5. Номенклатура та класифікація ферментів

НОМЕНКЛАТУРА

Тривіальні назви - пепсин (від грецьк. «травлення»), папаїн - (від назви дерева, із соку якого одержували фермент).,

Раціональна номенклатура - ферменти називають за субстратом, на який вони діють з додаванням суфікса - аз(а). З'явились назви амілаза, ліпаза, уреаза та ін.{\ 898 р. Дюкло).

Систематична або наукова номенклатура - назви ферментів складаються з двох частин. Перша частина вказує на назву субстрату, на який діє фермент, а друга - на природу хімічної реакції, яку він каталізує, з додаванням суфікса - аз(а). Наприклад, фермент, який каталізує реакцію гідролізу дипептиду гліцин - лейцину, має назву гліцин-L-лейцин-гідролаза. Якщо при ферментативному перетворенні субстрату відбувається перенесення будь-яких хімічних груп з однієї сполуки на іншу, то в номенклатурі ферменту називають обидві речовини, розділяючи їх двома крапками. Наприклад, лактатдегідрогеназа за науковою номенклатурою L-лактат: НАД-оксидоредуктаза.

Технічна номенклатура (існує в межах СНД) - назва ферментів складається з трьох частин. У першій частині: наводять назву субстрату, що перетворюється, та назву мікроорганізму, який синтезує фермент; у другій - тип культивування мікроорганізму; у третій - ступінь очищення ферментного препарату. Наприклад, амілосубтилін Г10х.

! Кожен фермент має свій шифр у класифікаторі ферментів. Перша цифра - це номер класу ферменту, друга - означає підклас, третя - підпідклас і четверта — порядковий номер у переліку ферментів. Наприклад уреаза (сечовина -амідогідролаза КФ. 3. 5. 1. 5, що означає: 3 - клас гідролаз, 5 - підклас амідаз, 1 - підпідклас амідогідролаз, 5 - порядковий номер у переліку)

!! Систематична номенклатура значно складніша, ніж стара тривіальна. Тому часто використовують тривіальні (робочі) та раціональні назви ферментів, наприклад: дипептидаза, гексокіназа, пепсин, трипсин, хімотрипсин, лактаза, мальтаза, лактатдегідрогеназа тощо.

Класифікація ферментів

Усі ферменти залежно від реакцій, які вони каталізують, розподіляються на шість класів: оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази, лігази (синтетази). Залежно від характеру дії, ферменти кожного класу ділять на підкласи, а останні - на підпідкласи.

До складу підпідкласів входять окремі представники ферментів. Кожному ферменту присвоюється шифр (чотиризначний номер), і цифри в якому вказують на приналежність ферменту до певного класу, підкласу, підпідкласу. У підпідкласі ферменту присвоюється порядковий номер. Так, ліпаза, що належить до гідролаз, має шифр: ДФ.3. 1.1.3. Нижче наведена характеристика класів ферментів.

Оксидоредуктази каталізують окисно-відновні реакції - анаеробні нікотинамідні) дегідрогенази, аеробні (флавінові) ферменти, оксидази, оксигенази, гідропероксидази, цитохроми та ін.).

Трансферази каталізують реакції перенесення різних груп від однієї молекули до іншої (розрізняють фосфо-, метил-, карбоксил-, аміно-, форміл-, глікозилтрансферази та ін.).

Гідролази каталізують реакції гідролітичного розщеплення (гідролізу) різних субстратів (розрізняють карбогідрази - амілаза, β-фруктофуранозидаза, α- глюкозидаза; естерази — ліпаза, хлорофілаза, геролестераза; протеази - протеїнази, пептидази та ін.; амідази -уреази, аргіназа тощо).

Ліази - каталізують реакції відщеплення або приєднання за місцем подвійного зв'язку або відщеплення різних груп негідролітичним способ (декарбоксилаза, альдолаза, гідратаза та ін.).

Ізомерази каталізують реакції ізомеризації (внутрішньомолекулярні оксидоредуктази, мутази, цис-транс-ізомерази).

Лігазн (синтетазн) - каталізують реакції синтезу складних сполук із простих за участю макроергічних сполук, зокрема АТФ (ацетил-КоА-синтетаза, карбоксилаза).

Міжнародна комісія по ферментах у 1961р. принцип класифікації ферментів за типом хімічної реакції поклала в основу їх упорядкування:

Клас ферментів	Тип реакції
Оксидоредуктази	Окисно-відновні реакції усіх типів
Трансферази	Перенесення окремих атомів або груп атомів від донора до акцептора
Гідролази	Гідролітичне розщеплення хімічних зв'язків
Ліази	Негідролітичне розщеплення подвійних зв'язків або їх утворення
Ізомерази	Взаємоперетворення різноманітних ізомерів
Лігази	Утворення зв'язків при взаємодії двох або більше сполук (за допомогою енергії АТФ)

!! Оксидоредуктази - найбільший клас ферментів. їх назви складають за формою: „донор: акцептор - оксидоредукта-за". Вони відіграють основну роль у процесах біологічного окиснення. Коферменте НАД⁺ або НАДФ⁺ є акцепторами водню; ферменти, що каталізують перенесення водню, називають дегідрогеназами, а ті, що каталізують перенесення кисню до субстрату - оксигеназами. Пероксидазами називають ферменти, котрі використовують як акцептори водню перекис водню (Н₂О₂). Оксидоредуктази поділяють на підкласи за критерієм окиснення тих чи інших хімічних груп, зокрема, від природи донорів водню.

