Задания для самоконтроля:

1. Выбрать из перечисленных (аланин, серин, валин, лейцин, изолейцин, гистидин, аспарагиновая кислота, метионин, треонин, глутаминовая кислота, аргинин) аминокислоты семи классов и внести их в соответствующие рубрики: 1. Алифатические 2. Оксиаминокислоты. 3. Дикарбоновые (и их амиды). 4. Двуосновные. 5. Ароматические 6. Серусодержащие. 7. Иминокислоты.

2. Выбрать из перечисленных (треонин, валин, гистидин, лейцин, аланин, глицин, гистидин, триптофан, фенилаланин, аргинин, тирозин, изолейцин) глюко- и кетопластичные аминокислоты.

3. Записать аминокислоты в следующем порядке: 1. Заменимые. 2. Незаменимые.

4. Какие из аминокислот при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их обмена превращаются в глюкозу?

5. Какие из аминокислот, являясь глюкопластичными, могут ускорять образование кетоновых тел?

6. Написать структурные формулы фенилаланил - аспарагил - гистидина, гистидил - аланил - изолейцил - тирозина, тирозил - аспарагинил - триптофана, изолейцил - пролил - цистина, цистеинил - глутамина.

7. Написать фрагмент полипептида с внутрицепочечной дисульфидной связью, включающего остатки гистидина (1), аланина (2), цистеина (3) и глицина (последовательность произвольна) и записать его полное название.

8. Назвать С - и N-концевые аминокислоты во фрагменте из п. 7.

9. Какие аминокислоты в растворе имеют кислую реакцию: а) аланин, б) валин, в) глутаминовая кислота, г) лейцин, д) аспарагиновая кислота? Почему?

10. Какие аминокислоты в растворе имеют основную реакцию: а) лейцин, б) треонин, в) гистидин, г) лизин, д) метионин, е) гидроксилизин, ж) аргинин? Почему?

11. Что такое «нативный белок»?

12. Вписать необходимое в нижеприведенное утверждение:

«Денатурация белка - результат нарушения ............................. уровней организации его молекулы, сопровождающийся разрывом ................................ связей при сохра­нении .......................структуры».

13. Перечислить виды денатурирующих воздействий в зависимости от их природы и в скобках после каждого привести конкретный пример.

14. Как используется в медицине свойство белка связывать тяжелые металлы?

15. Написать пределы молекулярной массы для одноцепочных и многоцепочных олигомерных белков.

16. Написать каким белкам свойственна -конфигурация (одним словом), перечислить виды связей, обеспечивающих -спиралевидную и -конфигурацию.

17. Написать на какие виды делятся белки в зависимости от характера третичной структуры.

18. Написать функциональные группы, обуславливающие амфолитную природу белковой молекулы: важнейшие и второстепенные.

19. Чем обусловлены электролитические свойства белков?

20. Определить понятие 1) «изоэлектрическая точка» и 2) «изоэлектрическое состояние белковой молекулы».

21. В каком направлении в поле постоянного тока движется нейтрально заряженная молекула при рН электролита 5,8; 8,7; при рН, соответствующем изоэлектрическому состоянию?

22. Почему при одинаковой реакции среды молекула белка заряжена или положительно или отрицательно в зависимости от вида белка?

23. Перечислить, какими факторами определяется растворимость белка.

24. Как можно снизить растворимость белка?

25. Принципы определения молекулярной массы белков методами гель-фильтрации и ультрацентрифугирования.

26. Что называют высаливанием белка? В каких целях его используют?