87. Общая характеристика механохимических процессов. Основные типы сократительных и подвижных систем.

Механохимические процессы - когда химическая энергия преобразуется в механическую работу. Жизнь невозможна без механического движения. Клетки и организмы выполняют механическую работу, двигаясь как целое и перемещая свои функциональные части в поле тяготения, пре­одолевая сопротивление воздушной или жидкой среды и т. д. Механическая работа производится в изотермических и изоба­рических условиях. Тем самым она совершается не за счет тепло­вой, а за счет химической энергии. Конформационные превращения белков означают простран­ственное перемещение атомов, образующих макромолекулы. Если оно происходит в поле внешних сил, то совершается механиче­ская работа. Ее источником может быть свободная энергия, вы­деляемая в ходе ферментативной реакции. Можно, следовательно, трактовать конформационное превращение белка как механохимический процесс. Говоря о механической работе, мы имеем в виду надмолеку­лярную, макроскопическую систему. Если молекулы фермента входят в состав такой системы, то при надлежащей ее органи­зации она может осуществлять механическое движение и произ­водить работу за счет свободной энергии ферментативной реак­ции. Следовательно, рабочие вещества механохимических систем в живых организмах могут быть белками — ферментами. Более того, они должны ими быть. Источник механохимической рабо­ты — химическая энергия. Но любые биохимические реакции протекают с непременным участием ферментов. Механохимия живых систем есть ферментативная механохимия. Механохимический процесс может выполняться циклически работающей машиной, возвращающейся после каждого цикла в исходное состояние. Переходы рабочих веществ от одного хи­мического потенциала к другому с одновременным производством работы происходят в среде, внешней по отношению к машине. Такой машиной может быть, например, полимерное, полиэлект­ролитное волокно, длина которого изменяется при изменении рН среды.

Скелетные поперечнополосатые мышцы позвоночных состоят из параллельных пучков мышечных волокон. Каждое волокно представляет собой одну большую многоядерную клетку. Большую часть объема мышечных клеток занимают миофибриллы толщиной 1-2 мкм, простирающиеся на всю длину мышечного волокна. Поперечная исчерченность, характерная для миофибрилл скелетных мышц, связана с чередованием различных по толщине молекул (см. учебники по физиологии).

Сократительные элементы, саркомеры, состоят из двух типов параллельных нитей, толстых филаментов миозина и тонких филаментов F-актина. Крайние, более темные области Α-дисков содержат как тонкие, так и толстые нити, тогда как центральная часть, Н-зона, содержит только нити миозина. Z-линии (или Z-пластинки) соответствуют тем участкам, где тонкие нити крепятся к так называемым Z-дискам. Саркомером называется продольная единица, ограниченная двумя Z-линиями.

В количественном отношении наиболее важным белком миофибрилл является миозин (~65% мышечного белка). Молекула миозина построена из шести субъединиц, двух идентичных тяжелых цепей (2 х 223 кДа) и четырех легких цепей (~20 кДа), связанных нековалентно. Каждая тяжелая цепь миозина имеет форму длинного стержня длиной 150 нм с глобулярной головкой на N-конце и напоминает клюшку для гольфа (на схеме внизу справа). α-Спиральные участки двух тяжелых цепей свернуты в двойную суперспираль, а четыре небольших субъединицы связаны с глобулярными головками. В мышечном волокне миозин образует толстые миозиновые филаменты, которые представляют собой пучки из сотен молекул миозина, расположенных параллельно. Головка молекулы миозина обладает Са²⁺-зависимой АТФ-азной активностью, которая регулируется малыми субъединицами.

Главным белком тонких нитей является актин (42 кДа, ~20-25% мышечного белка). Фибриллярный F-актин является важным структурным элементом цитоскелета; он находится в равновесии с глобулярным G-актином.

Кроме этих двух белков система включает тропомиозин и комплекс тропонина. Нитевидный тропомиозин (64 кДа) связан с F-актином, охватывая примерно семь актиновых субъединиц. Тропонин (78 кДа) - комплекс, состоящий из трех различных субъединиц (Т, С, I), способен связываться как с актином, так и с тропомиозином. Остальные белки, присутствующие в гораздо меньшем количестве, включают α- и β-актинин, десмин, коннектин (титин) и виментин.