3. Аминокислотный состав белков. Классификация аминокислот. Протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.Несмотря на то что первая аминокислота – глицин – была выделена А. Браконно еще в 1820 г. из кислотного гидролизата желатина, полный аминокислотный состав белков был расшифрован только к 30-м годам XX в. Большая заслуга в этом принадлежит работам Н.Н. Любавина, который в 1871 г. установил, что под действием ферментов пищеварительных соков белки расщепляются на аминокислоты.Были сделаны два важных вывода: 1) в состав белков входят аминокислоты; 2) методами гидролиза может быть изучен химический, в частности амнокислотный, состав белков.Для изучения аминокислотного состава белков пользуются сочетанием кислотного (НСl), щелочного [Ва(ОН)₂] и, реже, ферментативного гидролиза или одним из них. Установлено, что при гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождаются 20 различных α-аминокислот. Все другие открытые в тканях животных, растений и микроорганизмов аминокислоты (более 300) существуют в природе в свободном состоянии либо в виде коротких пептидов или комплексов с другими органическими веществами.α-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α-углерода, замещен на аминогруппу (—NH₂), например: R – CH2 (β) – CH2 (α) – COOH жирная кислота, R – CH (α) – COOH α-аминокислота ( где СН группа,снизу черточка и NH2)Аминокислоты делят на протеиногенные (входят в состав белков - их около 20) которые кодиpyютcя генетичеcким кодом и постоянно oбнapyживaютcя в белкax .Некоторые из них пoдвеpгaютcя посттрансляционной модификации, т.е. мoгyт быть фocфopилиpовaны, aцилиpoваны или гидpoксилирoваны. и непротеиногенные (встречаются в растениях в свободном виде - их около 200).Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:N – C – NH2 (где углерод,свеху палочка R, а снизу COOH)Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов. Различают циклические и алифатические (ациклические) аминокислоты. По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты разделяют на:1 – моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, лейцин и др.);2 – диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин);3 - моноаминодикарбоновые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);4- диаминодикарбоновые (цистин).

По характеру заряженности боковых радикалов, их полярности аминокислоты классифицируют на:1 – неполярные, гидрофобные (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан, тирозин);2 – полярные, незаряженные (серин, треонин, метионин, аспарагин, глутамин, цистеин);3 - полярные, отрицательно заряженные (аспарагиновая и глутаминовая кислоты,);4 – полярные, положительно заряженные (лизин, аргинин, гистидин).

Аминокислоты различают по их растворимости в воде. Это связано со способностью радикалов взаимодействовать с водой (гидрироваться).К гидрофильным относят радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функциональные группы.К гидрофобным относят радикалы, содержащие метильные группы, алифатические цепи или циклы.Всего существует 21 аминокислота, из них девять - так называемые "незаменимые" (организм не может самостоятельно синтезировать их в достаточном количестве), остальные называют "заменимыми". К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты поступают в организм с мясом, рыбой, яйцами и молочными продуктами. Отдельно стоят так называемые две "полузаменимые" аминокислоты: цистин (цистеин) и тирозин. Отличаются они от остальных тем, что организм может использовать их вместо, соответственно, метионина и фенилаланина для производства белка. "Заменимые" - аланин, аргинин, аспарагин, аспартовая кислота (aspartic acid), глютаминовая кислота, глютамин, глицин, пролин, серин и таурин.

4. Классификация аминокислот по свойствам их радикалов: неполярные (гидрофобные) аминокислоты, полярные (гидрофильные) аминокислоты, гидрофильные отрицательно заряженные и положительно заряженные. Заменимые, незаменимые, полузаменимые аминокислоты.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные) – глицин,аланин,валин,лейцин,изолейцин,пролин; 2) полярные (гидрофильные)- серин,треонин,цистеин,метионин,аспарагин,глутамин,фенилаланин,тирозин,триптофан; 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные – аспарагиновая и глутаминовая кислоты 5) положительно заряженные- лизин,аргинин,гистидин. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы. Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот : оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин.

Всего существует 21 аминокислота, из них девять - так называемые "незаменимые" (организм не может самостоятельно синтезировать их в достаточном количестве), остальные называют "заменимыми". К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты поступают в организм с мясом, рыбой, яйцами и молочными продуктами. Отдельно стоят так называемые две "полузаменимые" аминокислоты: цистин (цистеин) и тирозин. Отличаются они от остальных тем, что организм может использовать их вместо, соответственно, метионина и фенилаланина для производства белка. "Заменимые" - аланин, аргинин, аспарагин, аспартовая кислота (aspartic acid), глютаминовая кислота, глютамин, глицин, пролин, серин и таурин.