Контроль виконання лабораторної роботи

1. Довести білкову природу ферментів біуретовою реакцією, реакцією Фоля. Пояснити принципи методів.

2. Назвати оптичні методи дослідження, які використовуються в клінічній біохімії:

А. Фотоелектроколориметричні

В. Афінна хроматографія

С. Флюоресцентний аналіз

D. Полярографія

Е. Імуноферментний аналіз

3. Для виявлення функціональних груп (-SH, -NH₂, імідазольних) у білках, ферментах використовують такі методи дослідження:

А. Електрофорез

В. Люмінесцентний аналіз

С. Іонообмінну хроматографію

D. Полярографію

Е. Імуноферментний аналіз

4. Вказати метод, який найбільш доцільно використати для фракціонування білків:

А. Люмінесцентний аналіз

В. Електрофорез

С. Іонообмінну хроматографію

D. Полярографію

Е. Імуноферментний аналіз

5. З біологічної рідини шляхом висолювання виділили білок, який буде використаний для лікування. Яким методом можна звільнити його від низькомолекулярних домішок?

А. Секвенацією

В. Денатурацією

С. Висолюванням

D. Електрофорезом

Е. Діалізом

6. У сироватці крові хворого на пієлонефрит виявлено зміни у співвідношенні білкових фракцій. Вкажіть, яким методом можна розділити на фракції білки плазми крові?

Приклади тестів „Крок-1”

1. Для кількісного розділення і визначення відносного вмісту кожної амінокислоти в гідролізаті білків використовують:

А. Електрофорез

В. Розподільну хроматографію

С. Іонообмінну хроматографію

D. Ультрацентрифугування

Е. Гель-фільтрацію

2. Лікар призначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. В лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосовувати даний метод?

А. Здатність до набухання

В. Оптична активність

С. Високий онкотичний тиск

D. Наявність електричного заряду

Е. Висока в’язкість

3. В клініку доставлено хворого у важкому стані після отруєння солями плюмбуму. Яка з перелічених речовин може застосовуватися як акцептор плюмбуму і таким чином зменшувати інтоксикацію організму?

А. Вода

В. Аналгетики

С. Розчин білка

D. Розчин глюкози

Е. Фізіологічний розчин

Індивідуальна самостійна робота студентів

1. Історія розвитку біохімії: становлення біохімії як науки, напрямки розвитку сучасної біохімії.

2. Основоположні відкриття в галузі структури та функціональної ролі білків і нуклеїнових кислот.

Література

Основна:

1. Губський Ю. І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 7 – 40 .

2. Губський Ю. І. Біологічна хімія. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2009. – С. 10 – 33.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – 744 с.

4. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі. / За ред. О.Я. Склярова. – К.: Медицина, 2010. – 360 с.

5. Біохімічні показники в нормі і при патології. Довідник / За ред. Склярова О.Я. – К.: Медицина, 2007. – 320 c.

6. Клінічна біохімія. Підручник / За ред. О.Я.Склярова. – Київ: Медицина, 2006. – С. 11 – 28.

7. Клінічна біохімія. Лекції для студентів медичного, стоматологічного та фармацевтичного факультетів/ За ред. О.Я. Склярова. – Львів, 2004. – 294 с.

8. Практикум з біологічної хімії / За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – С. 3 – 46.

Додаткова:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – 15-18 с.

2. Клиническая биохимия: Учебное пособие для вузов / Бочков В.Н., Добровольский А.Б., Кушлинский Н.Е. и др. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004. – 521 с.

3. Кучеренко М. Є., Бабенюк Ю. Д., Войціцький В. М. Сучасні методи біохімічних досліджень. – Київ: Фітосоціоцентр, 2001. – 424 с.

4. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. Т.1. – М.: Мир; Бином. Лаборатория знаний, 2009. – С. 9-20.

5. Сув’язь поколінь. Фармацевтичний факультет Львівського національного медичного університету імені Данила Галицького / Зіменковський Б.С., Калинюк Т.Г. та ін. – Львів: Наутілус, 2009. – С. 414-447.

Змістовий модуль № 6. Ферменти та коферменти. Регуляція метаболізму.

Тема № 2. Дослідження будови та фізико-хімічних властивостей білків-ферментів. Засвоєння методів виявлення ферментів у біологічних об’єктах.

Мета заняття: Засвоїти принципи організації та загальні властивості ферментів. Оволодіти методом визначення активності амілази слини і на її прикладі вивчити вплив температури та рН середовища на активність ферментів.

Актуальність теми: Ферменти – це біологічні каталізатори білкової природи, які забезпечують прискорення і координацію численних метаболічних процесів в живих організмах. Існують тисячі ферментів, які каталізують окремі хімічні перетворення або групи споріднених реакцій. Ферменти розрізняються за своєю будовою, наявністю небілкових компонентів, локалізацією, різними фізико-хімічними та каталітичними властивостями. Активність ферментів регулюється і може змінюватись в широких межах в залежності від численних факторів.

Конкретні завдання:

• Трактувати біохімічні закономірності будови та функціонування різних класів ферментів.

• На основі розуміння фізико-хімічних властивостей білків-ферментів пояснювати залежність активності ферментів від рН середовища, температури та інших факторів.

• Аналізувати активність ферментів плазми крові залежно від їх внутрішньоклітинної та тканинної (органної) локалізації.

• Аналізувати методи виявлення активності ферментів з метою їх оптимального застосування в клініко-лабораторному аналізі.