Полученное соединение называют дипептидом. Если продукт

реакции содержит три остатка аминокислоты, то он будет

называться трипептидом. Вещества, построенные из многих

остатков аминокислот, называются полипептидами.

§ 25.3. Белки

Белки это природные полипептиды с высокими значе¬

ниями молекулярной массы (от 10 ООО до нескольких миллио¬

нов). Белки входят в состав всех живых организмов. Они вы¬

полняют разнообразные биологические функции. Некоторые

белки являются строительным материалом клеток, другие

выполняют транспортные функции и переносят вещества из

одной части организма в другую. Важнейшая роль белков

заключается в том, что они являются катализаторами хими¬

ческих реакций в организме.

Строение. Можно выделить четыре уровня в строении по-

лнпептидной цепи. Первичная структура белка - это специ¬

фическая последовательность аминокислот в полипептидной

цепи. Вторичная структура - это конформация полипеп¬

тидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за

счет водородных связей между группами NH и СО. Одна из

моделей вторичной структуры закрученная спираль. Тре¬

тичная структура белка - это трехмерная конфигурация за¬

крученной спирали в пространстве, образованная за счет ди-

сульфидных мостиков -S-S- между цисгеиновыми

остатками. Некоторые белки (например, гемоглобин) имеют

четвертичную структуру, которая образуется за счет вза¬

имодействия между разными полипептидными цепями. Физические свойства. По физическим свойствам белки де¬

ляг на два класса: глобулярные белки растворяются в воде

или образуют коллоидные растворы. Фибриллярные белки в

воде нерастворимы.

Химические свойства. Разрушение вторичной и третичной

структуры белка с сохранением первичной структуры назы¬

вается денатурацией. Она происходит при нагревании или

действии растворителей. Денатурация бывает обратимой и

необратимой.

Гидролиз белков - это необратимое разрушение первич¬

ной структуры в кислом или щелочном растворе с образова¬

251

нием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

Для белков известны несколько качественных реакций.

Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиоле¬

товое окрашивание при действии на них солей меди (II) в

щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой.

Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот

(фенилаланина, тирозина) дают желтое окрашивание при

действии концентрированной азотной кислоты. Это - ксан-

топротеиновая реакция,

§ 25.4. Задачи с решениями

Задача 1. Каким образом можно осуществить превраще¬

ния: нитробензол -> анилин -> бромид фениламмония? При¬

ведите уравнения реакций.

Решение. Нитробензол восстанавливается в анилин под

действием различных восстановителей, например сульфида

аммония (реакция Зинина):

C6H5-N02 + 3(NH4)2S

C6H5-NH2 + 3S + 6NH3 + 2H20.

Анилин реагирует с сухим бромоводородом с образованием бромида фениламмония:

C6H5-NH2 + НВг

> [CeH5-NH3JBr.

Задача 2. Какой объем хлороводорода (н.у.) может про¬

реагировать с 20,0 г смеси, состоящей из диметиламина и

этиламина?

Решение. Амины, содержащиеся в смеси - (СНз)2ЫН и

C2HsNH2 - являются изомерами (общая формула C2H7N), по¬

этому количество прореагировавшего хлороводорода опре¬

деляется только общим количеством аминов и не зависит от

содержания каждого из них в смеси. Общее уравнение реак¬ ций:

C2H7N + HCI = [C2H7NH]CI.

Уобш(аминов) = 20,0/45 = 0,444 моль = v(HCI). F(HCI) =

0,444-22,4 = 9,95 л.

Ответ. 9,95 л HCI.

Задача 3. Через 10 г смеси бензола, фенола и анилина

пропустили ток сухого хлороводорода, при этом выпало 2,59

г осадка. Его отфильтровали, а фильтрат обработали вод¬

252