Учебное пособие тесты и задачи для фарм

26.Кератинов содержится больше всего в:
а) связках;	б) роговице глаза;		в) хрящах;
г) волосах;	д) костях
27.Протамины и гистоны участвуют в:
а) поддержании коллоидно-осмотического давления;
б) передаче наследственных признаков;		в) передаче нервного импульса;
г) защитных реакциях организма;		д) процессах транспорта газов
28.Склеропротеиды в живом организме участвуют в:
а) транспорте веществ;	б) образовании клеточных структур;
в) поддержании онкотического давления;		г) регуляции;
д) передаче наследственных признаков
29.Гормоном является:
а) интерферон;	б) актин;		в) глюкагон;
г) гемоглобин;	д) альбумин
30.При классификации белков на простые и сложные учитывается:
а) форма молекул;	б) аминокислотный состав;
в) наличие небелковой части;	г) функция;		д) заряд

31.Основной функцией гистонов является:

а) транспорт жирных кислот; б) образование прочного комплекса с железом; в) транспорт гормонов; г) стабилизация структуры ДНК; д) катализ

32.Структурную функцию выполняет:
а) эластин;	б) интерферон;	в) альбумин;
г) плазмин;	д) миозин
33.Переносит глюкокортикоиды:
а) коллаген;	б) интерферон;	в) транскортин;
г) плазмин;	д) миозин
34.Противовирусной защитой обладает:
а) коллаген;	б) интерферон;	в) альбумин;
г) плазмин;	д) миозин
35.Тромболитическую функцию выполняет:
а) коллаген;	б) интерферон;	в) альбумин;
г) плазмин;	д) миозин
36.Транспортную функцию выполняет:
а) коллаген;	б) интерферон;	в) альбумин;
г) плазмин;	д) миозин
37.Транспорт железа по крови осуществляет:
а) трансферрин;	б) интерферон;	в) альбумин;
г) плазмин;	д) миозин

38.Восстанавливают нативную конформацию частично денатурированных белков:

а) кератины;	б) интерфероны;	в) шапероны;
г) ферменты;	д) иммуноглобулины

11

39.Транспорт меди по крови осуществляет:
а) трансферрин;	б) интерферон;		в) церулоплазмин;
г) транскортин;	д) миозин
40.Транспорт жирных кислот осуществляет:
а) коллаген;	б) интерферон;		в) альбумин;
г) плазмин;	д) миозин
41.Фосфопротеидом является:
а) казеиноген;	б) гемоглобин;		в) миоглобин;
г) амилаза;	д) пепсин
42.Гемопротеидом является:
а) казеиноген;	б) муцин;		в) миоглобин;
г) амилаза;	д) пепсин
43.Гликопротеидом является:
а) муцин;	б) гемоглобин;		в) миоглобин;
г) амилаза;	д) пепсин
44.Металлопротеидом является:
а) казеиноген;	б) гемоглобин;		в) миоглобин;
г) ферритин;	д) пепсин
45.Металлопротеидом является:
а) казеиноген;	б) гемоглобин;		в) миоглобин;
г) пепсин;	д) трансферрин
46.Хромопротеиды в качестве простетической группы содержат:
а) аминокислоты;	б) остатки фосфорной кислоты;
в) окрашенные вещества;	г) глюкозу;		д) кальций
47.В состав металлопротеидов входят:
а) ионы металлов;	б) липиды;		в) аминосахара;
г) гем;	д) фосфолипиды
48.Сложные белки состоят из:
а) одинаковых аминокислот;	б) разных аминокислот;		в) простетической группы;
г) циклических аминокислот;	д) простого белка и простетической группы
49.Металлопротеиды в организме выполняют функцию:
а) транспортную, каталитическую;		б) дыхательную;	в) энергетическую;
г) защитную;	д) опорную
50.Гемоглобин по химической природе является:
а) нуклеопротеидом;	б) липопротеидом;		в) хромопротеидом;
г) гликопротеидом;	д) фосфопротеидом
51.К белкам теплового шока относят:
а) иммуноглобулины;	б) шапероны;		в) коллагены;
г) кератины;	д) миозины

