14411-gartman-o.r.-pelganchuk-t.-a / Гартман О.Р., Пельганчук Т. А. Тестовые задания для самоподготовки студентов I курса лечебного и

б. рН > 7

в. pH < 7

43. Биполярный ион

H3C CH(OH) CH COO-

+ NH3

соответствует кислоте

а. валин б. треонин в. серин г. цистин

44. У нейтральных аминокислот

а. основные свойства выражены сильнее кислотных б. кислотные свойства выражены сильнее основных

в. основные и кислотные свойства выражены в одинаковой степени

45.В водном растворе α-аминокислота существует в виде

а. катионной формы б. анионной формы в. биполярного иона

г. равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм

46.Общим для всех α-аминокислот является преобладание

а. анионных форм в сильнощелочных средах б. анионных форм в сильнокислых средах в. катионных форм в сильнокислых средах

г. катионных форм в сильнощелочных средах

47.Протонированная моноаминомонокарбоновая α-

аминокислота является

а. одноосновной б. двухосновной

121

в. катионной формой г. анионной формой

48. Протонированная диаминомонокарбоновая α-аминокислота является

а. одноосновной б. двухосновной в. трехосновной

г. катионной формой д. анионной формой

49. Соотношение различных форм α-аминокислоты в водном растворе зависит от

а. значения рН б. наличия неионогенных групп

в. наличия ионогенных групп г. молярной массы кислоты

50. В сильнокислой среде кислота лизин

H2N-(CH2)4-CH(NH2)-COOH

а. является одноосновной б. является двухосновной в. является трехосновной

г. находится в катионной форме д. находится в анионной форме

51. В сильнокислой среде глутаминовая кислота

HOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH

а. является одноосновной б. является двухосновной в. является трехосновной

г. находится в катионной форме д. находится в анионной форме

122

52. В реакции образования дипептида

O

H3C CH C N CH COOH NH2 H CH(CH3)2

участвуют:

а. электрофильный центр молекулы валина б. нуклеофильный центр молекулы валина в. электрофильный центр молекулы аланина г. нуклеофильный центр молекулы аланина

53.В реакции аланина с этанолом участвуют:

а. электрофильный центр молекулы аланина б. нуклеофильный центр молекулы аланина в. электрофильный центр молекулы этанола г. нуклеофильный центр молекулы этанола

54.Изоэлектрическая точка лейцина находится a. в слабокислой среде

б. в сильнокислой среде в. в слабощелочной среде г. в сильнощелочной среде д. в нейтральной среде

55.Количество карбоксильных и аминогрупп в молекуле гемоглобина крови примерно одинаково, следовательно,

его изоэлектрическая точка pI:

а. 2,77 б. 3,22 в. 6,83 г. 9,00 д. 12,4

56.Яичный альбумин является кислым белком, следовательно, его изоэлектрическое состояние приходится на область значений рН:

a.pH < 7

б. pH > 7

123

в. pH = 7

57. Биогенный амин этаноламин продукт реакции декарбоксилирования

а. треонина б. серина в. лейцина

г. аспарагина

58. Продукт монодекарбоксилирования глутаминовой кислоты

а. 3-аминобутановая кислота б. 4-аминобутановая кислота в. 2-аминобутановая кислота г. 3-аминопропановая кислота д. 2-аминопропановая кислота

59. Биогенный амин

N

CH2 CH2

NH

NH2

продукт декарбоксилирования

а. тирозина б. триптофана в. гистидина г. промена

60.Продукты дезаминирования α-аминокислоты азотистой кислотой

а. NH3

б. N2

в. оксикислота г. оксокислота

д. непредельная кислота

61. Продукт реакции декарбоксилирования серина

а. биогенный амин

124

б. оксокислота в. оксикислота г. альдегид д. этаноламин

62.Газообразный продукт дезаминирования α-аминокислоты азотистой кислотой

а. NH3 б. N2 в. NO г. NO2 д. N2O

63. В схеме превращений

NH HNO t0

CН3-СНBr-СOOН ¾¾¾3→ X ¾¾¾¾2 ®Y ¾¾®Z +2H2O

вещество Y:

а. 2– аминопропионовая кислота б. аланин в. 2– гидроксипропионовая кислота

г. молочная кислота д. лактид молочной кислоты

64. Аспарагиновая кислота превращается в фумаровую путем

а. окислительного дезаминирования в присутствии кофермента НАД+

б. отщепления аммиака под действием фермента аспартазы в. окислительного дезаминирования под действием азоти-

стой кислоты

65. Продукт окислительного дезаминирования фенилаланина при участии НАД+:

