3 Билет

1.Активные формы кислорода принимают участие в клеточной системе иммунитета, обеспечивая функцию всех фагоцитов в борьбе с инфекцией.

О2° ,НО2,НО°,Н2О2,НОСl. Н2О2 и НОСl генерируют свободные радикалы в присутствии Fe2+ и О2°: Н2О2 + Fe2+ → НО° + ОН° + Fe3+ (реакция Фентон) Н2О2 + О2° → НО° + ОН° + О2 (реакция Хабера-Вайса) НОСl + О2° → НО° + СIО2 О2° + Н+ → НО2°+НО2° → Н2О2 + О2 NO° + О2° → ONOO° => ONOOH > НО° + NO2°- пероксинитрит

Образование активных форм кислорода может происходить:

в процессе переноса электронов в митохондриальной дыхательной цепи;

в реакциях, которые катализируются оксидазами (образуется перекись водорода), в том числе в свободнорадикальных процессах, совершающихся в фагоцитах;

в реакциях микросомального окисления при обезвреживании веществ с участием цитохрома Р-450;

в реакциях самопроизвольного (неферментативного) окисления веществ (гемоглобина, ферредоксинов, адреналина и др.);

в биологических системах с наличием ионов металлов с переменной валентностью и, прежде всего, железа (свободных атомов, так называемых внегемовых)

2.Синтез жиров происходит в абсорбтивный период в печени и жировой ткани.

3.ЭНЗИМОПАТИИ - общее название болезней, развивающихся вследствие отсутствия или снижения активности тех или иных ферментов - белков, выполняющих функцию специфических катализаторов превращения веществ в организме.

Наследственные энзимопатии связаны с генетически обусловленной недостаточностью одного или нескольких ферментов. Особенностью течения наследственных Э. является наличие скрытого периода, когда болезнь не имеет выраженных клин. симптомов, но может быть заподозрена или установлена на основании биохим. исследований крови, мочи или кала. Приобретенных Э. являются алиментарные Э. - патологические состояния, обусловленные стойкими нарушениями активности ферментов в связи с характером питания. Собственно алиментарные Э. могут быть обусловлены длительным дефицитом белка в питании .

4 Билет

1. Различают две основные группы углеводов: простые и сложные. К простым углеводам относятся глюкоза, фруктоза, галактоза, сахароза, лактоза и мальтоза. К сложным - крахмал, гликоген, клетчатка и пектиновые вещества.

Функции: Структурная и опорная функции...Защитная роль у растений...

Пластическая функция...Энергетическая функция...Запасающая функция. Осмотическая функция (Углеводы участвуют в регуляции осмотического давления в организме). Рецепторная функция(Олигосахариды входят в состав воспринимающей части многих клеточных рецепторов или молекул-лигандов).

В ротовой полости пища измельчается при пережёвывании, смачиваясь при этом слюной. Слюна на 99% состоит из воды. В слюне присутствует гидролитический фермент α-амилаза (α-1,4-гликозидаза), расщепляющая в крахмале α-1,4-гликозидные связи. В ротовой полости не может происходить полное расщепление крахмала, так как действие фермента на крахмал кратковременно. Кроме того, амилаза слюны не расщепляет α- 1,6-гликозидные связи (связи в местах разветвлений), поэтому крахмал переваривается лишь частично с образованием крупных фрагментов - декстринов и небольшого количества мальтозы.

Особенности переваривания углеводов в детском возрасте

-Снижена активность амилазы слюны (до 4 лет) -Преобладает пристеночное переваривание углеводов в тонком кишечнике

-Выше активность лактазы, 

-Повышение активности сахаразы с введением прикорма -Снижена активность амилазы поджелудочной железы

2. Непрямое окислительное дезаминирование включает 2 этапа и активно идет во всех клетках организма.

Первый этап заключается в обратимом переносе NH2-группы с аминокислоты на кетокислоту с образованием новой аминокислоты и новой кетокислоты.

Второй этап состоит в отщеплении аминогруппы от аминокислоты 2 – дезаминирование. В организме человека дезаминированию подвергается только глутаминовая кислота. Второй этап осуществляется глутаматдегидрогеназой (перейти вверх).

Реакции трансаминирования:

-активируются в печени, мышцах и других органах при поступлении в клетку избыточного количества тех или иных аминокислот – с целью оптимизации их соотношения,

-начинаются при прекращении использования аминокислот на синтез азотсодержащих соединений с целью дальнейшего катаболизма их безазотистого остатка и выработки энергии,

-необходимы при внутриклеточном голодании, например, при гипогликемиях различного генеза.

-при патологиях (сахарный диабет, гиперкортицизм) обуславливают наличие субстратов для -глюконеогенеза и способствуют патологической гипергликемии.

Продукт трансаминирования глутаминовая кислота:

-является одной из транспортных форм аминного азота в гепатоциты,

-способна реагировать со свободным аммиаком, обезвреживая его.

Процесс трансдезаминирования идет в организме непрерывно, потому что сопряженные реакции трансаминирования и дезаминирования создают поток лишнего аминного азота из периферических клеток в печень для синтеза мочевины и в почки для синтеза аммонийных солей.

Механизм реакции трансаминирования непрост и протекает по типу "пинг-понг". Катализируют реакцию ферменты аминотрансферазы, Они являются сложными ферментами, в качестве кофермента имеют пиридоксальфосфат.

3. Схема биосинтеза инсулина в β-клетках островков Лангерханса.  1 - образование сигнального пептида; 2 - синтез препроинсулина; 3 - отщепление сигнального пептида; 4 - транспорт проинсулина в аппарат Гольджи; 5 - превращение проинсулина в инсулин и С-пептид и включение инсулина и С-пептида в секреторные гранулы; 6 - секреция инсулина и С-пептида.

Синтез коллагена регулируется разными способами. Прежде всего, сам коллаген и N-npo-пептиды после своего отщепления тормозят трансляцию коллагена по принципу отрицательной обратной связи. Аскорбиновая кислота стимулирует синтез коллагена и протеогликанов, а также пролиферацию фибробластов.

Глюкокортикоиды тормозят синтез коллагена, во-первых, путём снижения уровня мРНК проколлагена, а во-вторых - ингибированием активности ферментов пролилилизилгидроксилазы.