Глава 3. Мышечная ткань, строение, метаболизм

На долю мышечной ткани, осуществляющей двигательные функции организма, приходится 40 – 45% массы тела. Различают два вида: поперечнополосатую (скелетную и сердечную) и гладкую мускулатуру. В их сократительных элементах (миоэпителиальных клетках, миофибробластах и др.) работает актомиозиновый хемомеханический преобразователь. Регуляция сокращения скелетных мышц осуществляется соматической двигательной иннервацией, а непроизвольные (миокард и гладкие) работают под влиянием вегетативной системы гуморального контроля.

Функции поперечнополосатых (скелетных) мышц: двигательная (динамическая и статическая), мимическая, рецепторная, депонирующая, терморегуляторная, обеспечение дыхания.

Деятельность всех систем организма зависит от сократительной способности гладкой мышечной ткани, которая участвует в управлении диаметром кровеносных сосудов, дыхательных путей, в осуществлении перистальтики пищеварительного тракта, в сокращении мочевого пузыря, матки, в изменении диаметра зрачка глаза и в обеспечении многих других функций.

Сердечная мышца служит насосом, осуществляющим движение крови по сосудам.

3.1. Скелетная мышечная ткань

У человека более 600 скелетных мышц, производящих произвольные движения тела и его частей. Основная структурно-функциональная единица – симпласт – скелетное мышечное волокно, обладающее возбудимостью, проводимостью, сократимостью. Эти свойства обеспечиваются саркоплазматическим ретикулумом – замкнутой системой внутриклеточных трубочек и цистерн, окружающих каждую миофибриллу и депонирующих ионы кальция. Каждое мышечное волокно может включать до 1000 миофибрилл, расположенных в саркоплазме, содержащей митохондрии и включения.

3.1.1. Структурные компоненты скелетного мышечного волокна

Основу химического состава, кроме воды (до 80%) от общей массы ткани), представляют белки, намного меньше – гликоген, липиды, экстрактивные азотсодержащие вещества, соли органических и минеральных кислот. Среди протеинов выделяют миофибриллярные (миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, титин, α- и β-актинины), саркоплазматические (миоглобин, кальсеквестрин, Са²⁺–АТФазы и другие ферменты) и стромальные (коллаген и эластин).

Фундаментом миофибрилл служат миозиновые и актиновые нити. Первая состоит из 300 – 400 молекул миозина, в каждой из которых различают тяжелые (длинные закрученные α–спирали) и легкие (короткие) цепи. Подобная макроструктура имеет участки, связывающиеся с другим важным белком актином, и обладает активностью АТФ-азы.

Вклад актина в 2– 2,5 раза меньше. Его глобулярные формы (G-актин), состоящие из одной полипептидной цепи, полимеризуясь, образуют фибриллярный актин (F-актин). В нем на каждой G-глобуле есть центр связывания миозина, продукт их комплексирования называют актомиозином.

Обладающий наибольшими размерами полипептид – титин – (М 3000 кД) действует на подобие молекулярной пружины между соседними саркомерами, обеспечивая структурную целостность миофибрилл в момент сокращения.

На долю тропомиозина приходится около 4-7% всех белков миофибрилл. Егомолекула состоит из двух спиралей, соединенных с семью глобулами G-актина.

Тропонин - глобулярный белок, построен из трех разных субъединиц (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может угнетать АТФ-азнуюактивность (препятствуя взаимодействию актина с миозином). Тн-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозинсвязывающий) обеспечивает взаимодействие с тропомиозином. Образовавшийся комплекс, прикрепляется к актиновым филаментам, повышая их чувствительность к ионам кальция.

К саркоплазматическим белкам относятся миоглобин, Са⁺²-транспортирующие АТФазы, Са²⁺-связывающий белок – кальсеквестрин, белки - ферменты. Миоглобин - протеид, простетической группой которого служит гем. Он связывает молекулярный кислород и передает его окислительным системам клеток; также обеспечивает мышцы некоторым запасом этого газа. Са²⁺-транспортирующие АТФ-азы саркоплазматического ретикулума откачивают ионы кальция из сарколеммы (при расслаблении), кальсеквестрин удерживает их внутри саркоплазматической сети.

В мышечных волокнах содержатся белки - ферменты, катализирующие процессы полного аэробного распада глюкозы, биологического окисления, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обменов.

Сведения о белках стромы: коллагене и эластине подробно описаны в главе 1.

Небелковые азотсодержащие соединения скелетных мышц: адениловые нуклеотиды (АТФ, АДФ и АМФ), креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, анзерин, свободные аминокислоты и др. Креатин и креатинфосфат участвуют в биоэнергетических процессах, связанных с мышечным сокращением. Креатин синтезируется в почках и печени из аргинина, глицина и метионина. Оттуда с током крови он поступает в миофибриллы, где фосфорилируясь, превращается в креатинфосфат. Карнозин и ансерин увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением (повышают эффективность работы ионных насосов), кроме того, являясь антиоксидантами, выполняют защитную функцию в данной ткани. Среди свободных аминокислот в мышцах наиболее высокую концентрацию имеют глутаминовая кислота и ее амид – глутамин. Другие азотсодержащие вещества: мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин встречаются в небольших величинах и, как правило, являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена.

Липиды. В состав плазмолемм миоцитов входит ряд глицерофосфатидов: фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин и др.

Углеводы. Гликоген запасается в саркоплазме в виде включений (от 0,3% до 2% и выше), служит депо основного энергоисточника – глюкозы.

Состав неорганических солей разнообразен. Среди катионов наибольшую концентрацию имеют калий и натрий. Ионы первого сосредоточены внутри мышечных волокон, а натрия - в межклеточном матриксе. Значительно меньше в миофибриллах ионов магния, кальция и железа. Там же регистрируется ряд микроэлементов: кобальт, селен, алюминий, никель, бор и т.д.