- •1. Ферменти: визначення; властивості ферментів як біологічних каталізаторів.
- •2. Класифікація та номенклатура ферментів, характеристика окремих класів
- •3. Будова та механізми дії ферментів. Активний та алостеричний (регуляторний) центр.
- •7. Механізми дії та кінетика ферментативних реакцій: залежність швидкості
- •10. Типи інгібування ферментів: зворотнє (конкурентне, неконкурентне) та
- •11. Регуляція ферментативних процесів. Шляхи та механізми регуляції:
- •14. Ензимодіагностика патологічних процесів та захворювань.
- •15. Ензимотерапія – застосування ферментів, їх активаторів та інгібіторів в
- •16. Принципи та методи виявлення ферментів у біооб’єктах. Одиниці виміру
- •Біохімія водо – та жиророзчинних вітамінів
- •2. Вітамін в2: структура, коферментна форма, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •3. Метаболізм вуглеводів та його регуляція.
- •4. Вітамін в3: структура, кофермента форма, біологічні властивості, механізм
- •5. Вітамін в5: структура, коферментна форма, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •6. Вітамін в6: структура, коферментна форма, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •7. Вітамін в12: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова
- •8. Вітамін с: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова
- •9. Вітамін н: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •10. Вітамін р: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •13. Вітамін д: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •14. Вітамін к: будова, біологічні властивості, механізм дії, джерела, добова потреба, можливі патології.
- •Біохімія механізму дії гормонів
- •Основні закономірності обміну речовин. Цикл трикарбонових кислот.
- •1. Обмін речовин (метаболізм) – загальні закономірності протікання катоболічних та анаболічних процесів.
- •5. Субстратне фосфорилювання цтк.
- •Молекулярні основи біоенергетики.
- •1. Реакції біологічного окислення; типи реакцій (дегідрогеназні, оксидазні, оксигеназні) та їх біологічне значення. Тканинне дирхання.
- •2. Флавінзалежні дегідрогенази
- •3. Послідовність компонентів дихального ланцюга мітохондрій. Молекулярні
- •4. Окисне фосфорилювання: пункти спряження транспорту електронів та фосфорилювання, коефіцієнт окисного фосфорилювання.
- •Пункти спряження транспорту електронів та окисного фосфорилювання
- •Ділянки дихального ланцюга мітохондрій, де вивільнення хімічної енергії достатнє для синтезу молекули атф
- •7. Мікросомальне окислення: цитохром р-450; молекулярна організація ланцюга переносу електронів.
- •Обмін вуглеводів
- •3. Аеробне окислення глюкози. Етапи репетворення глюкози до co2 , h2o.
- •4. Окислювальне декарбоксилювання пірувату. Ферменти, коферменти та послідовність реакцій в мультиферментному комплексі.
- •5. Гліколітична оксидоредукція : субстратне фосфорилювання та човникові
- •6. Порівняльна характеристика біоенергетики аеробного та анаеробного окислення глюкози, ефект Пастера.
- •7. Фосфоролітичний шлях розщеплення глікогену в печінці та мязах.
- •8. Біосинтез глікогену: ферментативні реакції, фізіологічне значення.
- •9. Механізми реципрокної регуляції глікогенолізу та глікогенезу за рахунок
- •10. Роль адреналіну, глюкагону та інсуліну в гормональній регуляції обміну
- •11. Генетичні порушення метаболізму глікогену (глікогенози, аглікогенози).
- •12. Глюконеогенез: субстрати , ферменти та фізіологічне значення процесу.
- •13. Глюкозо-лактатний (цикл Корі) та глюкозо-аланіновий цикли.
- •Метаболізм амінокислот. Ензимопатії амінокислотного обміну
- •Амінотрансферазні реакції
- •Окислення біогенних амінів
- •5. Шляхи утворення та знешкодження аміаку в організмі.
- •Генетичні дефекти ферментів синтезу сечовини
- •12. Обмін циклічної амінокислоти триптофану та його спадкові ензимопатії.
3. Аеробне окислення глюкози. Етапи репетворення глюкози до co2 , h2o.
