Биохимия теория

1. Аминокислоты. Классификация (по структуре, по характеру r-групп, заменимые и незаменимые).

Ответ. Аминокислоты являются структурной единицей белков. Аминокислоты содержат аминогруппу (-NH2), карбоксильную группу (- СООН), атом водорода и боковую цепь, связанную с α-углеродным атомом. Одна из 20 аминокислот, пролин, является, иминокислотой (-NH-), остальные 19 являются α-аминокислотами. Существует несколько классификаций аминокислот, основанные на структуре и химической природе, заменимости, путях метаболизма и т.д. Классификация аминокислот по полярности радикалов: 1. Неполярные аминокислоты (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин). Эти аминокислоты гидрофобны. Имеют незаряженный радикал. 2. Полярные, гидрофильные, незаряженные аминокислоты (глицин, треонин, цистеин, тирозин, серин, аспарагин, глутамин). Содержат такие полярные функциональные группы как гидроксильная, сульфгидрильная и амидогруппа. 3. Кислые аминокислоты (отрицательно заряженные аминокислоты) имеют отрицательный заряд (аспартат, глутамат) при рН 7,0. 4. Основные аминокислоты (положительно заряженные аминокислоты) имеют положительный заряд при рН 7,0. Аминокислоты классифицируются на заменимые и незаменимые (эссенциальные). 1. Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Они необходимы для обеспечения и поддержания роста: аргинин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин. 2. Заменимые аминокислоты. Организм может синтезировать около 10 аминокислот для обеспечения биологических потребностей, поэтому поступление их с пищей не обязательно (аланин, аспарагин, аспартат, цистеин, глутамат, глутамин, глицин, пролин, серин, тирозин). Аминокислоты являются производными карбоновых кислот с общей формулой NH2-R-COOH. R – углеводородный радикал, который также может содержать другие элементы. Чаще всего это сера или фосфор. Аминокислота может включать несколько аминогрупп. В зависимости от положения аминогруппы. Атомы углерода, образующие аминокислоту, принято обозначать по порядку греческими буквами, считая от карбоксильной группы (сама она в счет не идет). Таким образом, первый атом углерода после карбоксила - это альфа-атом, второй - бета-атом, третий - гамма-атом и так далее. В состав белков входят только альфа-аминокислоты. Кроме указанных, существуют и другие аминокислоты, обнаруживаемые в составе белков. В процессе синтеза белков они не участвуют, а синтезируются из протеиногенных аминокислот, уже находящихся в составе белковой цепи. Это нестандартные аминокислоты. По строению радикала. Алифатические (гли, ала, вал, лей, иле). Гидроксиаминокислоты (сер, тре). Дикарбоновые (асп, глу). Амиды дикарбоновых кислот (асн, глн). Серосодержащие (мет, цис). Циклические (фен, тир, три, гис). Диаминомонокарбоновые (лиз, арг). Иминокислота (про). По кислотно-основным свойствам. Нейтральные. Кислые. Основные. По полярности радикала. Неполярные (ала, вал, лей, мет, про, иле, три, фен). Полярные: незаряженные (сер, тре, цис, гли, тир,асн, глн); заряженные: отрицательно заряженные (глу, асп); положительно заряженные (лиз, арг, гис). Нестандартные АК в составе белков: гамма-карбоксиглутаминовая кислота (протромбин: свертывание крови); 4-гидроксипролин, 5-гидроксилизин (белок соединительной ткани: коллаген); десмозин (конденсация 4-х молекул лизина: белок соединительной ткани — эластин); дийодтирозин (гормоны щитовидной железы).