3 Причини псування харчових продуктів.

Більшість харчових продуктів рослинного і тваринного походження не можуть довго зберігатися у свіжому вигляді. З часом у них виникають небажані зміни, внаслідок чого погіршуються смакові якості та харчова цінність. У ряді випадків вони стають зовсім непридатними для вживання в їжу.

Псування харчових продуктів найчастіше викликається мікроорганізмами, під впливом яких відбувається розпад складних хімічних речовин на більш прості сполуки, більшість яких має неприємний смак і запах, а деякі з них — отруйні. Крім того, деякі мікроорганізми, розвиваючись у харчових продуктах, виділяють у процесі життєдіяльності сильнодіючі бактерійні отрути (токсини). Так, наприклад, мікроб ботулізму виділяє токсин — найсильнішу біологічну отруту на землі. Тому дуже важливою умовою в процесі заготівлі овочів і плодів про запас є старанне миття та обчищання їх. Не можна також вживати несвіжі продукти і пошкоджені плоди та овочі.

Іншим фактором, який призводить до псування харчових продуктів, є ферменти. Вони не припиняють своєї дії і після забою тварин, а також після збирання плодів, ягід і овочів.

Проте не всі мікроби роблять шкоду. Наприклад, молочнокислі мікроби, використовуючи для своєї життєдіяльності цукри плодів і овочів, сприяють бродінню з утворенням молочної кислоти. На цій властивості мікробів ґрунтується квашення і соління.

Припинити або затримати життєдіяльність мікроорганізмів, також зруйнувати ферменти і тим самим запобігти псуванню харчових продуктів можна тим або іншим способом консервування.

Білет № 08

1. Які речовини називаються білками? Класифікація білків.

2. Перемішування в харчових технологіях: сутність, призначення, основне устаткування.

3. Вплив процесу стерилізації на зміну якості харчових продуктів.

1. Які речовини називаються білками? Класифікація білків.

Білки́— складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками.

У природі існує велика кількість білків рослинного і тваринного походження, різних за хімічним складом і структурою, фізико-хімічними та біологічними властивостями. Незважаючи на успішний розвиток хімії і біохімії білків, єдиної науково обґрунтованої системи їх класифікації поки що немає. Не розроблено також єдиного критерію, на основі якого можна було б ділити білки на окремі групи. Тому їх часто класифікують за випадковими ознаками — джерелом виділення, формою молекул білка, розчинністю в певних розчинниках, локалізацією у відповідних органах і тканинах, амінокислотним складом та ін. Проте така класифікація недосконала, оскільки у багатьох випадках до однієї і тієї групи належать зовсім різні білки.

Для класифікації білків часто використовують функціональний принцип, тобто їх класифікують виходячи з основних функцій, які вони виконують під час метаболізму.

За цим принципом білки поділяють на такі групи: каталітично-активні, білки-гормони, білки-регулятори активності генному, захисні, токсичні, транспортні, мембранні, скоротливі, рецепторні, білки-інгібітори ферментів, білки вірусних оболонок, білки з іншими функціями. Хоча функціональна класифікація теж має деякі недоліки, зокрема при класифікації біфункціональних білків, проте вважають, що вона дає змогу глибше зрозуміти взаємозв’язок структури, властивості і функції молекул білка, закономірності їх еволюції та взаємодії з іншими речовинами.

Зараз усі білки класифікують переважно за фізико-хімічними властивостями та хімічним складом. За цими ознаками білки поділяють на дві групи — прості (протеїни) і складні (протеїди). Протеїни — це білки, до складу яких входять лише залишки амінокислот. Протеїди — складні білки, молекули яких крім залишків амінокислот містять ще й інші компоненти — простетичні групи. Протеїни і протеїди, в свою чергу, поділяють на ряд класів, які характеризуються різними фізико-хімічними властивостями.

Прості білки (протеїни)

Прості білки поділяють на такі класи: альбуміни, глобуліни, протаміни, гістони, проламіни, глутеліни і протеноїди.

