11 Билет

1.Белки - полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В белках человека встречают только 20-АК.

Общая структурная особенность АК - наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же углеродным атомом. R - радикал аминокислот - в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин).

Классификация АК по химическому строению радикалов

По химическому строению АК можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH₂), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH₂), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы.

Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

АК с неполярными R: радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы ала, вал, лей, изо, про и мет) и ароматические кольца (радикалы фен и три).

АК с полярными незаряженными R: эти радикалы лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, т.к. в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой.

АК с полярными отрицательно заряженными R: относят асн и глн аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО^- и Н⁺.

АК с полярными положительно заряженными R:

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей.

2. «Прямой» билирубин называется так потому, что он прямо взаимодействует с диазореагентом, будучи хорошо растворимым в воде.

Не прямой билирубин гидрофобен, поэтому перед его измерением необходимо осадить альбумин, с которым он связан. Такой билирубин даёт цветную реакцию диазотирования только после осаждения альбумина.

Гипербилирубинемия – повышение содержания билирубина в крови.

При достижении концентрации билирубина в крови более 50 мкмоль/л он начинает диффундировать в ткани и окрашивает их в жёлтый цвет. Пожелтение тканей из-за отложения в них билирубина называется желтухой.

3.Все типы липопротеинов имеют сходное строение - гидрофобное ядро и гидрофильный слой на поверхности. Гидрофильный слой образован белками, которые называют апопротеинами, и амфифильными молекулами липидов- фосфолипидами и холестеролом. Гидрофильные группы этих молекул обращены к водной фазе, а гидрофобные части - к гидрофобному ядру липопротеина, в котором находятся транспортируемые липиды. Некоторые апопротеины интегральные и не могут быть отделены от липопротеина, а другие могут свободно переноситься от одного типа липопротеина к другому. Апопротеины выполняют несколько функций:

формируют структуру липопротеинов;

взаимодействуют с рецепторами на поверхности клеток и таким образом определяют, какими тканями будет захватываться данный тип липопротеинов;

служат ферментами или активаторами ферментов, действующих на липопротеины.

В организме синтезируются следующие типы липопротеинов: хиломикроны (ХМ), липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины промежуточной плотности (ЛППП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП) и липопротеины высокой плотности (ЛПВП).

Каждый из типов ЛП образуется в разных тканях и транспортирует определённые липиды. Например, ХМ транспортируют экзогенные (пищевые жиры) из кишечника в ткани, поэтому триацилглицеролы составляют до 85% массы этих частиц.

ЛП хорошо растворимы в крови, не коалесцируют, так как имеют небольшой размер и отрицательный заряд на поверхности. Некоторые ЛП легко проходят через стенки капилляров кровеносных сосудов и доставляют липиды к клеткам.