16.Пути внутриклеточ-го превращ-я аминок-т.

Аминок-ты, не использ-е кл-ми для биосинтеза белков, подверг-ся распаду до конеч-х продуктов обмена. Для распада 22 аминок-т, вход-х в состав белков, сущ-ет 20 различ-х путей, но все они приводят к образ-ю сравнит-но неболь-го числа промежут-х продуктов, превращ-е кот-х заканч-ся в цикле трикарбон-х кис-т: 10 аминок-т превращ-ся в ацетил-кофермент А, 5 – в α-кетоглюта- ровую к-ту, 3 – в сукцинил-кофермент А, 2 – в щавелевоуксусную к-ту, 2 – в фумаровую.

На пути распада аминок-ты проходят большое число промежут-х реакций, они нужны орг-му не только как источник энергии; в ходе этих реакций образ-ся вещ-ва, кот. м/б предшественниками для синтеза соед-й др. классов, а также вещ-ва облад-е гормональ-й актив-ю, способ-ю регулировать многие физиол-е ф-ции орг-ма. Хотя распад каждой аминок-ты проходит ч/з много стадий, типы ферментатив-х реакций, участв-х в нем, для всех аминок-и одинаковы, и их сравнит-но немного.

1)Дезаминирование – протек-т в две стадии

-На первой аминок-та подверг-ся окисл-ю, кот. катализ-ся дегидрогеназами, содержащими в кач-ве кофермента НАД или ФАД. В этой реакции образ-ся иминок-та и восстановл-й кофермент:

R R

NH2-C-H+НАД(ФАД) НАД*Н2(ФАД*Н2)+NH=C

O O

C C

OH OH

α-аминок-та α - иминок-та

-На второй стадии кофермент передает водород по цепи дых-х ферментов кослороду; образ-ся вода и освоб-ся энергия, а иминок-та самопроиз-но гидролиз-ся с образ-ем кеток-ты и аммиака:

НАД*Н2(ФАД*Н2)+1/2О2 НАД(ФАД)+Н2О+энергия,

R R

NH=C + H2O NH3+C=O

O O

C C

OH OH

α-иминок-та α-кеток-та

2)Аминирование – это обратная реакция окислит-го дезаминир-я в определенных условиях(из кеток-ты может вновь образоваться аминок-та):

R R

С=O + NH3+НАД*Н2 NH2-C-H+НАД+H2O

O O

C C

OH OH

α-кеток-та α-аминок-та

3)Переаминирование – быстрое отщепление аминогрупп от аминок-т; ферментатив-й перенос аминной группы с аминок-ты на кеток-ту без промежут-го образ-я аммиака.:

R1 R2 R1 R2

NH2-C-H + C=O C=O + NH2-C-H

O O O

O

C C C C

OH OH OH OH

α-аминок-та α-кеток-та новая новая аминок-та

кеток-та

4)Декарбоксилирование – т.Е выделение углекис-го газа из карбоксильной группы аминок-ты:

R R

NH2-C-H CO2 + NH2-C-H

O

C H

OH

α-аминок-та Амин …

17. Современ-е представл-я о синтезе белка.

Синтез белков из аминок-т в живых организмах – слож-й многоступенчатый процесс, включ-й активацию аминок-т, установл-е их послед-ти в полипептидной цепи белка, замыкание пептид-х связей и образ-е трехмерной струк-ры свойственной данному белку. Аминок-ты активир-ся, получая энергию макроэргич-х связей АТФ, при участии ферментов из группы аминоацилсинтетаз, наход-ся в цитоплазме клеток. Реакции различ-х аминок-т с АТФ катализ-ся разными аминоацилсинтетазами. Распадаясь под дей-ем фермента, АТФ освобождает молекулу пирофосфата Н4Р2О7, а остаток АТФ – аденилат – вместе с запасом энергии присоед-ся к аминок-те, образуя ее актив-ю форму – аминоациладенилат. Они явл-ся реакционноспособ-ми вещ-ми и вне орг-ма легко вступают в реакцию со свободными аминок-ми с образ-ем пептид-х связей. В орг-ме, чтобы не образовывались ненуж-е пептид-е связи, аминоациладенилаты нах-ся в прочном соед-ии с ферментами до тех пор, пока не включ-ся с их пом-ю в след-й этап превращ-й.

След-й этап – определ-е послед-ти аминок-х остатков(первич-й струк-ры белка) – связан с обменом нуклеиновых кислот. Наслед-я инф-я о первич-й струк-ре всех белков хранится в закодирован-й форме в молекулах ДНК, они содержат неск-ко тысяч различ-х генов, хранящих инф-ю о послед-ти аминок-т в одном белке. Когда в кл-ке возник-т необх-ть в синтезе какого-либо белка, под дей-ем индукторов(гормоны или промежут-е прод-ты внутриклеточ-го обмена) происх-т активация соответ-го гена в молекуле ДНК. Гены, содерж-е инф-ю о струк-ре белков тела – структурные, регуляторные - с пом-ю кот.может измен-ся скор-ть белкового синтеза. Каждой аминок-те соответ-ет определ-й уч-ок гена, сост.из трех нуклеотид-х остатков, он наз-ся триплетом или кодоном.

Белковый синтез протекает в цитоплазме клеток, а гигентские молекулы ДНК распол-ся в ядре. След-но, между ядром и цитоплазмой должна существ-ть связь для передачи наслед-й инф-ции. Роль такого вещ-ва-посредника выпол-т и-РНК, она явл-ся «негативной» копией гена ДНК и синтез-ся на повер-ти активирован-го гена, кот.служит для нее матрицей. Азотистые основ-я и-РНК комплиментарны азот.основ-ям ДНК. Этим обеспеч-ся транскрипция – перевод генет-й инф-ции из молек-л ДНК в молекулы и-РНК при ее синтезе. и-РНК в циоплазме кл-ки продвиг-ся к месту белкового синтеза – в рибосомы, кот. содер-т р-РНК.

Чтобы в синтезируемой полипептид-й цепи послед-ть аитнок-т соответ-ла послед-ти кодонов в и-РНК, аминок-ты должны узнавать свое место в актив-м центре рибосомы. Такое узнавание – рекогниция – происх-т с пом-ю переносчиков аминок-т – т-РНК. Молек. т-РНК, связан-е с активирован-ми аминок-ми, др.за др. подходят к рибосомам и заним-т место в их актив-м центре. Т.о, аминок-ты распол-ся в послед-ти, диктуемой последоват-ю кодонов и-РНК. Далее при участии пептидилтрансферазы и некот-х др.вещ-в образ-ся пептид-я связь – этап трансляции.

После окончания синтеза полипептид-й цепи она отдел-ся от рибосомы с пом-ю особого фермента – фактора освобождения. Полипептид.цепь сама по себе принимает определ-ю конфигурацию, в кот.больш-во неполярных боковых цепей аминок-т скрыто во внутр-й части молек-лы, а больш-во поляр-х направлено в водную среду.

Описан-й способ синтеза белка явл-ся главным, наз-ся матричным или адапторным, т.е. происх-им с пом-ю вещ-в посредников. Однако возможен и нематричный(безадапторный) синтез белка, в кот.принимают уч-е только спец-е ферменты без нуклеин-х кис-т.…