Для більшості тканин людини та вищих тварин в умовах нормальної життєдіяльності характерний аеробнийгліколіз, тобто утворення з глюкози пірувату, який у подальшому окислюється до вуглекислого газу й води. Анаеробний гліколіз має місце переважно в м`язах при інтенсивній фізичній діяльності, тобто при відносній кисневій недостатності, та в деяких високоспеціалізованих клітинах (зокрема, в еритроцитах, в яких відсутні мітохондрії) або за певних патологічних умов (клітини злоякісних пухлин). Реакції гліколізу перебігаютьу цитозолі клітини і каталізуються ферментами, що локалізовані в цьому компартменті. Виділяють дві стадії гліколізу: 1. Розщеплення молекули глюкози до двох молекул фосфотріоз (гліцеральдегід-3-фосфату та діоксіацетонфосфату). Ця стадія включає в себе послідовність реакцій, які потребують витрати двох молекул АТФ на кожну молекулу глюкози, що розщеплюється. 2. Перетворення двох молекул фосфотріоз на дві молекули пірувату (або лактату). Ця стадія включає в себе окислювально-відновлювальні реакції ("гліколі-тична оксидоредукція"), які супроводжуються генерацією чотирьох молекул АТР. Таким чином, у результаті розщеплення однієї молекули глюкози в реакціях аеробного або анаеробного гліколізу сумарний вихід АТР складає дві молекули, що можна подати таким рівнянням:
D-глюкоза + 2 АДФ + 2 Фн ? 2 піруват (лактат) + 2 АТФ
4. Окислювальне декарбоксилювання пірувату. Ферменти, коферменти та послідовність реакцій в мультиферментному комплексі.
Окислювальне декарбоксилювання пірувату каталізується піруватдегідрогеназнимкомплексом — мультиферментною системою, яка в клітинах еукаріотів міститьсвмембранахмітохондрій, аупрокаріотів — уцитоплазмі. До складу цього комплексу входять три ферменти, що каталізують три послідовні стадії перетворення пірувату на ацетил-КоА: • піруватдегідрогеназу
• дигідроліпоїлацетилтрансферазу • дигідроліпоїлдегідрогеназу і п'ять коферментів і простетичних груп: • тіаміндифосфат (ТДФ, або ТПФ); • ліпоєву кислоту(ЛК); • КоА; • ФАД; • НАД+ У результаті цього процесу утворюється ацетилкоензим А — основний субстрат окислення в циклі трикарбонових кислот — та відновлена форма НАД+. Сумарне рівняння окислювального декарбоксилювання пірувату: CH-CO-COOH + НАД+ + КоА-SH -> CH-CO-КоА + НАДН + Н+ + С02 Ферментативні стадії утворення ацетил-КоА з пірувату: Стадія I (декарбоксилювання)— каталізується піруватдегідрогеназою (Е1), коферментом якої є ТДФ. На цій стадії відбувається взаємодія пірувату з С-2 тіазольного кільця молекули тіаміну; в результаті реакції утворюється зв’язаний із ферментом гідроксиетильний похідний тіаміндифосфату: Стадія II— каталізується центральним ферментом комплексу дигідроліпоїлацетилтрансферазою (E2), яка переносить гідроксиетильну групу від ТДФ(Е1) на простетичну групу ферменту E2, що є окисленою формою ліпоєвої кислоти (ЛК); в результаті реакції утворюється ацетилтіоефір відновлених ліпоїльних груп ферменту E2, що містить макроергічний зв’язок: Стадія ІІІ— дигідроліпоїлацетилтрансфераза переносить ацетильну групу від відновленої ліпоєвої кислоти на коензим А: Стадія IV — окислення відновленої форми ферменту Е2 ФАД-залежною дигідроліпоїлдегідрогеназою (E3): Стадія V — перенесення атомів водню від відновленої ФАД-групи дигідроліпоїлдегідрогенази на НАД+ з утворенням НАДН: Відновлений НАДН, що утворюється в результаті окислювального декарбоксилювання пірувату, в аеробних умовах окислюється в мітохондріальному електронотранспортному ланцюзі з генерацією шести (2x3) молекул АТФ. Біологічна роль окиснювального декарбоксилювання пірувату полягає: 1) в катаболізмі пірувату до одного з кінцевих продуктів - С02 (виводиться з організму або використовується для синтезу), 2) в утворенні макроергічної сполуки - ацетил-Ко А (піддається подальшому окисненню в циклі трикарбонових кислот або використовується в реакціях анаболізму); 3) в синтезі відновленого еквіваленту - НАДН, який окиснюється в дихальному ланцюгу мітохондрій. Реакції окиснювального декарбоксилювання пірувату регулюються в організмі на рівні піруватдегідрогенази: 1) алостерично (надлишок продуктів реакції ацетил-КоА НАДН інгібує фермент, а проміжний продукт гліколізу фруктозо-1,6-дифосфат, НАД+, КоА - є активаторами піруватдегідрогенази); 2) шляхом хімічної модифікації - фосфорилування. Фосфорильована форма піруватдегідрогенази є неактивною, а дефосфорильована — активна. Тому інсулін підвищує активність комплексу, а глюкагон, адреналін (діють за аденілатциклазним каскадом) гальмують активність ферменту. Окислювальне декарбоксилювання пірувату – єдиний шлях його катаболізму, тому недостатність вітамінів (у перше чергу вітаміну В1) призводить до порушення процесу, зниження утворення АТФ і проявляється порушенням діяльності ЦНС. Піруватдегідрогеназна недостатність в організмі призводить до підвищення концентрації лактату, пірувату, аланіну, що супроводжується ацидозом.