Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте.

Переваривание белков представляет собой расщепление пищевых белков на составляющие его аминокислоты.

Какова конечная цель этого процесса?

Это превращение самых разнообразных белков, обладающих той или иной видовой специфичностью, в мономеры аминокислот которые не обладают видовой специфичностью. Однократное парентеральное введение чужеродных белков в организм человека вызывает выработку у них антител, а повторное введение сопровождается развитием анафилактического шока представляющего угрозу жизни данного индивидуума.

В то же время постоянное поступление аминокислот во внутреннюю среду представляет собой нормальный физиологический процесс. Более того доказано что парентеральное введение смеси аминокислот, которое получают путем гидролиза белков самого различного происхождения, представляет безопасную процедуру.

Расщепление белков в желудочно-кишечном тракте идет при участии ферментов протеиназ, катализирующих гидролитическое расщепление их пептидных связей. Все протеиназы ж-к тракта могут быть разделены на 2 группы.

В данном случае эффективность катализа неизмеримо меньше. Специфичность действия протеиназ выглядит следующим образом.

Пепсин - катализ разрыва пептидных связей образованных аминогруппами фенилаланина и тирозина (ароматические аминокислоты).

Трипсин - катализ разрыва пептидных связей, образованных карбоксильными группами лизина и аргинина (основные аминокислоты).

Химотрипсин - катализ разрыва пептидных связей, образованных карбоксильными группами трех аминокислот ароматических: фениалаланина, тирозина и триптофана.

Карбоксипептидаза А - ------------ образованных С концевыми аминокислотами фенилаланина, тирозина и триптофана.

Карбоксипептидаза В - ------------ образованных С концевыми лизином и аргинином.

Аланинаминопептидаза - ----------- образованных N- концевым аланином.

В целом протеиназы ж-к тракта в отношении своей специфичности обладают дополнительностью действия, т.е. за счет совокупности их каталитического эффекта с большой скоростью идет гидролиз пептидных связей в белковых молекулах. Более того, отсутствие одной из протеиназ, за исключением трипсина, обычно не приводит к существенному нарушению переваривания белков.

Переваривание белков в желудке

Переваривание белков начинается в желудке.

В желудочном соке присутствует несколько протеиназ: пепсин, гастриксин и несколько сходных с пепсином протеиназ. Одним из таких ферментов является пепсин В. У детей имеется еще одна эндопротеиназа - ринин.

Главной протеиназой желудочного сока взрослых несомненно является пепсин. Клетки слизистой дна желудка вырабатывают профермент - пепсиноген. Его молекулярная масса составляет величину 40 килодальтон. Под действием соляной кислоты желудочного сока пепсиноген в результате ограниченного протиолиза превращается в пепсин, молекуляр. масса которого равна 32,7 килодальтон.

Оптимальной средой для действия пепсина является среда с рН 1 - 2,5. Это значение создается в желудке соляной кислотой. Белки под действием пепсина расщепляются в желудке с образованием смеси пептидов различной длины с очень небольшой примесью свободных аминокислот, причем пепсин обеспечивает 95 % всей переваривающей способности желудочного сока. Например, действие гастриксина ограничено поскольку оптимум рН для этого фермента составляет величину порядка 5.

Важным компонентом желудочного сока является, несомненно, соляная кислота, которая кроме участия в переводе пепсиногена в пепсин создает оптимум рН для действия пепсина. Это так называемое значение соляной кислоты:

1. перевод пепсиногена в пепсин

2. создание оптимума рН для пепсина

3. денатурирует белки

4. бактерицидное действие