Вопрос №6,7?

Белки, или протеины (от греч. "протеос" - первейший, лежащий в основе), представляют собой биополимеры, состоящие из остатков ос-аминокислот, соединенных пептидными связями. В состав белков орга­низма входят 20 разных аминокислот - органических молекул, имеющих в своем составе одновременно аминную и карбоксильную функциональные группы:

В зависимости от строения боковой цепи (радикала) R выделяют не­сколько групп аминокислот:

• моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, валин, лейцин, изолей-

цин),

• моноаминодикарбоновые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),

• диаминомонокарбоновые (орнитин, лизин, аргинин),

• серосодержащие (цистеин, цистин, метионин),

• ароматические (фенилаланин, тирозин),

• гетероциклические (гистидин, триптофан),

• оксиаминокислоты (серии, треонин),

• иминокислоты (пролин, содержит группу -NH- взамен NH2-).

Все аминокислоты, кроме глицина, могут существовать в виде D- и L-стереоизомеров. Природные белки содержат только L-аминокислоты.

Аминокислоты являются амфотерными веществами. При их раство­рении в воде NH₂- и СООН-группы в основной и боковой цепях диссоции­руют и приобретают соответственно положительный и отрицательный за­ряд. Суммарный заряд аминокислотной молекулы при нейтраль­ном рН зависит от преобладания тех или иных ионогенных групп: так, ли­зин заряжается положительно, а глутаминовая кислота — отрицательно.

Важнейшим свойством аминокислот является их способность к поликонденсации - связыванию молекул между собой пептидными связями с выделением воды и образованием пептидов.

В пептидах выделяют N-концевую и С-кондевую аминокислоты. Природные пептиды и белки имеют транс-конфигурацию, т.е. чередую­щееся расположение аминокислотных радикалов по обе стороны плоско­сти пептидных связей.

Пептиды, полипептиды и белки имеют одинаковое строение, отлича­ясь лишь размерами и молекулярной массой. Вещества, содержащие от 3 до 30 аминокислотных остатков, называются пептидами; имеющие более 30 аминокислотных остатков, но массу менее 6-12 кД, относятся к поли­пептидам; большие по размеру и массе молекулы считаются белками. Раз­личают четыре уровня структурной организации белковых молекул:

Биологическая роль белков чрезвычайно многообразна. В первую очередь это пластическая функция, т.е. участие в построении тканей, кле­ток и субклеточных структур. В среднем количество белков в организме человека и животных составляет около 44 %, причем содержание белка в мышечной ткани доходит до 80 %, в печени - 57 %, в коже - 63 %, в ткани мозга - 45 %, в жировой ткани - 14 % сухого веса. Для живых организмов чрезвычайно важна сократительная функция белков, обеспечивающая движение на всех уровнях - от субклеточного (растаскивание хромосом) до организменного (механическая работа).

Другие функции протеинов обусловлены их уникальной сложной структурой и способностью к специфическому связыванию, т.е. свойством распознавать и распознаваться. Это рецепторная, сигнальная (гормоны), транспортная (гемоглобин, альбумин и др.), защитная (иммуноглобули­ны, фибрин) и каталитическая (ферменты) функции. Наконец, часть бел­ков используется организмом в энергетических целях; этот процесс резко ускоряется при нехватке основных питательных веществ и при многих за­болеваниях.