Альбуміни.Ці білки дуже розповсюджені у тваринному і рослинному світі. Вони входять до складу цитоплазми клітин та різних рідин організму — сироватки крові, лімфи, ліквору. У вищих тварин альбуміни становлять основну частину плазми крові (>50 %). Альбуміни входять також до складу продуктів харчування рослинного і тваринного походження — молока, яєць, зерна злакових і бобових культур.

Залежно від локалізації альбумінів їх називають: молочний альбумін — лактоальбумін (lact — молоко), яєчний альбумін — овоальбумін, сероальбумін (serum — сироватка крові). Найбільш розповсюдженими рослинними альбумінами є лейкозин (виділений із зародків пшениці) і легумелін (виділений із бобових). Певна частина альбумінів міститься також у вегетативних частинах рослин.

Молекулярна маса альбумінів 35–70 тис. Молекули їх мають еліпсовидну форму, яка більш компактна і симетрична, ніж у глобулінів. Альбуміни належать до гідрофільних білків, вони добре розчиняються у воді і розчинах солей. Для їх осадження необхідне 100 %-не насичення розчинів нейтральними солями.

За хімічним складом альбуміни характеризуються високим вмістом лейцину (15 %), а також значним вмістом сірковмісних амінокислот, лізину, аспарагінової і глутамінової кислот і незначним вмістом гліцину. Деякі альбуміни зовсім не містять цієї амінокислоти (альбумін сироватки крові). Одна з основних функцій альбумінів — регуляція осмотичних процесів. Вміст їх у плазмі крові становить 75— 80 %. Близько 40 % альбумінів входить до складу крові, решта — до складу позаклітинної рідини, м’язів, шкіри, кишок.

Альбуміни виконують важливу роль у транспорті різних речовин, зокрема тих, які погано розчинні у воді. При зниженні вмісту альбумінів (альбумінемії) порушується транспорт ліпідів, зокрема вільних жирних кислот з печінки в периферичні тканини. Альбуміни регулюють також вміст у плазмі іонів Са²⁺, стероїдних гормонів, триптофану, деяких лікарських препаратів (дикумарину, пеніциліну, аспірину), утворюючи комплекси з цими речовинами.

Глобуліни, як і альбуміни, досить розповсюджені у складі тваринних і рослинних тканин. Особливо велика кількість їх входить до складу зерна злаків, насіння соняшника, льону, бавовнику та бобових рослин. Широко відомі, наприклад, такі глобуліни, як фазеолін квасолі, легумін гороху, гліцидин сої. У тваринних тканинах найбільш розповсюдженими є лактоглобулін молока, фібриноген крові тощо.

На відміну від альбумінів, глобуліни у концентрованих розчинах нейтральних солей не розчиняються. Із тваринних і рослинних тканин їх виділяють при екстрагуванні 10 %-м розчином солей. При підвищенні концентрації солей розчинність глобулінів зменшується, — а у 50 %-му розчині вони випадають в осад.

Молекулярна маса глобулінів 0,9—1,5 млн. Вони більш грубодисперсні і менш гідрофільні, ніж альбуміни, що пояснюється меншою стійкістю їх розчинів. За хімічним складом глобуліни дещо відрізняються від альбумінів — містять більше гліцину (~5 %) і меншу кількість сірковмісних амінокислот. Співвідношення між альбумінами і глобулінами в організмі людини і тварин завжди є важливою характеристикою його фізіологічного стану; воно знаходиться у визначених межах і має назву альбумін-глобулінового коефіцієнту. Для здорового організму альбумін-глобуліновий коефіцієнт (А/Г-коефіцієнт) дорівнює 1,7—2,3.

Протаміни. Це група простих білків з характерним складом амінокислот. Вони відзначаються високим вмістом діаміномонокарбонових кислот, тому розчини їх мають лужні властивості. Ці білки добре розчиняються у воді і не осаджуються при кип’ятінні.

