Вопрос №21

Общая характеритсика кофакторов и коферментов, их роль в катализе. Примеры.

3 – Кофакторы – вещества небелковой природы, необходимые для проявления активности ферментов (есть не у всех ферментов)

• Ионы металлов

• Коферменты

А) Ионы металлов:

• Прочно связываются с ферментом, участвуют в формировании АЦ → металлоферменты (алкогольдегидрогеназы - Zn)

• Непрочно связаны с ферментом, не участвуют в образовании АЦ. Но в присутствии металлов активность ферментов повышается → ферменты, активируемые металлами (α-амилаза слюны – Са²⁺).

Б) Коферменты

• Производные витаминов

• Участвуют в ферментативных реакциях

• Переносят различные группы

• В ходе ферментативных реакций претерпевают изменения, противоположные изменениям в субстрате.

ВИТАМИНЫ	Коферментная формула	Что переносит
В1 = тиамин	ТПФ (тиаминпирофосфат)	СО2
В2 = рибофлавин	ФАД (флавинадениндинуклеотид)	2Н (2е^-+ 2Н^+) в ОВР
	ФМН (флавинмононуклеотид)
РР = никотинамид	НАД^+ (никотинамидадениндинуклеотид), НАДФ	2Н (2е^-+ 2Н^+) в ОВР
В6 = пиридоксин	ПФ (пиридоксальфосфат)	NН2

Если в реакции субстрат будет окисляться (т.е. от него отщепляется 2Н), то кофермент будет восстанавливаться.

Вопрос №19

Классификация ферментов. Примеры для каждого класса ферментов

Воснове – тип катализируемой реакции (то, как фермент действует на субстрат). Выделяют 6 классов ферментов:

I класс – оксидоредуктазы: осуществляют ОВР, т.е. реакции с участием кислорода, отщеплением или присоединением 2Н с участием коферментов ФАД и НАД⁺, перемещающих электроны.

II класс – трансферазы: осуществляют межмолекулярный перенос групп атомов (кроме 2Н) от одного субстрата к другому.

Аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтранс-феразы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфо-трансферазы).

III класс – гидролазы: расщепляют связи в присутствии воды (ферменты ЖКТ).

IV класс – лиазы: отщепляют карбокси-, аминогруппы, воду (с образованием двойных связей) негидролитически.

V класс – изомеразы: внутримолекулярный перенос групп атомов или превращение изомеров.

VI класс – лигазы = синтетазы: участвуют в процессах синтеза с затратой АТФ и витамина Н (биотина).

АТФ может участвовать в реакциях:

• Как донор фосфора – трансферазы

• Как донор энергии – лигазы

Вопрос №20

Механизм действия ферментов. Уравнение ферментативного катализа. Теории Кошланда и Фишера.

Описывается уравнением ферментативного катализа

E+S ↔ ES → ES* → EP → E+P

1. E+S – фермент подходит к своему субстрату, который ориентируется к АЦ определенным образом, …

2. ES – … взаимодействует с АЦ фермента, образуя фермент-субстратный комплекс (нестабильный), который может распадаться на фермент и субстрат.

3. ES* – происходит образование стабильного фермент-субстратного комплекса, перераспределение связей в субстрате …

4. EP – … и он превращается в продукт.

5. E+P – т.к. продукт не комплементарен АЦ, он выходит из него.

Количество фермента не меняется.

Существует множествотеорий ферментативного катализа. Основные:

• Теория Фишера "теория предшествующего соответствия " («ключ-замок»): АЦ и субстрат должны быть строго комплементарны до взаимодействия. Соответствие по заряду не учитывается

Противоречия: Нет соответствия в термодинамических расчетах (разница в расчетном количестве выделяемой энергии и практически выделяемом количестве энергии).

По этой теории фермент может ошибаться и присоединять похожий субстрат.

Субстраты часто низкомолекулярные вещества, а ферменты высокомолекулярные, содержащие большое число аминокислот. Теория не объясняла существование групповой специфичности.

• Теория Кошланда «Теория индуцированного (вынужденного) соответствия» («рука-перчатка»): АЦ и субстрат геометрически приблизительно похожи до взаимодействия. Строгое соответствие возникает в момент взаимодействия. Электростатическое соответствие учитывается.

Происходит подгонка. В субстрате происходит изменение связей. Наличие активных центров определяют специфичность.

Различают два главных вида специфичности ферментов: субстратную специфичность и специфичность действия.

СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ.

Это способность фермента катализировать превращения только одного определенного субстрата или же группы сходных по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка активного центра фермента.

Различают 3 типа субстратной специфичности:

1) АБСОЛЮТНАЯ субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращение только одного, строго определенного субстрата.

2) ОТНОСИТЕЛЬНАЯ субстратная специфичность - способность фермента катализировать превращения нескольких, сходных по строению, субстратов.

3) СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОСТЬ - способность фермента катализировать превращения определенных стереоизомеров.

Например, фермент оксидаза L-аминокислот способен окислять все аминокислоты, но относящиеся только к L-ряду. Таким образом, этот фермент обладает относительной субстратной специфичностью и стереоспецифичностью одновременно.

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ.

Специфичность действия - это способность фермента катализировать только определенный тип химической реакции.

В соответствии со специфичностью действия все ферменты делятся на 6 классов. Классы ферментов обозначаются латинскими цифрами. Название каждого класса ферментов соответствует этой цифре.