- •Биохимия теория
- •1. Аминокислоты. Классификация (по структуре, по характеру r-групп, заменимые и незаменимые).
- •2. Физико-химические свойства ак.
- •3. Первичная структура белка. Характеристика пептидной связи.
- •4. Вторичная структура белка. Альфа- спираль и бета – складчатый слой.
- •5. Третичная структура белка и силы ее стабилизирующие.
- •6. Четвертичная структура белка. Понятия о денатурации и деструкции.
- •7. Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином..
- •8. Отличия ферментов от неорганических катализаторов.
- •9. Классификация ферментов с примерами реакций на каждый класс.
- •10. Влияние температуры, pH и концентрации фермента на скорость ферментативной реакции.
- •11. Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативной реакции. Вывод уравнения Михаэлиса-Ментен.
- •12. Ингибирование ферментов. Конкурентное ингибирование.
- •13. Ингибирование ферментов. Неконкурентное ингибирование.
- •14. Аллостерические ферменты.
- •15. Активный центр фермента и его свойства.
- •16. Кофакторы и коферменты. Классификация.
- •17. Молекулярные механизмы ферментативного катализа.
- •18. Способы определения активности фермента. Единицы измерения. Понятие об удельной и молярной активности.
- •20. Изоферменты.
- •21. Моносахариды. Представители и свойства. Функции углеводов.
- •22. Производные моносахаридов.
- •23. Дисахариды. Восстанавливающие и невосстанавливающие сахара.
- •24. Гомо- и гетерополисахариды.
- •25. Переваривание углеводов в жкт.
- •26. Липиды. Классификация липидов и их функции.
- •27. Жирные кислоты. Их роль в организме.
- •28. Эйказаноиды и простагландины.
- •29. Фосфолипиды (Фосфатидилэтаноламин, фосфатидилхолин, фосфатидилинозитол).
- •30. Сфинголипиды. Церамиды. Ганглиозиды
- •31. Неомыляемые липиды. Холестерин и его свойства.
- •32. Распад липидов в жкт. Специфичность фосфолипаз.
- •33. Химический состав нуклеиновых кислот. Правила Чаргаффа.
- •34. Структурная организация олиго- и полинуклеотидов. Характеристика первичной структуры днк.
- •35. Вторичная структура днк. Формы двойной спирали.
- •36. Третичная структкура днк.
- •37. Структура и свойства рибосомальных, матричных и транспортных рнк
- •38. Биосинтез белка. Стадии активации и инициации.
- •39. Биосинтез белка. Стадии элонгации и терминации.
- •40. Ингибиторы биосинтеза белка. Механизм действия дифтерийного токсина.
- •41. Витамины, классификация. Антивитамины. Несовместимость витаминов. Особенности водорастворимых витаминов.
- •42. Жирорастворимые витамины (a, d, e, k).
- •43. Водорастворимые витамины группы b (b1, b2, b3, b6, b12).
- •44. Фолиевая кислота и витамин с.
- •45. Пути превращения углеводов. Реакции гликолиза и его регуляция.
- •49. Работа цикла трикарбоновых кислот(цтк). Анаплеротические реакции цтк.
- •50. Методы выделения белковых молекул.
- •51. Окисление жирных кислот с четным числом углеродных атомов.
- •52. Окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов.
- •53. Биосинтез жирных кислот.
- •57. Пути превращения аминокислот в организме человека. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты.
- •58. Синтез кетоновых тел, их роль для организма человека.
- •59. Цикл мочевины.
- •60.Обмен пуринов (распад и синтез) у человека.
- •61. Обмен пиримидинов (распад и синтез) у человека
- •62. Гормоны гипоталамуса и гипофиза.
- •63. Гормоны надпочечников (коркового и мозгового слоя)
- •64. Гормоны щитовидной железы.
- •65. Гормоны поджелудочной железы.
- •66. Половые гормоны.
- •67.Глюкозо-аланиновый и глюкозо-лактатный путь, роль в организме человека.
- •68.Дыхательная цепь митохондрий. Характеристика переносчиков.
- •69.Хемиоосмотическая модель п.Митчелла (основные постулаты и доказательства).
- •70. Ингибиторы и разобщители дыхательной цепи митохондрий.
38. Биосинтез белка. Стадии активации и инициации.
