8.3.3. Третичная и четвертичная структура белка

Третичная структура

Пространственная компактная организация вторичной структуры белка , обеспечивающая выполнение биологических функций, носит название третичной структуры.

В зависимости от строения третичной структуры все белки делят на две группы:

глобулярные и фибриллярные.

Белок называется фибриллярным , если отношение длины к ширине больше 10, а если меньше 10 – белок называется глобулярным ( ближе к шаровидному) . Большинство водорастворимых белков имеют глобулярное строение.

Каждый белок обладает собственной уникальной просранственной структурой.

Изменение этой пространственной структуры сопровождается изменением биологических свойств и биологической активности( увеличением или уменьшением, вплоть до полной потери).

По современным представлениям укладка вторичной структуры в пространстве и превращение ее в третичную структуру происходит с участием особых белков- шаперонов.

В стабилизации третичной структуры белка главная роль принадлежит взаимодействию радикалов аминокислот, которые оказываются пространственно сближенными . Различают два типа взаимодействия., которые формируют различные по физико-химическим свойствам участки белковой молекулы: гидрофильное и гидрофобное.

Гидрофильное взаимодействие обусловлено тремя видами химических связей : ионными, водородными, дисульфидными, а гидрофобное- дисперсионными силами

( Ван-дер-Ваальса), в которых участвуют метильные группы, ароматические циклы.

Представим себе два пространственно сближенных участка цепи белковой молекулы:

___________________________________________________________________

| | | | | |

C ОО^– О-Н SH S СН ₃

|

NH₃+ О-Н SH S СН ₃

| | | | | |

Участок гидрофильного взаимодействия Участок гидрофобного взаимодействия

ионное водородные дисульфидные

притяжение связи связи

Ионное электростатическое притяжение возникает между ионизированными карбоксильными группами радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислот и аминогруппами лизина и аргинина.

Водородные связи образуются между гидроксильными группами , которые присутствуют в радикалах аминокислот серина, треонина и тирозина.

Дисульфидные связи образуются при окислении тиольных( меркапто) групп цистеина , дисульфидные связи поддерживают жесткость третичной структуры белка на определенных его участках.

Тиольные группы белков находятся в особом акьтвном центре белка и участвуют в проявлении каталитической активности; они образуют промежуточные соединения – тиополуацетали при окислении альдегидов( см. лекцию «Механизмы биоорганических реакций», раздел « Реакции нуклеофильного присоединения».)

Поддержание природной( нативной) третичной структуры белка чрезвычайно важно для сохранения его специфических биологических свойств. Пространственно сближенные радикалы аминокислот образуют на поверхности белковой глобулы особые активные

участки, которые служат для связывания реагирующих веществ ( субстратов), осуществления каталитического действия и для фиксации сигналов об изменении каталитической активности.

Четвертичная структура

Многие белки состоят из нескольких субъединиц( протомеров), которые могут иметь одинаковый или различный аминокислотный состав. В этом случае белки имеют четвертичную структуру. Белки обычно содержат четное число субъединиц: две, четыре, шесть. Взаимодействие происходит за счет ионных, водородных связей, Ван-дер-ваальсовых сил. Гемоглобин взрослого человека HbA состоит из четырех попарно одинаковых субъединиц ( а ₂ β ₂ ).

Четвертичная структура дает многие биологические преимущества:

а) возникает экономия генетического материала., уменьшается длина структурного гена и иРНК, в которых записана информация о первичной структуре белка.

б) возможно осуществлять замену субъединиц, что позволяет изменять активность

фермента в связи с изменяющимися условиями( осуществлять адаптацию). Гемоглобин

новорожденного состоит из белков ( а ₂ γ ₂ ) . но в течение первых месяцев состав становится как у взрослого человека (а ₂ β ₂) _.