12

52.Повышают устойчивость организма к длительным стрессовым взаимодействиям:

а) шапероны;		б) ферменты;		в) иммуноглобулины;
г) коллагены;		д) кератины
53.Участвуют в мышечном сокращении:
а) миозин;		б) актин;		в) коллаген;
г) верно а и б;		д) верно а, б и в
54.Прионы, отличаются от нормальных аналогов:
а) первичной структурой;		б) высоким содержанием в структуре β-слоев;
в) конформацией;		г) верно а и б;		д) верно б и в
55.Наиболее полное определение простетической группы:
а) соединенное с белком лекарственное вещество;				б) органическая часть белка;
в) небелковая часть, прочно связанная с активным центром белка;
г) лиганд, соединяющийся с белком;			д) неорганическая часть белка
56.Для шаперонов характерно:
а) усиление синтеза при стрессовых воздействиях;					б) верно а, г и д;
в) верно а и г;		г) нахождение во всех отделах клетки;
д) связывание с частично денатурированными белками;
57.Олигомерный белок:
а) состоит из нескольких протомеров;			б) может связывать только один лиганд;
в) формирует четвертичную структуру путем самосборки;
г) верно а и б;	д) верно а и в
58.Самосборка протомеров в олигомерный белок происходит благодаря:
а) ионам металлов;	б) противоположно заряженным радикалам;
в) ферментам;	г) гидрофобным радикалам;
д) комплементарности контактных поверхностей
59.Для шаперонов характерно:
а) глобулярная структура;		б) связывание с измененными белками;
в) нахождение только в ядре;		г) верно а и б;		д) верно а и в
60.Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:
а) протомеров в олигомерном белке;			б) белка с диполями воды в растворе;
в) белка с лигандом;		г) верно а и в;		д) верно б и в
61.Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:
а) различных белков при самосборке клеточных органелл;					б) белка с лигандом;
в) аминокислот при формировании первичной структуры белка;
г) верно а и б;		д) верно а и в

62.Причины развития приобретенных протеинопатий:

а) изменение конформации белков за счет изменения условий среды;

б) химической модификации белков;		в) изменения количества белков в тканях;
г) верно а, б и в;	д) верно б и в

13

63.Дитилин проявляет свойства миорелаксанта вследствие:
а) связывания с Н-холинорецепторами;			б) модификации миозина в мышцах;
в) уменьшения миозина в мышцах;			г) создания гипоксии в мышцах;
д) снижения энергоресурсов мышечной ткани
64.Снимают спазмы гладких мышц, связываясь с холинорецепторами:
а) дитилин;		б) мускарин;		в) атропин;
г) верно а и б;		д) верно а, б и в
65.Мезатон повышает тонус сосудов и артериальное давление так как:
а) связывается с адренергическими синапсами;				б) является нейромедиатором;
в) является структурным аналогом адреналина;				г) верно а и в;	д) верно б и в
66.Мезатон:
а) нейромедиатор;	б) конкурентный ингибитор действия нейромедиаторов;
в) лиганд рецептора нейромедиаторов;			г) антагонист нейромедиаторов:
д) лиганд фермента, разрушающего нейромедиаторы
67.Атропин и дитилин:
а) нейромедиаторы;		б) структурные аналоги ацетилхолина;
в) лиганды холинорецепторов;		г) верно б и в;		д) верно а и б
68.Причиной серповидноклеточной анемии является:
а) изменение первичной структуры β-цепи;				б) замена β-цепей на γ-цепи;
в) отсутствие α-цепей;	г) присутствие Fe3+;			д) отсутствие гема
69.К образованию SHb приводит:
а) замена в β-цепи глу на вал;		б) изменение первичной структуры γ-цепи;
в) отсутствие α-цепей;	г) присутствие Fe3+;			д) замена в α-цепи глу на цис
70.Функциональная единица олигомерных белков называется:
а) протомер;	б) фибрилла;			в) пептид;
г) спираль;	д) молекула
71.Пептиды, регулирующие процессы пищеварения:
а) холецистокинин;	б) гастрин;			в) энкефалин;
г) верно а и б;	д) верно а, б и в
72.Пептиды,регулирующие тонус сосудов и артериальное давление:
а) брадикинин;	б) каллидин;			в) ангиотензин П;
г) верно а и в;	д) верно а, б и в
73.Пептиды, обладающие обезболивающим действием:
а) энкефалины;	б) эндорфины;			в) ренин;
г) верно а и б;	д) верно б и в