Значна кількість протамінів входить до складу паренхіматозних органів та залоз внутрішньої секреції, які містять велику кількість ядерної речовини. У ядрах протаміни утворюють нуклопротеїдні комплекси. До протамінів належить клумін, що міститься у спермі (молоках) оселедців. Його молекулярна маса 5000, він має різко виражені лужні властивості. Поліпептидний ланцюг цього білка містить 30 залишків амінокислот, із них 21 залишок аргініну, решта припадає на аланін, валін, пролін, серин. Іншим представником протамінів єсальмін, виділений із молоків сьомги. Він також містить у своєму складі в основному аргінін, пролін, валін, серин і не містить інших амінокислот.

Гістони, як і протаміни, містяться в паренхіматозних тканинах багатих ядрами,— печінці, селезінці, нирках, зобній залозі. Значна кількість гістонів міститься також у рослинах. Гістони теж містять велику кількість діаміномонокарбонових кислот, хоча і значно менше, ніж протаміни. Так, до їх складу входить у середньому 26 % аргініну, 8—10 % лізину, що зумовлює лужний характер. Залежно від складу амінокислот (вмісту лізину і гістидину) гістони поділяють на п’ять фракцій.

Основна маса гістонів входить до складу хромосом ядер клітин, утворюючи комплексну сполуку з ДНК — нуклеогістон. Вважають, що гістони відіграють важливу роль у стабілізації структури ДНК. Певну роль дані білки відіграють також у процесах синтезу білків оскільки вони входять до складу дезоксирибонуклеотидів ядра.

Проламіни. Ця група простих білків досить розповсюджена у рослинному світі. Вони входять до складу насіння злакових культур. Представниками їх є гліадин пшениці, орозеїн рису, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, авенін вівса тощо. Назва «проламіни» була запропонована в зв’язку з тим, що до їх складу входить значна кількість проліну. Крім проліну проламіни містять також глутамінову кислоту і незначну кількість інших амінокислот. Для проламінів характерним є те, що вони зовсім не містять лізину.

Компонентний склад проламінів (гліадину) генетично детермінований і визначає сорт рослин. Для виділення проламінів їх екстрагують із подрібнених тканин 70 %-м розчином спирту, який потім відганяють під вакуумом, а в’язку масу розчиняють у спирті і добавляють подвійний об’єм ацетону. Проламіни при цьому випадають в осад, який відокремлюють і висушують.

Глутеліни, як і проламіни,— білки рослинного походження, значна кількість їх міститься в зелених частинах рослин та насінні. Характерною особливістю білків є те, що до їх складу входить велика кількість глутамінової кислоти і лізину. Ці білки погано розчинні у воді і добре розчинні в розбавлених розчинах лугів. Молекулярна маса їх коливається в досить широких межах.

Протеїноїди. Ці білки входять до складу тваринних тканин і виконують в основному механічну та опірну функції. Вони не розчиняються у воді, розчинах солей та розчинах кислот і лугів. Для цих білків характерним є високий вміст сірковмісних амінокислот. Про¬теїноїди входять до складу білків волосся, рогів, хрящів, покривних тканин. Усі вони відзначаються високою міцністю і еластичністю. Протеїноїди повільно розщеплюються ферментами травного каналу, тому погано засвоюються і сприяють процесам гниття у кишках.

До протеноїдів належать фіброїн шовку, кератин, колаген, еластин тощо.

Колаген— волокнистий фібрилярний білок. Він становить значну частину білків організму (~25 %) І виконує досить важливу структурну функцію. Він є основним компонентом хрящів, сухожилля, зв’язок, шкіри, кісток. При тривалому кип’ятінні у воді колаген гідролізує, утворюючи желатину, яка при охолодженні переходить у гель, що використовується у медицині і харчовій промисловості. Для колагену досить характерним є амінокислотний склад — він містить велику кількість проліну, гліцину, а також оксипроліну та оксилізину, яких немає у складі інших білків, і зовсім не містить сірковмісних амінокислот та метіоніну. Встановлено, що колаген утворюється із проколагену, причому цей процес проходить за участю вітаміну С. Молекули колагену мають витягнуту ниткоподібну форму.

