Вопрос 18 Изменение белков мышечных волокон при тепловой обработке. Влияние на органолептические показатели качества готового продукта

Изменения мышечных белков.

При нагревании происходит денатурация мышечных белков, происходит разрыв водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в нативной конформации.

При денатурации глобулярных белков (миогена, глобулина X , миоальбумина, миоглобина) происходит развертывание сложенной в складки полипептидной цепи, образующей глобулу. В результате перегруппировки и возникновения новых водородных связей освобождающаяся цепь образует новую пространственную конформацию.

В фибриллярных белках (миозин, актин) нагревание вызывает переход от изогнутой складчатой конфигурации полипептидных цепей к более растянутой спиральной конфигурации.

Возникновение новых связей между полипептидными цепями в белковой молекуле приводит к уменьшению гидрофильных центров. На поверхности белковой молекулы увеличивается количество гидрофобных групп. Снижение гидрофильных и увеличение гидрофобных св-тв белков сопровождаются уменьшением их водосвязывающей способности и гидратации.

Следствия денатурации мышечных белков:

- образование студней, при дальнейшем нагревании выделяется вода

- уплотнение мышечных белков, сохраняется целостность мышечного волокна, набухает сарколемма, происходит деструкция миофибрилл, между которыми скапливаются свернувшиеся белки саркоплазмы, диаметр мышечного волокна снижается

- увеличивается прочность мышечных волокон

Денатурированные при умеренных температурах белки лучше перевариваются ферментами желудочно-кишечного тракта. Длительный нагрев мяса приводит к снижению перевариваемости белков.

Длительный нагрев при температурах, близких к 100, приводит к неглубокой деструкции мышечных белков. Нагрев мышечной ткани свыше 100 градусов (например жарка) приводит к более глубоким структурным изменениям в белковой молекуле (в корочке) с образованием водорастворимых азотистых соединений. Образовавшиеся в результате деструкции соединения (сероводород, продукты реакции меланоидинообразования) участвуют в формировании цвета, вкуса и аромата готовой продукции.

19. Соединительная ткань мяса убойных животных. Строение, влияние на технологическую ценность мяса.

Соединительная ткань является сложным биологическим образованием , состоящим из студнеобразной бесструктурной матрицы (основное аморфное вещество), волокнистых структур (коллаген и эластин) и клеточных элементов (фиброласты, гистиоцты). В химическом отношении она состоит из воды, органических и минеральных веществ. Соединительная ткань подразделяется на рыхлую (эндомизий, перимизий, эпимизий), плотную (сухожилия, связки), твердую (костная) и хрящевую.

В процессе производства крупнокусковых полуфабрикатов из мяса удаляется твердая, плотная и хрящевая ткани. Количество рыхлой соединительной ткани, ее морфологическое и гистологическое строение в различных крупнокусковых полуфабрикатах разное, что в конечном счете предопределяет их неодинаковую технологическую ценность.

Хим. состав рыхлой ткани – 62% воды, а в сухом остатке – белки до 90%. Основное аморфное вещество – студнеобразная бесструктурная масса, в которую погружены или которой покрыты волокнистые элементы соед ткани и удерживает их в определенном структурном расположение. Клетки соединителной ткани – фиброласты и гистиоциты – там происходит биосинтез коллагена и элементов основного вещества. Эндомизий – коллаген.волокна тонкие, расположение параллельное направлению мышечных волокон; эластиновых волокон – очень мало и они тонкие. Перимизий в разных мускулах неодинаково, это связано с различным характером и степенью напряженность жизни животного.

Технологическая ценность выше у того мяса, у которого соединительной ткани меньше (свинина, баранина, говядина)