17.Запишить спрощені структурні формули перших п’яти членів гомологічного ряду

насичених монокарбонових кислот.

18.Порівняйте ступінь кислотності оцтової і трихлороцтової кислоти. Чим зумовлена

різниця кислотності цих сполук?

19.Запишіть схему реакції етерифікації між етановую кислотою і етанолом.

20.Запишіть структурну формулу ацетилсаліцилової кислоти. Яка тривіальна назва

цієї сполуки? З якою метою вона використовується в медицині?

21.Запишіть структурні формули аніліну, етиламіну і аміаку. Яка з цих сполук має

найбільш основні властивості?

22.Запишіть за допомогою структурних формул реакцію сульфування аніліну. Який продукт утворюється в цій реакції? З якою метою застосовується в медицині

похідні цього продукту?

23.Запишіть структурну формулу параамінобензойної (ПАБК) кислоти. Назвіть

антагоніста цієї кислоти; з якою метою він використовується в клініці?

24.Записати структурні формули щавлево-оцтової, α-кетоглутарової кислот та пояснити їх біохімічне значення.

25.Записати структурну формулу ацетооцтової кислоти. Пояснить які продукти

утворюються при її відновленні та декарбоксилюванні (відщепленні СО2). Яке

біохімічне значення мають ці кислоти та продукти.

26.Запишіть структурні формули дофаміну та адреналіну. Поясніть яка біохімічна роль цих амінофенолів.

27.Дайте визначення терміну “ліпіди”. Пояснить три біологічні функції ліпідів.

28.Запишіть скорочені молекулярні формули пальмітинової та стеаринової кислот. Пояснить їх біохімічне значення.

29.Запишіть скорочені молекулярні формули полієнових кислот: лінолевої,

ліноленової та арахідонової. Які особливості будови цих кислот та біохімічне значення.

30.Запишіть реакцію гідролізу в лужному середовищі тристеарину. Які продукти утворюються? Яке вони мають практичне застосування в медицині?

31.Запишіть загальну формулу фосфатидилхоліну. Яке біологічне значення цієї

сполуки?

ТЕМА 10. АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД БІЛКІВ ТА ПЕПТИДІВ.

Актуальність теми: структурними компонентами живих клітин являються макромолекули, які виконують різноманітні функції (ферменти, гормони та ін.), мономерними одиницями яких є амінокислоти. Біологічні властивості білків визначає їх амінокислотний склад. В білках виявлено 20 амінокислот, які вивільнюються при гідролізі білків. Всі вони являються L-α-амінокислотами.

Конкретні цілі:

1.Інтерпретувати особливості будови α-амінокислот як основи біополімерів – білків, що є структурними компонентами всіх тканин організму.

2.Робити висновки про варіанти перетворень в організмі α-амінокислот та

аналізувати залежність утворення з них фізіологічно активних сполук (ФАС) від будови та реакційної здатності.

3.Пояснювати залежність фізико-хімічних властивостей білків від їх амінокислотного складу.

4.Уміти аналізувати якісні реакції на α-амінокислоти для визначення амінокислотного складу білків та використовувати біуретову реакцію для кількісного визначення білків.

13

Оpiєнтувальна каpтка для самостiйного вивчення студентами навчальної лiтеpатуpи пpи пiдготовцi до заняття.

Зміст і послідовність дій					Вказівки до навчальних дій
1. Будова α-амінокислот.					1.1. В зошит протоколів дослідів виписати
					алгоритм лабораторної роботи.
					1.2. Написати структурні формули 20 природних L-
					амінокислот як основи білкових молекул.
2. Класифікація амінокислот.					2.1. Пояснити класифікацію амінокислот за
					будовою вуглецевого ланцюга.
					2.2. Пояснити класифікацію амінокислот за
					здатністю до синтезу в організмі.
					2.3. Пояснити класифікацію амінокислот за
					полярністю радикалу.
3.	Загальні		властивості		3.1. Оптичні властивості амінокислот.
амінокислот.					3.2.	Хімічні	властивості	амінокислот		як
					гетерофункціональних сполук:
					а) утворення функціональних похідних карбонових
					кислот	(солі,	складні	ефіри,	аміди,
					галогенангідриди);
					б) утворення похідних аміногрупи (реакції
					алкілування, ацілування, утворення солей з
					мінеральними кислотами, основами).
					3.3. Кислотно-основні властивості амінокислот.
4.	Хімічні		реакції	α-	4.1. Написати рівняння реакцій
амінокислот in vivo та in vitro.					декарбоксилювання амінокислот з утворенням
					біогенних амінів (фенілаланін, серин, гістидин,
					триптофан) та пояснити їх фізіологічні функції.
					4.2. Написати схему реакцій дезамінування,
					трансамінування, гідроксилювання амінокислот та
					пояснити їх фізіологічну роль.
					4.3. Написати схему рівняння реакцій утворення
					амідів глутамінової та аспарагінової кислоти і
					пояснити їх фізіологічне значення.
5.	Реакції		якісного	та	5.1. Реакція Ван-Слайка.
кількісного		визначення		α-	5.2. Реакція Серенсена.
амінокислот.					5.3. Якісні реакції на α-амінокислоти, пептиди,
					білки.
6.	Реакції	поліконденсації			6.1. Механізм утворення пептидного зв’язку.
з утворенням пептидів.

Алгоритм лабораторної роботи.

Якісний аналіз біологичної рідини на вміст білків та амінокислот. 1) Нінгідринова реакція на амінокислоти.

Принцип реакції. Нінгідрин при нагріванні з α-амінокислотами спричиняє утворення з них альдегіду з вивільненням CO2 та NH3, та відновленого нінгідрину.

Аміак реагує з відновленим нінгідрином, утворюючи комплекс синьо-фіолетового кольору.

Хід якісного визначення амінокислот. У пробірку налити 0,5 мл розчину амінокислоти та додати 0,5 мл 1% розчину нінгідрину у спирті. Перемішати та нагрівати на водяній бані 5 хвилин. Спостерігається синьо-фіолетове забарвлення.

2) Ксантопротеїнова реакція на ароматичні амінокислоти.

14