14

Задачи

Химия белков.

1.Сколько различных трипептидов можно синтезировать из глицина, аланина и серина при условии, что каждую аминокислоту можно использовать только один раз?

2.Напишите пентапептид тир-глу-лиз-асп-три, определите его суммарный заряд при рН 7,0 и ИЭТ. Как изменится суммарный заряд этого пептида при рН 4,4 или рН 10?

3.К катоду или аноду будут двигаться пентапептиды цис-сер-глу-вал-гли-тре и вал-лиз-фен-гис-арг при рН 7,0? Будет ли меняться направление движения и если будет то как, при сдвиге рН в кислую или щелочную сторону?

4.Ядерные белки – гистоны имеют ИЭТ около 10,8 и связываются с ДНК. Какие аминокислотные остатки присутствуют в гистонах в относительно больших количествах? Каким образом эти остатки обеспечивают прочное связывание гистонов с ДНК?

5.В белках крови – альбуминах содержится большое количество остатков глутаминовой и аспарагиновой аминокислот. В какой среде, кислой или щелочной, лежит ИЭТ альбуминов?

6.Пепсин желудочного сока имеет ИЭТ около 1. Остатки каких аминокислот присутствуют в пепсине в большом количестве, обеспечивая такуюнизкую ИЭТ?

7.Какой метод целесообразнее использовать для разделения церулоплазмина и γ-глобулина из их смеси, если известно, что церулоплазмин имеет молекулярную массу 151000, ИЭТ при рН 4,4; а γ-глобулин имеет молекулярную массу 150000, ИЭТ при рН 6,3.

8.После осаждения исследуемого белка сульфатом аммония, получили осадок этого белка вместе с солью. Каким методом можно отделить белок от соли? Объясните принцип.

9.Клеточные белки, находясь в водном растворе, приобретают конформацию, при которой большая часть гидрофобных радикалов ориентирована внутрь молекулы, образуя гидрофобное ядро. Многие антисептические средства (фенол, резорцин) также содержат в своем составе гидрофобные группы. Объясните возможный механизм их действия.

10.В качестве поверхностных анестетиков часто применяют соли тяжелых металлов (сулема – HgCl2, препараты серебра – ляпис, колларгол) .Объясните механизм их действия.

11.При добавлении к раствору белка нейтральных солей в высокой концентрации белок выпадает в осадок. После удаления соли путем диализа белки снова растворяются. Объясните, почему добавление высоких концентраций солей снижает растворимость белка?

12.Описано наследственное заболевание, при котором в эритроцитах снижено содержание 2,3-дифосфоглицерата. Какие симптомы могут наблюдаться у людей с такой патологией? Объясните механизм действия 2,3-дифосфоглицерата.

13.Пациент поступил в больницу с жалобами на одышку, головокружение, учащенное сердцебиение и боль в конечностях. При анализе крови были обнаружены эритроциты в форме серпа. Объясните причину заболевания.

14.Как повлияет на сродство гемоглобина А к кислороду диссоциация α2β2 на мономерные субъединицы?

15

15.Глютенин (богатый цистином белок пшеницы) определяет вязкость и эластичность теста, приготовленного из пшеничной муки. Твердый и прочный панцирь черепахи также обязан этими свойствами высокому содержанию цистина в α-кератине, из которого он состоит. Объясните молекулярную основу наблюдаемой корреляции между содержанием цистина и механическими свойствами белка.

