Кут нахилу її дорівнює:

Перетворюючи рівняння (3.52) дістанемо нове лінійне рівняння:

яке використовують для графічного визначення (рис.3.14, б). На осі абсцис пряма відсікає відрізок, який відповідає значенню -, а на осі ординат - . Кут нахилу прямої дорівнює:

Якщо помножити обидві частини згаданого рівняння на V_max це дає ще один вид рівняння, графік якого являє собою пряму лінію (рис.3.14, в). За кутом нахилу прямої можна визначити значення константи Міхаеліса .

Для визначення і V_max використовують також лінійний графік, для побудови якого не потрібні розрахунки, тому що кожна пряма відповідає одному спостереженню (рис.3.15):

Рис.3.15. Залежність V_max від k_m

У кінетиці ферментативних реакцій значну цікавість представляють механізми їх гальмування речовинами, які перешкоджають утворенню фермент – субстратного комплексу. Такі речовини називають інгібіторами.

За механізмом реакцій з ферментами інгібітори поділяються на дві великі групи: інгібітори (І), які вступають з ферментом у необоротну реакцію:

і інгібітори, які реагують з ферментом необоротно:

де FI - фермент – інгібіторний комплекс, який не перетворюється у продукт; - константа гальмування, яка показує спорідненість інгібітору до ферменту:

Для необоротного гальмування дорівнює нулю.

Розрізняють три типи оборотного гальмування ферментів: конкурентне, неконкурентне і безконкурентне.

Конкурентними інгібіторами називають інгібітори, які взаємодіють з тими же функціональними групами активних центрів ферментів, з якими в ході реакції взаємодіють субстрати.

Неконкурентний інгібітор зв’язується з ферментом поза активним центром. Приєднання такого інгібітору знижує активність ферменту, а не його спорідненість до субстрату.

Безконкурентний інгібітор оборотно взаємодіє з ферментом тільки після утворення фермент-субстратного комплексу:

FS + I L FSI.

У практиці зустрічаються випадки змішаного гальмування, коли один і той же інгібітор може реагувати з вільним субстратом в різних точках, а також з фермент-субстратним комплексом у різних стадіях його перетворення. Тип гальмування може бути виявлений шляхом побудови графіків Лайнуівера – Берка (рис.3.16).

а)	б)
Рис.3.16. Графіки Лайнуівера – Берка для конкурентного (а) і неконкурентного (б) гальмування

Як випливає з графіків присутність конкурентного інгібітора не змінює значення , при цьому збільшується. Для неконкурентного гальмування константа не залежить від концентрації субстрату, а для спостерігається його зниження.

На швидкість ферментативних реакцій впливає як температура, так і pH середовища. Температурний оптимум для більшості ферментів знаходиться в межах 40 – 60⁰ С. При температурі 80 – 100⁰ С ферменти, що мають білкову природу, необоротно денатурують. Проте, слід відмітити, що відомі термофільні організми, які існують при температурі 100 – 200⁰ С.

Ферментативні реакції чутливі до зміни рН середовища. Це пов’язано з наявністю у ферментів великої кількості йоногенних груп.

Значення рН, при якому швидкість реакції максимальна, називається оптимумом рН.

Графічна залежність швидкості більшості ферментативних реакцій від температури і рН має дзвіновидну форму (рис.3.17).

Рис.3.17. Залежність швидкості V ферментативних

реакцій від температури і рН середовища

Ферменти та їх препарати широко використовують у багатьох галузях народного господарства. За їх допомогою виготовляють продукти молочнокислого бродіння, сири, фруктові соки, різноманітні напої, пиво, медичні препарати, ліки.

Комплекс ферментів прискорює визрівання тіста і значно зменшує витрати цукру на виготовлення хлібо-булочних виробів, підвищує якість м’ясних виробів, ковбас, консервів, напівфабрикатів тощо.

Значний ефект дає згодовування препаратів телятам, поросятам і ягнятам. Ефективним є застосування ферментів для силосування різних кормів, внаслідок чого значно поліпшується біологічна цінність силосованих кормів.

В медицині вивчення ферментативної активності використовують у діагностиці хвороб серця, печінки, жовчних шляхів. У багатьох випадках визначення активності ферменту дає можливість на ранніх стадіях діагностувати інфаркт міокарда.