Пространственная структура белка

Выполнение функций зависит от пространственной информации о молекуле.

Конформация – форма, свойственная каждому белку.

Существует 4 структуры белка:

Ι. Первичная структура – полипептидная цепь аминокислот. Все связи прочные, ковалентные. Определяет свойства белковой молекулы, закреплена генотипом и не меняется.

ΙΙ. Вторичная структура – упорядоченное свертывание цепи. Структура – α-спираль(пружина), удерживается пептидной связью. Водородные связи существуют между COOH и NH₂ на соседних витках.Водородные связи слабее пептидных, но благодаря их количеству, молекула представляет собой прочную конструкцию. Примерами явл. Сократительные белки.

ΙΙΙ. Третичная структура – конфигурация, образованная в результате образования изгибов в цепи и наложения одних участков на другие. Связь обеспечивается гидрофобными соединениями, S-S связями, ионными связями.

Это транспортные белки, ферменты, антитела.

ΙV. Четвертичная структура – сложный комплекс, объединяющий несколько молекул с третичной структурой.

Субъединицы присоединяются к другим субъединицам или к макромолекулам других веществ. Субъединицы удерживаются ионными, гидрофобными и электростатическими взаимодействиями и иногда бисульфитными связями.

Наиболее изученный белок – гемоглобин НВ^Нв. Присутствует в эритроцитах, в виде агрегатов, состоящих из 4 субъединиц: 2 α-цепей и 2 β-цепей, каждая из которых имеет структуру 2 α-спиралей. Вся цепь свернута в глобулу. С каждой субъединицей связана молекула железа. Только так гемоглобин способен функционировать и переносить О₂ и СО₂.

Таблица№4. Биологическая роль белков.

Группа	Функции	Примеры
Ферменты	Биокатализаторы, ускоряют в 100.000 —1000000 раз.	Амилаза, и т.д.
Структурные	Явл. структурными компонентами мембран. В составе волос, ногтей, сухожилий, стенок сосудов.	Коллаген, этастин, кератин
Двигательные	Движения (мышцы, жгутики, реснички, листья).	Актин,меозин,тубулин.
Защитные	Предохраняют от антигенов и механических воздействий.	Антитела,фибриногены, тромбины.
Запасные	Питают зародыш на ранних стадиях, запасают пит.вещества и ионы.	Казеин, ферритин, яичный белок.
Транспортные	Связывают и переносят молекулы и ионы.	Гемоглобин, альбулин
Регуляторные	Гормональная регуляция	Инсулин, адреналин.
Источник энергии	1г – 17,6 кДж. Используется в крайних случаях.
Сигнальные	Прием сигналов из внешней и внутренней среды, изменяют третичную структуру на влияние факторов.

Ферменты.

Все химические реакции осуществляется при наличии белков-ферментов.

Ферменты – специфические белки, обязательно присутствующих в клетках в роли биокатализаторов.

Свойства:

1. Специфичность (каждый катализатор регулирует одну реакцию в одном направлении);

2. Глобулярные белки третичной и четвертичной структуры.

3. При денатурации дают характерные реакции. При гидролизе ферменты образуют АК. Есть ферменты, активность которых регулируется коферментами. Большинство обладают огромной молекулярной массой.Каталаза-222000, синтетаза – 1000000, нуклеаза -14000. Ферменты увеличивают скорость химических реакций в 10⁴-10⁶ раз, но сами не расходуются. В каждой клетке находится столько ферментов, сколько разновидностей реакций в ней происходит.В клетках печени – до 10000, в жировых клетках – 8000 ферментов.

4. Ферменты активны в определенной среде и при определенной температуре, при повышении до 40^оС, активность фермента возрастает (увеличение на 10^оС – увеличение скорости в 2 раза)., при 40-45^оС – процесс денатурации и его активность падает и прекращается вовсе. Для большинства реакций оптимум 35-38^оС. Для каждого фермента существует оптимум РН среды. Пепсиин – 1,5 – 2,5 РН, Липаза – 4,7 – 5,0 РН.Для большинства ферментов оптимальна нейтральная среда.

5. Большая эффективность действия при малом содержании т.к. ферменты не разружаются т.е. небольшое количество катализирует относительно большое количество веществ.

6. Реакции с ферментами обратимы.