Ответ. Биосинтез белка – трансляция – перевод последовательности нуклеотидов в последовательность аминокислот. Правила трансляции определяются генетическим кодом. Биосинтез белка из 20 α-аминокислот происходит в эндоплазматическом ретикулуме при помощи сложной белок-синтезирующей системы: рибосомы, матричная («messenger» - посредник) РНК, транспортные РНК, белковые факторы трансляции, ферменты трансляции, макроэргические соединения (АТФ и ГТФ), различные катионы. Биосинтез белка – это ферментативная полимеризация аминокислот, протекающая в следующей последовательности. Активация аминокислот. Собственно трансляция включает этапы: инициация; элонгация; терминация трансляции. Активация аминокислот. Фермент: аминоацил-тРНК-синтетаза (АРСаза). АК + тРНК + АТФ → АК-тРНК + АМФ + ФФн. Аминокислота присоединяется к концевой 3’-ОН транспортной тРНК (3’АСС…). Для каждой из 20 аминокислот существует специфическая аминоацил-тРНК-синтетаза. Инициация трансляции. Синтез белка осуществляется на рибосомах (рибонуклеопротеины, надмолекулярные белковые комплексы), которые: удерживают всю белок-синтезирующую систему, обеспечивают точность считывания (трансляции), катализируют образование пептидной связи. Инициация трансляции – сборка всего комплекса белкового синтеза. До начала трансляции субъединицы рибосом находятся в диссоциированном состоянии. Ассоциация малой и большой субъединицы происходят в присутствии мРНК. Для инициации необходимо присутствие белковых факторов инициации. Малая субъединица рибосом взаимодействует с мРНК вблизи 5’-конца. С инициирующим (первым) кодоном взаимодействует антикодон инициаторной формилметионил-тРНК (у прокариот), или метионил-тРНК (у эукариот.). С комплексом «малая субъединица рибосомы/мРНК/инициаторная АК-тРНК» взаимодействует большая субъединица рибосомы. На стадии инициации затрачивается 1 ГТФ.
39. Биосинтез белка. Стадии элонгации и терминации.
Ответ. Биосинтез белка – трансляция – перевод последовательности нуклеотидов в последовательность аминокислот. Правила трансляции определяются генетическим кодом. Биосинтез белка из 20 α-аминокислот происходит в эндоплазматическом ретикулуме при помощи сложной белок-синтезирующей системы: рибосомы, матричная («messenger» - посредник) РНК, транспортные РНК, белковые факторы трансляции, ферменты трансляции, макроэргические соединения (АТФ и ГТФ), различные катионы. Биосинтез белка – это ферментативная полимеризация аминокислот, протекающая в следующей последовательности. Активация аминокислот. Собственно трансляция включает этапы: инициация; элонгация; терминация трансляции. Элонгация трансляции – удлинение цепи полипептида. В элонгации принимают участие 3 белковых фактора элонгации EF (eEF). Направление считывания информации с мРНК (направление движения рибосомы по мРНК)– 5’→3’. Направление роста полипептидной цепи от Nконца к С-концу. Перенос растущего полипептида (из Р-сайта) на следующую аминокислоту (в А-сайт) катализирует фермент пептидилтрансфераза. Пептидилтрансфераза – рибозим – 23S РНК (28S). После образования пептидной связи в А-сайте находится пептидил-тРНК, Р-сайт свободен. Рибосома сдвигается на 3 нуклеотида (кодон) в сторону 3’-конца – шаг рибосомы. При этом пептидил-тРНК из А-сайта переносится в Р-сайт – транслокация. В А-сайте размещается новый кодон мРНК. Энергетические затраты в процессе элонгации: для удлинения цепи на 1 аминокислотный остаток требуется 2ГТФ. Белковые факторы терминации RF (3) и eRF (1). Терминирующие кодоны: УАГ, УАА, УГА После последнего шага рибосомы в А-центр не поступает (не становится) АК-тРНК. В результате транспептидазной реакции полипептид переносится на воду и освобождается из Р-сайта. Рибосома диссоциирует на субъединицы. Энергетические затраты – 1 ГТФ. nАК +nАТФ (активация) + ГТФ(инициация) + ГТФ (терминация) + 2(n-1) ГТФ (элонгация) → полипептид + nАМФ + nФФн + 2nГДФ + 2nФн. После синтеза полипептидная цепь подвергается фолдингу, в процессе которого белок приобретает нативную конформацию, и посттрансляционной модификации (фосфорилированию, аденилирования, гликозилированию и др.) и транспортируется к месту функционирования. Синтез белка сложный и многостадийный процесс, регуляция которого осуществляется на разных уровнях многими механизмами. Наиболее распространенным механизмом регуляции количества белка в клетке является регуляция (индукция или репрессия белкового синтеза) на уровне транскрипции – синтеза матричной РНК.