16.При длительных умеренных тренировках (бег трусцой в течение 30 минут) в сердечной мышце повышается уровень шаперонов-70 (белков теплового шока). Поясните, почему тренированные таким образом люди значительно легче переносят последствия инфаркта.

17.При присоединении к гемоглобину оксида углерода образуется СО-гемоглобин. Каждый гем в гемоглобине может связывать одну молекулу оксида углерода, но неспособен связывать одновременно и СО и О2. Сродство связывания СО почти в 200 раз выше чем О2. При вдыхании в течение часа воздуха, содержащего 0,1% СО, примерно половина гемов в гемоглобине оказывается связана с СО, что нередко приводит к летальному исходу. Как объяснить кажущийся парадокс?

18.Кобра обездвиживает жертву при помощи α-нейротоксинов, небольших белков, содержащих 65-70 аминокислотных остатка и оказывающих курареподобное действие. Объясните механизм действия α-нейротоксинов. С какими белками в клетке соединяются α-нейротоксины.

19.Для расслабления скелетных мышц на время операции используют дитилин, структура которого похожа на структуру ацетилхолина. Объясните механизм действия лекарственного препарата.

20.Атропин используется в фармакологии как вещество, снимающее спазм гладких мышц внутренних органов (кишечника, желудка, желчного и мочевого пузырей, бронхов) и расширяющее зрачки. Объясните механизм действия атропина, учитывая, что сокращение гладких мышц и сужение зрачков вызывает взаимодействие ацетилхолина с М- рецепторами. Какие еще вещества обладают схожим с атропином действием.

16

ФЕРМЕНТЫ

Особенности ферментативного катализа. Механизм действия ферментов.

1.Ферменты это специфические белки, которые:
а) ускоряют реакции в организме;		б) ускоряют определенные пути превращения;
в) избирательно взаимодействуют с веществами;			г) верно а, б и в;	д) верно а и б
2.Ферменты необходимы для нормального обмена веществ, так как:
а) создают специфические метаболические пути;			б) увеличивают скорость реакций;
в) в клетках человека мало реакций, протекающих без участия ферментов;
г) верно а и б;	д) верно а, б и в
3.Обмен веществ невозможен без участия ферментов, так как ферменты:
а) ускоряют определенные пути превращения;			б) снижают энергию активации;
в) увеличивают энергию активации реагентов;			г) верно а и б;	д) верно б и в
4.Ферменты, так же как и катализаторы небелковой природы:
а) после реакции выходят в неизмененном виде;			б) снижают энергию активации;
в) не изменяют свободную энергию системы;			г) верно а, б и в;	д) верно б и в

5.Ферменты:
а) термолабильны;	б) могут быть представлены изоформами;
в) верно а, б и г;	г) активны при определенном рН;					д) верно а и б;
6.Ферменты в отличие от других белков:
а) представлены изоформами;		б) могут фосфорилироваться;				в) верно а и б;
г) используют энергию связывания лиганда для катализа;					д) верно а, б и г
7.Ферменты, так же как и катализаторы небелковой природы:
а) соединяется с субстратом необратимо;			б) снижают энергию активации реакции;
в) не изменяют состояние равновесия;			г) верно а, б и в;			д) верно б и в
8.Ферменты ускоряют реакции за счет:
а) изменения свободной энергии реакции;			б) изменения константы равновесия;
в) ингибирования обратной реакции;			г) уменьшения энергии активации;
д) увеличения скорости прямой реакции, без увеличения скорости обратной
9.При денатурации ферментов происходит:
а) гидролиз пептидного остова;		б) разрушение третичной структуры фермента;
в) изменение конформации активного центра;				г) верно а, б и в;			д) верно б и в
10.Денатурация ферментов сопровождается:
а) уменьшением количества активного фермента;				б) нарушением конформации;
в) диссоциацией фермента-олигомера на протомеры;				г) верно а, б и в;			д) верно а и б
11.Скорость ферментативной реакции зависит от:
а) времени инкубации фермент-субстратной смеси;				б) концентрации субстрата;
в) присутствия ингибиторов;		г) верно а и б;				д) верно а, б и в