а. фенилпировиноградная кислота б. 3-фенилпропеновая кислота

в. 2-гидрокси-3- фенилпропановая кислота

125

66. Превращение

2 H2N CH COOH

S CH2 CH COOH

CH2SH

NH2

S CH2 CH COOH

NH2

представляет процесс

а. окисления б. восстановления

в. дегидрирования г. гидрирования

д. образования дисульфидной связи

67. Превращение

S

CH2

CH

COOH

2 H2N

CH

COOH

NH2

CH2SH

S

CH2

CH

COOH

NH2

представляет процесс

а. окисления б. восстановления

в. дегидрирования г. гидрирования

д. разрушения дисульфидной связи

68. Сложные эфиры α-аминокислот в отличие от исходных кислот

а. имеют биполярное строение б. не имеют биполярного строения

в. растворяются в органических растворителях г. не растворяются в органических растворителях д. обладают летучестью

126

69.Декарбоксилирование α-аминокислот – путь образования

а. амидов б. оксокислот

в. сложных эфиров г. биогенных аминов д. оксикислот

70.Биогенный амин гистамин получается при

а. декарбоксилировании лизина б. декарбоксилировании гистидина в. дезаминировании лизина г. дезаминировании гистидина

71.Продукт дегидрирования (окисления в присутствии НАД+) и последующего гидролиза L-глутаминовой ки-

слоты

а. α-аминоглутаровая кислота б. α-оксоглутаровая кислота в. H2O

г. NH3

д. H2

72. Продукты реакции R–CH(NH 2)–COOH + HNO 2

а. оксокислота б. оксикислота

в. дикарбоновая кислота г. N2

д. H2O

73. Ксантопротеиновая реакция служит для обнаружения α-аминокислот, содержащих в радикале

а. гидроксильную группу б. меркаптогруппу в. гетероцикл

г. цикл ароматического характера д. карбоксильную группу

127

74.Фенилаланин и тирозин можно различить с помощью реагента

а. HNO3

б. HNO2

в. NaOH

г. FeCl3

д. HCl

75.При нагревании раствора белка с ацетатом свинца в щелочной среде образуется осадок сульфида свинца, что

указывает на присутствие аминокислоты

а. серина б. аспарагина

в. глутамина г. цистеина д. гистидина

76. Белковую молекулу можно представить как продукт реакции

а. этерификации б. дегидрирования

в. поликонденсации г. гидратации д. дезаминирования

77. Пептиды и белки представляют собой соединения, построеные из остатков

а. α-аминокислот L-ряда

б. β-аминокислот L-ряда

в. α-аминокислот D-ряда

г. β-аминокислот D-ряда

78. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до

а. 10 аминокислотных остатков б. 50 аминокислотных остатков в. 100 аминокислотных остатков

128

79.Условно считают, что белки содержат в молекуле свыше

а. 100 аминокислотных остатков б. 1000 аминокислотных остатков в. 10000 аминокислотных остатков

80.Полипептидная цепь имеет

а. одинаковую конструкцию для всех пептидов и белков б. различную конструкцию для всех пептидов и белков

81. Полипептидная цепь

а. имеет разветвленное строение б. имеет неразветвленное строение

в. состоит из чередующихся амидных (CONH) и метиновых (CH) групп

г. характеризуется N-концом и C-концом

82. Конец полипептидной цепи, на котором находится кислота со свободной NH2-группой, называют

а. N-концом б. С-концом

83.Пептидные и белковые цепи принято записывать с

а. С-конца б. N-конца

84.Специфичность пептидов и белков определяется

а. молярной массой б. аминокислотным составом

в. аминокислотной последовательностью г. наличием пептидной связи

85. Остатки аминокислот в белковой молекуле соединены

а. сложноэфирной связью б. ангидридной связью в. водородной связью

г. пептидной (амидной) связью

129

86.Особенности строения пептидной группы:

а. трехцентровая р-π-сопряженная система

б. π-π-сопряженная система

в. атомы С и О находятся в sp2-гибридном состоянии г. атомы N находятся в sp-гибридном состоянии

д. вращение вокруг связи C-N затруднено

87.Пептидная связь подвергается гидролизу

а. только в кислой среде б. только в щелочной среде

в. в кислой и щелочной среде

88.Пептидную связь обнаруживают с помощью

а. ксантопротеиновой реакции б. биуретовой реакции

в. ацетата свинца (II) г. хлорида железа (III)

д. аммиачного раствора оксида серебра

89.Формула трипептида, если при его расщеплении с N- конца получены аминокислоты в последовательности глицин, валин, фенилаланин:

а.

HOOC

CH

NH

CO

CH

NH

CO

CH2

NH2

CH(CH3)2

CH2C6H5

б.

H2N

CH

CO

NH

CH

CO

NH

CH2

COOH

CH(CH3)2

CH2C6H5

в.

H2N

CH2

CO

NH

CH

CO

NH

CH

COOH

CH(CH3)2

CH2C6H5

г.

HOOC

CH2

NH

CO

CH

NH

CO

CH

COOH

CH(CH3)2

CH2C6H5

д.

H2N

CH

CO

NH

CH2

CO

NH

CH

COOH

CH(CH3)2

CH2C6H5

130