1.2.6 Четвертичная структура

Многие белки состоят из нескольких субъединиц (протомеров), которые могут иметь одинаковый или различный аминокислотный состав. В этом случае белки имеют четвертичную структуру. Белки обычно содержат четное число субъединиц: две, четыре, шесть. Взаимодействие происходит за счет ионных, водородных связей, Ван-дер-ваальсовых сил. Гемоглобин взрослого человека HbA состоит из четырех попарно одинаковых субъединиц (а₂ β₂).

Четвертичная структура дает многие биологические преимущества:

а) возникает экономия генетического материала., уменьшается длина структурного гена и иРНК, в которых записана информация о первичной структуре белка.

б) возможно осуществлять замену субъединиц, что позволяет изменять активность

фермента в связи с изменяющимися условиями( осуществлять адаптацию). Гемоглобин

новорожденного состоит из белков (а₂ γ₂), но в течение первых месяцев состав становится как у взрослого человека (а₂ β₂) _. Особые множественные формы одного фермента – изоферменты - имеют всегда четвертичное строение и состоят из сочетания нескольких разных субъединиц, соотношение которых может варьироваться.(например,один фермент лактктдегидрогеназа существует в виде 5 изомеров ММММ, МММН, ММНН, МННН, НННН).

1.2.7 Физико-химические свойства белка Амфотерность - кислотно- основные

свойства белков. Изоэлектрическая точка

Белки, как и аминокислоты, являются амфотерными соединениями и обладают буферными свойствами.

Белки можно разделить на нейтральные, кислые и основные.

Нейтральные белки содержат равное число групп, склонных к ионизации: кислотных и основных. Изоэлектрическая точка таких белков находится в среде, близкой к нейтральной, если рН < pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH > pI , то белок становится отрицательно заряженным анионом.

+Н ⁺ ОН^–

⁺ NH ₃ - R- COOН <——> ⁺ NH ₃ - R - COO^– <——> NH ₂ - R--COO^–

рН < pI водный растворI pH > pI

нейтральный белок

Кислые белки содержат неравное число групп, склонных к ионизации : карбоксильных больше, чем аминогрупп. В водном растворе они приобретают отрицательный заряд, а раствор становится кислым. При добавлении кислоты ( Н⁺) белок вначале входит в изоэлектрическую точку, а затем в избытке кислоты – превращается в катион. В щелочной среде такой белок заряжен отрицательно( исчезает заряд аминогруппы).

Основные белки содержат неравное число групп, склонных к ионизации : аминогрупп больше, чем карбоксильных. В водном растворе они приобретают положительный заряд, а раствор становится щелочным. При добавлении щелочи ( ОН^–) белок вначале входит в изоэлектрическую точку, а далее в избытке щелочи – превращается в анион. В кислой среде такой белок заряжен положительно (исчезает заряд карбоксильной группы).

Кислый белок

⁺ NH ₃ - R- COO^– + Н^{+ +} NH ₃ - R- COO^– + Н^{+ +} NH ₃ R- COOН

| <——> | <——> |

CОО^– CООН COOН

Водный раствор рН = р I рН < pI

В избытке кислоты белок

заряжен положительно

Кислый белок в щелочной среде заряжен отрицательно

⁺ NH₃ -R- COO^– ОН^– NH ₂ - R - COO^–

| <——> |

CОО^– CОО^–

pH > pI

Основный белок

⁺ NH ₃ - R - COO^– + ОН^{– +} NH ₃ - R- COO^– + ОН^– NH ₂ – R –СОО^–

| <——> | <——> |

⁺ NH ₃ NH₂ NH₂

Водный раствор рН = р I pH > pI

В избытке основания

Основный белок белок заряжен отрицательно

В кислой среде заряжен положительно

⁺ NH ₃ - R- COO^– + Н^{+ +} NH ₃ - R– COOН

| <——> |

⁺ NH ₃ ⁺ NH ₃

рН < pI

Сделаем важный вывод: в кислой среде ( рН < 3 ) белки заряжены положительно, в щелочной среде( рН>10 ) белки заряжены отрицательно, нейтральный заряд имеет белок в изоэлектрической точке, которая у каждого белка своя. Наименьшей устойчивостью обладают растворы белков в изоэлектрической точке. Белки, объединяются в более крупные частицы, начинается седиментация( осаждение) под действием собственной силы тяжести.

Значение рН крови равно 7,4, в крови присутствуют, в основном, кислые белки