12.Определение количества фермента основано на зависимости скорости реакции от:

а) времени инкубации фермент-субстратной смеси;		б) концентрации субстрата;
в) концентрации фермента;	г) температуры;	д) рН инкубационной смеси

17

13.Скорость ферментативной реакции зависит от:
а) температуры;	б) концентрации фермента;	в) рН среды;
г) верно а и б;	д) верно а, б и в

14.Ферменты - биологические катализаторы, которые:

а) обладают меньшей скоростью действия, чем неорганические катализаторы; б) ускоряют реакции независимо от условий среды;

в) входят в состав конечных продуктов; г) могут действовать на любой субстрат; д) обладают большей мощностью действия, чем неорганические катализаторы

15.В разных органах может быть различным:
а) активность ферментов; б) количество ферментов; в) изоферментный состав;
г) верно а и б;	д) верно а, б и в
16.Для константы Михаэлиса (Км) характерно:
а) имеет разное значение для изоферментов;		б) показывает кинетику реакции;
в) чем она больше, тем больше сродство фермента к субстрату;
г) верно а и б;	д) верно а, б и в
17.Константа Михаэлиса (Км):
а) величина, при которой все молекулы фермента связаны с S;			б) верно а и в;
в) концентрация S, при скорости реакции равной половине максимальной;
г) концентрация S, при максимальной скорости реакции;			д) верно а, в и г

18.Кривая Михаэлиса-Ментена достигает максимума и не поднимается выше, если:

а) происходит насыщение активного центра фермента субстратом;
б) не образуется фермент-субстратный комплекс;		в) верно а и б;
г) сказывается действие ингибиторов;		д) верно а и в
19.Термолабильность фермента это:
а) зависимость ферментативной активности от температуры;			б) верно а и д;
в) нарушение структуры фермента при высокой температуры;			г) верно а, в и д;
д) зависимость скорости образования продуктов реакции от температуры
20.Ферменты, в отличие от катализаторов небелковой природы:
а) снижают активность при температуре выше 500С;		б) осаждаются кислотами;
в) обладают специфичностью;	г) верно а, б и в;	д) верно а и б

21.В разных органах неодинаковым может быть :
а) строение активного центра определенного фермента;			б) ферментный состав;
в) количество ферментов;	г) верно б и в;		д) верно а, б и в
22.Активный центр ферментов это участок, который:
а) включает домен для связывания кофактора;		б) участвует в катализе;
в) комплементарно связывает субстрат;		г) верно а, б и в;д) верно а и б

23.При образовании фермент-субстратного комплекса происходит:

а) установление индуцированного соответствия между ферментом и субстратом;

б) сближение функциональных групп, участвующих в катализе;	в) верно а и г;
г) необратимое связывание субстрата с активным центром фермента;		д) верно а и б

18

24.Образованию фермент-субстратного комплекса предшествует:

а) диссоциация продукта от фермента; б) изменение первичной структуры фермента;

в) изменение количества субстрата и фермента;	г) верно б и в; д) верно а, б и в
25.Активный центр ферментов это участок, который:
а) может связывать аналоги субстратов;	б) участвует в катализе;

в) формируется радикалами аминокислот из разных участков полипептидной цепи;

г) верно а и б;	д) верно а, б и в
26.Участок фермента, ответственный и за присоединение субстрата и за катализ:
а) аллостерический центр;	б) активный центр;	в) субстратный центр;
г) гидрофобный центр;	д) каталитический центр
27.В образовании фермент-субстратного комплекса не участвуют связи:
а) гидрофобные;	б) пептидные;	в) ионные;
г) водородные;	д) координационные

