2. Лабораторно-практические работы:

3.1. Определить количество мочевой кислоты в моче.

2. Качественная реакция на мочевую кислоту – мурексидная проба.

Реакция на мочевую кислоту – мурексидная проба основана на образовании мурексида – аммонийной соли пурпурной кислоты, окрашенной в пурпурно-красный цвет. Мочевая кислота при окислении переходит в диалуровую кислоту и аллоксан, которые превращаются в аллоксан. При действии аммиака на аллоксантин образуется пурпурная кислота, аммонийная соль которой (мурексид) обладает ярко-красным цветом, а калиевая – сине-фиолетовым.

К нескольким кристаллам сухой мочевой кислоты на фарфоровой чашке прибавляют 1-2 капли конц. азотной кислоты. Осторожно выпаривают на слабом огне досуха. Следует избегать сильного нагревания из-за обугливания мочевой кислоты. Если коричнево-красный остаток, содержащий продукты окисления мочевой кислоты, смочить по остывании аммиаком, то получается красивое пурпурно-красное окрашивание вследствие образования мурексида (аммонийной соли пурпуровой кислоты). Если вместо аммиака смочить остаток едким калием, цвет осадка – сине-фиолетовый.

При нагревании окраска исчезает. Этой реакцией пользуются для открытия мочевой кислоты в мочевых камнях.

«Утверждаю»

Заведующий кафедрой

общей и биологической

химии, профессор

К.С. Эльбекьян

Контрольная работа № 8 (Модуль 2)

Тема: Обмен и функции аминокислот и нуклеотидов.

Цель: контроль приобретенных знаний.

Основные вопросы темы:

1. Биологическая роль белков.

1. Биологическая ценность белков. Заменимые и незаменимые аминокислоты.

2. Коэффициент «изнашивания». Физиологический минимум. Нормы белка в питании. Азотистый баланс, его

виды, значение.

3. Переваривание белков и всасывание аминокислот в желудочно-кишечном тракте. Нарушение

переваривания белков и всасывания аминокислот.

4. Гниение белков в кишечнике.

5. Судьба аминокислот после всасывания.

6. Окислительное дезаминирование аминокислот.

7. Трансаминирование аминокислот (А.Браунштейн, И.Крицман). Диагностическое значение определения

активности трансаминаз. Связь трансаминирования с дезаминированием (непрямое дезаминирование).

8. Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов: гистамина, серотонина, гамма-

аминомасляной кислоты (ГАМК), биологическая роль и их инактивация.

9. Образование аммиака и судьба аммиака в организме. Гипераммониемия.

10. Биосинтез мочевины. Клиническое значение определения мочевины.

11. Синтез креатина, креатин – фосфата, биологическая роль. Клиническое значение определения креатинина.

12. Особенности обмена глутаминовой и аспарагиновой аминокислот.

13. Особенности обмена глицина и метионина.

14. Особенности в обмене циклических аминокислот (триптофана, фенилаланина).

15. Биосинтез белка. Генетический код, значение рибосом, этапы биосинтеза. Регуляция действия гена.

16. Патология азотистого обмена. Белковая недостаточность. Квашиоркор.

17. Механизм возникновения наследственных нарушений обмена аминокислот (фенилпировиноградная

олигофрения, алкаптонурия, альбинизм).

18. Аминоацидурии: наследственные дефекты всасывания аминокислот в почках.

19. Нуклеопротеины. Биологическая роль. Строение и свойства РНК и ДНК.

20. Переваривание и всасывание нуклеопротеинов в желудочно-кишечном тракте.

21. Синтез и распад пуриновых нуклеотидов.

22. Синтез и распад пиримидиновых нуклеотидов.

24. Заболевания, связанные с нарушением обмена нуклеотидов: подагра, синдром Леша-Нихена.

Литература:

3.1. Материал лекций.

3.2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 1990г.

3.3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 2004г.

Обсуждена на заседании кафедры

« »___________2011

Протокол №_____________