Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
ПРАКТИКУМ июнь 2011.doc
Скачиваний:
178
Добавлен:
10.11.2019
Размер:
1.29 Mб
Скачать

5.2. Кинетический метод определения активности АсАт

Принцип метода: оптимизированный кинетически метод основан на следующих ферментативных реакциях:

АсАТ

L-аспартат + 2-оксоглутарат <=> глутамат + оксалоацетат,

МДГ

оксалооцетат + НАДН + Н+ <=> малат + НАД+

Уменьшение концентрации НАДН пропорционально активности АсАТ.

Реактивы (по наборам НТК «Анализ - Х»):

  • фосфатный буфер (рН = 7,4) – L-аспартат, 80 мл.

  • реагент ферментный (лиофилизат) – смесь фермента, НАДН, 2-оксоглутарата натрия

Ход исследования:

Длина волны 340 нм, кювета 1 см, температура 37 °С. Определение активности АсАТ проводят в сыворотке крови или плазме, без следов гемолиза. Отмеряют 1 мл рабочего раствора в кювету, прогревают ее содержимое при 37 °С в течение 5 мин. Добавляют 0,1 мл анализируемой пробы, перемешивают и инкубируют при температуре 37 °С 1 мин. Замеряют оптическую плотность раствора по отношению к воздуху или воде. Затем в течение 3 мин замеряют оптическую плотность через каждые 60 с и рассчитывают среднее изменение оптиче­ской плотности за минуту ∆А/мин.

Расчет. Активность АсАТ в исследуемой пробе определяют по формуле:

Е/л = А /мин × 2430.

Область определения линейна до 200 Е/л. При превышении активности пробы разводят 0,9% раствором NaCl в соотношении 1 : 1, а полученный результат умножают на 2.

Нормальные величины равны 5—40 Е/л.

5.3. Кинетический метод определения активности АлАт

Принцип метода: оптимизированный кинетический метод основан на следующих ферментативных реакциях:

АлАТ

L-аланин + 2-оксоглутарат <=> глутамат + пируват,

ДЛГ

пируват + НАДН + Н+ <=> лактат + НАД+.

Уменьшение концентрации НАДН пропорционально активности АлАТ.

Реактивы.

  • фосфатный буфер (рН = 7,4) – D, L-аланин, 80 мл.

  • реагент ферментный (лиофилизат) – смесь фермента, НАДН, 2-оксоглутарата натрия

Ход исследования:

Длина волны 340 нм, кювета 1 см, температура 37 °С. Определение активности АлАТ проводят в сыворотке крови или плазме без следов гемолиза. Отмеряют 1 мл рабочего раствора в кювету, прогревают ее содержимое при 37 °С в течение 5 мин. Добавляют 0,1 мл анализируемой пробы (сыворотки, плазмы), перемешивают и инкубируют при температуре 37 °С 1 мин. Замеряют оптическую плотность раствора по отношению к воздуху или воде. Затем в течение 3 мин замеряют оптическую плотность через каждые 60 с и рассчитывают среднее изменение оптической плотности за минуту Д/мин.

Расчет. Активность АлАТ в исследуемой пробе определяют по формуле:

Е/л = ∆А/мин ×1770.

Область определения линейна до 200 Е/л. Пробы с активностью АлАТ выше 200 Е/л разводят 0,9% раствором NaCl в соотношении 1 : 1, а полученный результат умножают на 2. Липемические и желтушные сыворотки могут вызвать значительное помутнение пробы. В таких случаях проводят определение, добавляя к 1 мл рабочего раствора 0,05 мл пробы, а результат умножают на 2.

Нормальные величины: 8—56 Е/л.

Клиническое значение определения активности аминотрасфераз в сыворотке крови.

Исследование активности АсАТ в сыворотке крови широко используется для диагностики инфаркта миокарда, заболеваний печени, мышечной патологии и др.

При инфарктах миокарда в 95% всех случаев активность АсАТ повышена. Повышение активности АсАТ иногда наблюдается при таких формах инфаркта миокарда, которые не диагностируются электрокардиографически.

Выраженное увеличение активности аминотранс­фераз наблюдается при гангрене мышц, прогрессирующем мио­зите, миокардите, некрозе и травме скелетных мышц.

Наиболее высокие значенияя активности АсАТ и АлАТ регистрируются при остром (в том числе вирусном) гепатите и других формах поражения печени. При вирусных гепатитах активность аминотрансфераз повышается в очень ранние сроки — еще до появления желтухи. Увеличение активности ферментов наблюдается и у больных с без­желтушной формой заболевания. С наступлением выздоровления трансаминазная активность постепенно приходит к норме. При остром гепатите активность АлАТ повышается в большей степени, чем актив­ность АсАТ.