Підклас 1.1. До нього входять ферменти, які діють на СН-ОН-групу донорів (малатдегідрогеназа, алкогольдегідрогеназа та ін.).

Підклас 1.2. До нього входять ферменти, які окиснюють альдегідні або кетонні групи.

Підклас 1.6. Ферменти цього класу відмінні тим, що донором водню для них є відновлені НАД або НАДФ.

Клас оксидоредуктаз містить всього 19 підкласів ферментів.

!! Трансферази здійснюють перенесення груп атомів. їх назви включають в себе такі поняття, як: „донор: акцептор - група, яка переноситься - трансфераза". Ці ферменти поділені на підкласи, які каталізують перенесення вуглеродних залишків.

Підклас 2.1. Ферменти цього підкласу переносять одно-вуглеродні метальні, формільні, карбоксильні та інші залишки (метилтрансфераза, формілтрансфераза).

Підклас 2.2. Ферменти цього підкласу здійснюють перенесення альдегідних та кетонних двох або трьох вуглеродних залишків (транскетолаза, трансальдолаза). Трансферази відіграють важливу роль у процесах взаємоперетворення багатьох речовин, а також в реакціях дезінтоксикації.

Клас трансфераз має всього 8 підкласів.

!! Гідролази - каталізують розщеплення внутрішньо-молекулярних зв'язків за допомогою молекул води. їх назви містять дві частини: субстрат - гідролаза.

Підклас 3.1. До нього входять ферменти, що мають широку специфічність. Вони каталізують гідроліз ефірних зв'язків великої кількості ефірів. Зокрема, тіолестераза каталізує гідроліз тіоефірних зв'язків, які відіграють велику роль в обміні ацильних груп.

Підклас 3.2. До нього входять ферменти, що гідролізують як справжні глікозиди, так і И- або 8-глікозидні сполуки.

Всього клас гідролаз розподіляють на 11 підкласів, які каталізують різноманітні реакції гідролізу.

!! Ліазн руйнують зв'язки С - С, С - N, С - О, С - S з утворенням подвійних зв'язків. Можлива і зворотна реакція, наприклад, приєднання молекул води або аміаку до подвійного зв'язку.

Підклас 4.1. З ферментів цього підкласу найбільш відомі альдолази, які каталізують реакції альдольної конденсації, в основі яких лежить розщеплення або утворення зв'язків С - С.

Підклас 4.2. До нього входять такі С – О - ліази, як фумарат-та аконітатгідратаза, які каталізують зворотне відщеплення молекули води від субстрату.

Всього до класу ліаз входить 7 підкласів ферментів, які беруть участь у процесах синтезу та розпаду проміжних

продуктів обміну речовин.

Ізомерази - каталізують найрізноманітніші процеси ізомеризації. їх систематичні назви враховують назву субстрату, а також тип ізомеризації.

Підклас 5.1. Ферменти цього підкласу - рацемази — каталізують перетворення, наприклад L-амінокислот у D-амінокислоти.

Підклас 5.2. Представниками є цис-транс-ізомерази або епімерази. Ці ферменти викликають взаємоперетворення цукрів, наприклад, галактоза > глюкоза.

Підклас 5.3. Ферменти цього підкласу - мутази — каталізують перенесення хімічних груп з однієї частини молекули до іншої.

Всього до класу ізомераз входить 6 підкласів.

Лігази (синтетазн) каталізують процеси конденсації двох молекул за рахунок енергії АТФ. їх назви включають обидві речовини, що з'єднуються, та фермент лігазу. Наприклад, аспартат: аміак-лігаза.

Підклас 6.1. Ферменти цього підкласу каталізують утворення зв'язків С - О. Цей тип зв'язку має місце, наприклад, при активації амінокислот перед процесом трансляції.

Підклас 6.2. Представниками цього підкласу є ферменти, що каталізують утворення С – S - зв'язків у процесі приєднання ацильних залишків до коензиму А.

Всього до класу лігаз входить 5 підкласів, які включають ферменти анаболічних стадій обміну речовин.

Внутрішньоклітинне розподілення ферментів:

Ферменти локалізовані у всіх компартментах клітин

В мітохондріях діють ферменти енергетичного обміну

В апараті Гольджі - ферменти, які каталізують дозрівання білків

В ядрі - ферменти, які каталізують синтез інформаційних макромолекул, а також процеси їх дозрівання, функціонування і розпаду

В лізосомах — гідролітичні ферменти

В ендоплазматичному ретикулумі - ферменти, які захищають клітину від дії чужорідних хімічних речовин (ксенобіотиків)