo карбоновых кислот – субстратов цикла Кребса
- •2.2.3 Биоактивные вещества -ингибиторы цикла Кребса
- •2.2.4 Строение макроэргических соединений
- •2.2. 5 Строение коферментов оксидоредуктаз
- •3.1 Классификация углеводов: пищевые и природные углеводы
- •3.1.2 Моносахариды
- •3.1.3 Химические превращения моносахаридов in vivo
- •3.2 Олигосахариды
- •3.2.2 Нередуцирующие дисахариды
- •5. 4 Строение витамина в6 и механизм реакции с его участием
- •5.5 Медико - биологическое значение аминокислот
- •5.6 Строение, физмко-химические свойства мочевины.
- •5.7 Азотистые т основания- производные пиримидина (урацил, тимин, цитозин)
- •5.8 Азотистые основания- производные пурина( аденин, гуанин)
- •5.9 Нуклеотиды
1.2.8 Электрофорез белков
При наличии заряда белки перемещаются в электрическом поле. Смеси белков можно разделять методом электрофореза – направленного движения белков от одного электрода к другому под действием постоянного электрического тока. Скорость движения зависит от массы белка и величины его заряда.
Метод электрофореза широко применяется в медицине, биохимии, биологии для изучения ферментов, тканевых и плазменных белков , при изготовлении лекарственных препаратов белковой природы.
1.2.9 Денатурация белка
Макроструктура белка является весьма чуткой к изменению условий среды, в которой существует белок.
В белковой молекуле существует постоянное равновесие между силами, формирующими третичную (четвертичную) и силами отталкивания, которые возникают внутри самой молекулы и при взаимодействии с окружающей средой. При нарушении этого равновесия изменяются четвертичная, третичная и даже вторичная структура (кроме первичной!).
Возникает потеря природных свойств белка - денатурация.
Денатурация может быть обратимой и необратимой.
Часто видимым следствием денатурации белка является осаждение белка из раствора.
Общими факторами денатурации являются :
а) изменение температуры. Повышение температуры приводит к необратимой денатурации, большинство белков организма человека теряют свою активность при температуре выше 500С, а белки крови- даже при 43 – 450С. На этом основаны стерилизация медицинских препаратов и пастеризация пищевых продуктов.
При снижении температуры денатурация является обратимой.
Биологический белковый материал можно сохранять долго при низких температурах
( кровь, образцы тканей, растворы белковых гормонов , защитных γ-глобулинов,
стволовые клетки)
б) изменение рН среды. При изменении рН среды изменяется характер ионизации кислотных и основных групп в радикалах, изменяется характер ионного взаимодействия и количество водородных связей - изменяется пространственное строение белка и организация его активных участков. В организме человека поддерживается кислотно-основный гомеостаз. Значение рН крови равное 7,4 обеспечивает необходимую организму биологическую активность всех белковых молекул.
в) действие окислителей и восстановителей. Изменяется соотношение восстановленных тиольных групп и дисульфидных связей, что вызывает изменение третичной структуры белка. Свободные тиольные группы белков содержатся и в активных участках ферментов, участвуют в химических реакциях( образование тиополуацеталей происходит в процессе окисления биоактивных альдегидов в карбоновые кислоты . См тему «Механизмы реакций. Реакции нуклеофильного присоединения»)
Лекарственные препараты, обладающие свойствами восстановителей. используются в медицине для поддержания структуры белка( аскорбиновая кислота- витамин С, раствор тиосульфата натрия ). Для химической завивки используют препараты, создающие дополнительные дисульфидные связи ; волосы после фиксации на круглой палочке( бигуди) становятся кудрявыми.
г) ионы тяжелых металлов( свинца, меди, ртути , цинка ), которые образуют соли с тиольными группами на поверхности белковой молекулы. Попадание в желудочно-кишечный тракт солей тяжелых металлов и затем всасывание их в кровь вызывает тяжелые последствия. Различают хроническое воздействие и острое отравление. Заболевание « сатурнизм», связанное с накоплением ионов свинца в организме человека, сопровождается тяжелыми патологическими изменениями со стороны центральной нервной и кровеносной системы. Отравление ионами ртути сопровождается ранним старением организма, и приводит быстро к смерти ( в древние времена было характерно для иконописцев, которые использовали красную краску киноварь HgS, а для тонкого точного мазка обязательно брали кисточку в рот, чтобы получился острый кончик кисти).
В связи с аналогичным токсическим действие свинца запрещено этилирование бензина.
д) присутствие различных поверхностно-активных веществ, детергентов, которые влияют на гидрофобное взаимодействие в молекуле белка. Гидролиз фосфолипидов в составе мембраны сопровождается образованием солей высших карбоновых кислот- поверхностно-активных веществ, и это вызывает потерю эластических свойств мембраны ( изменение «текучести» мембраны).
е) действие веществ, которые конкурируют за образование водородных связей, например, мочевины. Высокое и низкое содержание мочевины в крови способствует изменению свойств белков крови и внутриклеточных белков, особенно в составе белков мембран нейронов.
ж) действие электролитов, которые разрушают гидратную оболочку белка( процесс «высаливания»). На этом основаны рекомендации полоскать горло солевыми растворами во время заболевания и в профилактических целях. Уже в древние времена знали, что засыпание солью( сильнейшая боль ! ) огнестрельной или резаной раны в условиях боя предотвращает развитие гангрены.
з) физические воздействия ( ультразвук, лазерное воздействие, электрокоагуляция. ). Используется в медицинских целях в косметологии, лечении кожных, стоматологических болезней, в хирургии для остановки кровотечения. В современных медицинских технологиях используют лазерный луч.