Кератинвходить до складу сполучної і покривної тканин, волосся, пір’я, рогів. У складі його молекул міститься велика кількість поперечних дисульфідних зв’язків, що зумовлює його значну міцність і стійкість проти дії різних факторів. Зокрема, кератин не розчиняється у воді, кислотах і лугах, розчинах солей, органічних розчинах.

Якщо число дисульфідних зв’язків зменшується при відновленні (обробці сульфідами) або гідролізі, то розчинність кератину збільшується і він перетворюється на кератеїн. На цьому ґрунтується видалення волосяного покриву при обробці шкур. Цей процес має зворотний характер, оскільки сульфгідрильні групи легко перетворюються на дисульфідні. Крім міцних дисульфідних зв’язків у молекулі кератину містяться також водневі та іонні зв’язки, які легко руйнуються при нагріванні і молекула білка скорочується у поздовжньому напрямку, тобто відбувається зсідання поліпептидних молекул у клубок.

Еластинвходить до складу тканин, які виконують структурну функцію. З нього побудовано внутрішні оболонки судин — артерій і вен. До складу поліпептидного ланцюга еластину входить велика кількість гліцину, проліну, валіну і лейцину. Він не містить сірковмісних і ароматичних амінокислот, а також оксилізину і метіоніну. На відміну від колагену, еластин при кип’ятінні не утворює желатини. Після тривалої кулінарної обробки він може частково розщеплюватися гідролітичними ферментами і частково засвоюватися організмом. Еластин можна виділити із сполучної тканини при лужному гідролізі або нагріванні. Нативні витки еластину побудовано з відносно невеликих молекул, сполучених у волокнисті тяжі за допомогою жорстких поперечних зшивок.

Фіброїн і серицин— білки натурального шовку, які виділяються гусеницями тутового і дубового шовкопрядів, залозами павуків та ін.

До їх складу входить лише чотири амінокислоти — гліцин, аланін, серин, тирозин. Особливо високий вміст гліцину (~44 %). Ці білки досить стійкі до гідролізу. Фіброїн— високомолекулярний білок, побудований з лінійних поліпептидних ланцюгів, які розміщуються вздовж осі волокна, щільно прилягаючи один до одного. Між ними утворюється велика кількість водневих зв’язків. У чистому вигляді фіброїн добувають нагріванням коконів шовкопряда з розчином соди або мила.Серицинза цих умов розчиняється.

Складні білки класифікують залежно від хімічної природи присутнього в їх складі небілкового компонента, так званої простеичної (грец. «простетос» - додатковий) групи.

До складу глікопротеїдіввходить вуглеводний компонент. Ці білки присутні у всіх тканинах тварин, рослин і мікроорганізмів. Глікопротеїдами є білки слини, багато білки крові, структурні білки клітинних мембран, білки деяких рослинних слизів тощо.

Ліпопротеїдиявляють собою складні білково-ліпідні комплекси. Ці білки широко представлені в клітці. Наприклад, вони складають структурну основу клітинних мембран.

Пофарбований білки називаються хромопротєїдами(грец. «хрому» - колір). До їх складу в якості небілкового компонента можуть входити іони металів: містять залізо гемоглобін і міоглобін мають червоне забарвлення. Флавопротеїди (лат. «флавус» - жовтий), що володіють жовтим забарвленням, містять вітамін В₂.

Нуклеопротеїди- складні білки, що у центральних біологічних процесах, складових основу функціонування всіх живих організмів. Небілковими компонентами цієї найважливішої групи складних білків є нуклеїнові кислоти.

Існують і інші групи складних білків.