28.Конформационная лабильность фермента обеспечивает:
а) специфичность связывания субстратов;				б) катализ и его регуляцию;
в) кооперативное взаимодействие субъединиц;			г) верно а, б и в;		д) верно а и б
29.Ферменты в отличие от катализаторов небелковой природы:
а) не расходуются в процессе реакции;			б) обладают высокой специфичностью;
в) изменяют направление реакции;			г) расходуются в процессе реакции;
д) не изменяют направление реакции
30.Температурный оптимум для большинства ферментов лежит в пределах:
а) 10-20°С;	б) 37-40°С;			в) 50-70°С;
г) 70-90°С;	д) 15-35°С
31.Температурный оптимумэто температура, при которой фермент:
а) необратимо инактивируется		б) обладает минимальной активностью;
в) проявляет максимальную активность;			г) осаждается;		д) не активен
32.Оптимум рН среды для действия пепсина лежит в области:
а) 4,5-5,0;	б) 1,5-2,5;	в) 10,0;		г) 7,8-8,2;	д) 6,9-7,0
33.Оптимум рН среды для действия амилазы слюны лежит в области:
а) 4,5-5,0;	б) 1,5-2,5;			в) 10,0;
г) 7,9-8,2;	д) 6,9-7,0
34.Оптимум рН среды для действия панкреатической липазы лежит в области:
а) 4,5-5,0;	б) 1,5-2,0;			в) 10,0;
г) 7,9-8,2;	д) 6,9-7,0

35.Наиболее точное определение субстратной специфичности:

а) набор определенных радикалов в активном центре; б) наличие кофермента; в) образование специфических связей в ЕЅ-комплексе; г) наличие ионов металла; д) комплементарность активного центра фермента субстрату

36.Субстратом для уреазы, обладающей абсолютной специфичностью, является:

а) сахароза;	б) крахмал;	в) мочевина;
г) гликоген;	д) лактат

19

37.Ферменты с абсолютной субстратной специфичностью, действуют:

а) на близкие по строению субстраты;		б) при определенном давлении и рН;
в) на один субстрат;	г) на тип связи;	д) при определенной температуре
38.Ферменты с относительной субстратной специфичностью, действуют:
а) на субстраты с одним типом связи;		б) при определенной температуре;
в) на один субстрат;	г) при любом рН; д) при определенном рН
39.Групповой специфичностью обладает:
а) пепсин;	б) аргиназа;		в) фумараза;
г) уреаза;	д) сахараза
40.Групповой специфичностью обладает:
а) лактаза;	б) аргиназа;		в) амилаза;
г) уреаза;	д) фумараза
41.Ферменты с абсолютной специфичностью, действуют:
а) на близкие по строению субстраты;		б) в определенных органеллах;
в) на один субстрат;	г) на тип связи;	д) в определенных клетках
42.Ферменты со стереоспецифичностью, действуют:
а) на близкие по строению субстраты;			б) при определенном давлении;
в) на стереоизомеры;	г) на тип связи;	д) при определенной температуре
43.Молекула активного двухкомпонентного фермента:
а) холофермент;	б) простетическая группа;		в) апофермент;
г) кофактор;	д) кофермент
44.Стереоспецифичностью обладает:
а) пепсин;	б) аргиназа;		в) фумараза;
г) уреаза;	д) сахараза
45.Активный центр однокомпонентного фермента образован:
а) функциональными группами аминокислот;			б) нуклеотидами;
в) витаминами;	г) различными металлами;		д) моносахаридами
46.Белковая часть двухкомпонентного фермента:
а) холофермент;	б) простетическая группа;		в) апофермент;
г) кофактор;	д) кофермент
47.Небелковая часть двухкомпонентного фермента называется:
а) холофермент;	б) кофермент;		в) апофермент;
г) нуклеотид;	д) рецептор

48.Активность ферментов измеряют:
а) при концентрации Ѕ меньше Км;		б) в условиях насыщения фермента Ѕ;
в) в буфере при оптимуме рН;		г) верно а и в;	д) верно б и в
49.Ферменты от низкомолекулярных веществ отделяют, используя:
а) высаливание;	б) диализ;	в) денатурацию;
г) электрофорез;	д) хроматографию

20