8.2. Классификация белков

В зависимости от химического состава белки разделяют на простые и сложные

Простые белки при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Таких белков в организме достаточно много : к ним относятся пищеварительные ферменты( пепсин. трипсин, амилаза слюны), сократительные белки ( актин, миозин), белок крови альбумин,

гормоны инсулин, глюкагон

Сложные белки в своем составе содержат еще другие химические соединения:

- нуклеопротеиды состоят из нуклеиновых кислот, связанных с белками. К ним относятся рибосоы , ДНК/ гистоновые белками, иРНК в составе информосомы.

- гликопротеины( содержат в своем составе углеводы) . для примера следует привести белково-углеводные комплексы матрикса соединительной ткани протеогликаны, фолликулостимулирующий гормон, некоторые рецепторы мембран клеток, факторы групповой принадлежности крови.

липопротеины ( содержат в своем составе липиды триглицериды, фосфолипиды, эфиры холестерина) –мицеллярные образования- транспортные формы липидов в крови.

хромопротеиды ( содержат в своем составе гем) - гемоглобин, миоглобин, некоторые ферменты ( каталаза, цитохромы) .

Ферменты также могут быть простыми и сложными белками. В случае сложного белка – фермента он состоит из собственно белковой части – апофермента и небелковой части- кофермента, который может быть ионом металла, нуклеотидом, низкомолекулярным органическим соединением витамином.

8.3. Строение пептидов и белков.

8.3.1. Первичная структура белка

Последовательное соединение аминокислот в полипептидной цепи приводит к образованию первичной структуры белка. ( см. лекцию «Аминокислоты»). Образуется

особая пептидная группа -C(O)- NH-

Строение первичной структуры природного белка имеет стабильную архитектуру :

по всей ее длине повторяется фрагмент: между пептидными группами располагается атом углерода, связанный с радикалом и атомом водорода. Атом углерода находится в состоянии гибридизации sp³. Пептидная группа имеет плоскостное строение , четыре атома располагаются в одной плоскости.

пептидная группа

- NH - СН- СО- NH - СН- СО- .

| |

R₁ R ₂ sp³

Строение пептидной группы в 1948 – 1955 гг. изучали Л.Полинг и Р.Кори. Они обнаружили особый характер этой связи: возникает система сопряжения, вследствие сопряжения возможно предположить возникновение двух «резонансных» структур, исчезает возможность свободно поворота вокруг связи - С—N-, атомы кислорода и водорода в природных белках располагаются в транс- положении. Углы между связями в пределах 116- 125⁰.

Н

\ / \ + /

C — N ^б+ <———> C = N атомы С, О , N - sp²

// \ / \

O ^{б- –} O

Резонансные структуры

Если в составе первичной цепи имеются циклические аминокислоты( пролин, оксипролин) , то пептидная цепь может принять плоское цис- строение.