Физико-химические свойства аминокислот. Кислотно-основные свойства аминокислот. Амфотерность. Изоэлектрическая точка. Буферные свойства.
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.
Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов (цвиттерионов), а не в виде недиссоциированных молекул (последнюю структуру приводят для удобства представления, однако все аминокислоты при физиологических значениях рН имеют структуру цвиттериона).Цвиттерон : HC – C – NH3+ (сверху С черточка R, а снизу COO-)
При растворении в воде кристаллическая аминокислота, например аланин, может реагировать или как кислота (донатор протона):+NH3CH(CH3)COO- H++ NH3CH(CH3)COO или как основание (акцептор протона): H++ NH3CH(CH3)COO NH3CH(CH3)COOH. Если радикалы аминокислот нейтральные, то они почти не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной группы или α-аминогруппы, и величины рК (отрицательный логарифм константы диссоциации) остаются относительно постоянными. Вследствие этого кривые диссоциации почти всех нейтральных аминокислот накладываются друг на друга и могут быть рассмотрены на примере аланина.
молекулы
аланина являются полностью протонированными
и несут положительный заряд. Другими
словами, при высокой концентрации
водородных ионов в растворе тенденция
к диссоциации водорода из структуры
аланина оказывается незначительной.
Из кривой титрования видно, что точка
перехода между ветвями кривой располагается
при рН 6,02. Это означает, что при данном
значении рН суммарный (или средний)
электрический заряд молекулы аланина
равен нулю и она не перемещается в
электрическом поле ни к аноду, ни к
катоду (изоэлектрическое состояние).
Такое значение рН получило название
изоэлектрической точки и обозначается
pI. Изоэлектрическая точка аминокислот,
не содержащих дополнительных NH2- или
СООН-групп, представляет собой среднее
арифметическое между двумя значениями
рК':pl=
. Изоэлектрическая точка ряда других
аминокислот, содержащих дополнительные
кислотные или основные группы
(аспарагиновая и глутаминовая кислоты,
лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит,
кроме того, от кислотности или основности
радикалов этих аминокислот.
изоэлектрическая точка — значение рН, при котором заряд амфотерной молекулы вещества равен нулю.
Амфотерность объясняет способность аминокислот и белков перемещаться в электрическом поле, что используется, например, для их разделения методов электрофореза. аряд аминокислоты может изменяться под влиянием среды. Так, при подкислении раствора, с возрастанием концентрации ионов водорода, растет и положительный заряд аминокислоты, отрицательный же соответственно нейтрализуется. Соединения, которые подобно аминокислотам содержат в своей молекуле как основную, так и кислотную группы, называют амфотерными. Они существуют главным образом в виде ионов, у которых основная часть несет положительный заряд, а кислотная — отрицательный.
В водных растворах при определенной кислотности (щёлочности, pH) раствора каждая аминокислота может существовать в виде биполярного иона. Такое электрически нейтральное заряженное состояние аминокислоты называют цвиттерионом. Цвиттерионы являются амфотерными соединениями, т. е. могут проявлять как свойства и кислот, так и свойства оснований. Если при этом значении pH поместить аминокислоту в электрическое поле, то она не будет перемещаться ни к катоду, ни к аноду. Значение pH, соответствующее этому электрически нейтральному состоянию, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для каждой аминокислоты характерна своя особая изоэлектрическая точка. Амфотерные свойства аминокислот обусловливают то, что в растворах аминокислоты могут действовать как кислотно-основные буферные системы, компенсирующие изменения кислотности (щёлочности) раствора, характеризуемой pH. При добавлении в раствор аминокислот щёлочи, то есть при повышении pH аминокислоты являются донорами катионов, например H+, (и/или акцепторами анионов и/или электронов). При этом аминокислоты отдают катионы водорода, приобретают отрицательный заряд. В электрическом поле такая заряженная аминокислота будет перемещаться к положительному электроду (аноду). При добавлении в раствор кислоты, то есть при понижении pH аминокислоты являются акцепторами катионов, например H+, (и/или донорами анионов и/или электронов). При этом аминокислоты присоединяют катионы водорода, приобретают положительный заряд. В электрическом поле такая заряженная аминокислота будет перемещаться к отрицательному электроду (катоду). В результате при любом изменении кислотности (щелочности) буферного раствора аминокислота восстанавливает исходный уровень pH, компенсируя внешнее влияние на раствор щелочи или кислоты. Её суммарный заряд опять становится нейтральным. Аминокислоты занимают центральное место в метаболизме азотистых веществ в организме. Они входят в состав белков, пептидов, участвуют в биосинтезе пуринов, пиримидинов, витаминов, медиаторов, алкалоидов и др. соединений. Катаболизм аминокислот (по преимуществу в печени, почках) путём дезаминирования главным образом глутаминовой кислоты, приводит к образованию кето- и оксикислот. Далее они превращаются в углеводы, новые аминокислоты или окисляются с выделением энергии до двуокиси углерода, CO2 и воды, H2O. При этом азот в виде аммонийных солей, мочевины и мочевой кислоты выводится из организма. В тканях встречаются аминокислоты (гаммааминомасляная кислота) не входящие в состав белков.