- •Введение и краткая история биохимии. Роль и место биохимии в системе естественных наук. Значение биохимии для промышленности, сельского хозяйства и медицины.
- •Структура клетки и биохимическая характеристика отдельных субклеточных компонентов.
- •Аминокислотный состав белков. Классификация аминокислот. Протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты.
- •Физико-химические свойства аминокислот. Кислотно-основные свойства аминокислот. Амфотерность. Изоэлектрическая точка. Буферные свойства.
- •Реакции на аминогруппу и карбоксильную группу. Реакции на отдельные аминокислоты.
- •8.Структурная организация белков. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белков.
- •Четвертичная структура
- •9. Структура пептидной связи. Элементы вторичной структуры: альфа-спирал и бета-структура. Домены в структуры белка, их функциональная роль.
- •10. Методы изучения структуры белка. Физико-химические свойства белков. Методы оценки размеров и формы белковых молекул. Денатурация и ренатурация белка.
- •13. Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, кислотно-основные свойства белков. Заряд белковой молекулы, изоэлектрическая точка. Буферные свойства белков.
- •14. Растворимость, коллоидные свойства, денатурация и оптические свойства белков.
- •17. Скорость химических реакций и сущность явления катализа.Теоретические основы и особенности ферментативного катализа. Термодинамические и кинетические характеристики ферментативного катализа.
- •18. Классификация и номенклатура ферментов. Химическая природа ферментов, их функциональные группы. Активный и аллостерический центры.
- •33. Переаминирование аминокислот, его механизм, биологическое значение. Процессы дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот.
- •34. Образование аммиака. Транспорт аммиака. Восстановительное аминирование. Амиды и их физиологическое значение.
- •35. Особенности обмена отдельных аминокислот и их роль в образовании важнейших биологически активных веществ.
- •37. Азотистые небелковые вещества (биогенные амины), их синтез, распад и биологическая роль. Нарушения структуры и обмена белков. Наследственные заболевания.
- •38. Алкалоиды, их роль у растений и значение в медицине.
- •39. Углеводы и их биологическая роль, классификация и номенклатура.
- •41. Анаэробный и аэробный распад углеводов. Энергетическая характеристика аэробной и анаэробной фазы углеводного обмена.
- •42. Гликолиз. Спиртовое брожение.
- •49. Цепь переноса водорода и электронов (дыхательная цепь).
- •50. Над и надф-зависимые дегидрогеназы.
- •51. Флавиновые ферменты, убихинон, цитохромы и цитохромоксидаза.
- •52. Окислительное фосфорилирование в дыхательной цепи. Представление о механизмах сопряжения окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи.
- •53. Митохондрии, структура и энергетические функции. Трансмембранный потенциал ионов водорода как форма запасания энергии.
- •55. Жирные кислоты, их классификация и номенклатура. Простагландины.
49. Цепь переноса водорода и электронов (дыхательная цепь).
(МЭТЦ и участников выучите сами!). Здесь только значение. Окисление субстратов в процессе дыхания можно представить как перенос электронов и протонов (т.е. в целом – атомов водорода) от органических веществ на кислород:
На каждом этапе выделяется АТФ. Водород от первичных доноров вводится в дыхательную цепь с участием НАД-зависимых и ФАД-зависимых дегидрогеназ. ФАД-зависимые дегидрогеназы переносят водород на убихинон (образуется убихинон QH2), а НАД-зависимые дегидрогеназы – на НАД (образуется НАД*Н). Далее с НАД+Н водород передается тоже на убихинон. Затем в дыхательной цепи пути электронов и протонов расходятся. Перенос электронов осуществляется с помощью цитохромов (гемопротеины). В организме человека в результате тканевого дыхания образуется 300-400 мл воды за сутки (метаболическая вода).
50. Над и надф-зависимые дегидрогеназы.
НАД – зависимые дегидрогеназы.В реакциях, катализируемых этими ферментами, в качестве кофермента участвует никотинамидадениндинуклеотид (НАД). Эти ферменты катализируют реакции окисления веществ путем дегидрирования (дегидрирование гидроксильных групп, альдегидных групп, аминогрупп): при этом окисляемое вещество служит донором водорода, а НАД выполняет роль акцептора водорода, т.е. восстанавливаетсяОстаток никотинамида в молекуле НАД принимает непосредственное участие в реакции.Такого же типа реакции катализируют дегидрогеназы, использующие в качестве кофермента никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ). Этот кофермент отличается от НАД только наличием дополнительного фосфатного остатка. Однако биологические функции НАД и НАДФ различны. - Например НАДФ-зависимая малатдегидрогеназа локализована в цитозоле клетки, в отличии от митохондриальной НАД-зависимой малатдегидрогеназы- В отличии от НАД*Н НАДФ*Н не может передавать водород в дыхательную цепь: водород НАДФ*Н используется в восстановительных реакциях.При восстановительных синтезах энергия высокоэнергетического водорода НАДФ*Н не теряется: она сохраняется во вновь синтезированных веществах, и во многих случаях может быть использована при их катаболизме.(обязательно выучить как пишется НАД и НАДФН!!)
51. Флавиновые ферменты, убихинон, цитохромы и цитохромоксидаза.
Флавиновые дегидрогеназы составляют группу дегидрогеназ. Коферментами для них являются флавинадениндиннуклеотид (ФАД) или флавиномононуклеотид (ФМН). Эти коферменты являются производными рибофлавина (витамин В2). Флавиновые коферменты прочно связаны с апоферментами, следовательно, флавиновые дегидрогеназы – это сложные белки. К флавиновым ферментам, содержащим ФМН, принадлежит НАД*Н-дегидрогеназа, которая окисляет НАД*Н. Акцептором водорода в этой реакции служит кофермент Q (убихинон), который может существовать в клетке в окисленной (убихинон Q) и восстановленной формах (убихинон QH2). НАД*Н-дегидрогеназа переносит водород с НАД*Н на убихинон.Дегидрогеназы, содержащие ФАД, катализируют отщепление водорода от групп –СН2-СН2- с образованием двойной связи.Цитохромы представляют собой гемопротеины (геминовые ферменты). Атом железа в геме цитохромов может менять валентность, присоединяя или отдавая электрон. Цитохромы дыхательной цепи обозначают латинскими буквами: b, c1, c, a, a3. Комплекс цитохромов a и а3 действует как цитохромоксидаза – помимо гема содержит ионы меди, которые тоже участвуют в переносе электронов, меняя валентность. Этот комплекс цитохромов переносит электроны с цитохрома с на кислород.(формулы участников занть!!!)