3. Регуляция активности ф. Аллостерические механизмы, ограниченный протеолиз, хим.Модифиация ферментов. Биологическая роль регуляции активности ф.

Виды регуляции:

1)Быстрая (срочная) – регуляция уже готового Б-Ф и происходит в течение неск.сек

2)Медленная – осуществляется на уровне генома. В ней участвуют стероидные гормоны и тироксин, которые проникают внутрь клетки и влияют на синтез транскрипции (мин, часы, дни)

Виды срочной регуляции:

1)частичный протеолиз – пепсиноген превращается в пепсин в присутствии НСl,

пепсин действует на пепсиноген и снова превращает его в активную форму – аутокатализ.

2)ковалентная модификация – присоединение к Ф АТФ приводит к его фосфорилированию и Ф становится активным.

3)ретроингибирование – конечные продукты тормозят активность первого Ф синтеза. Гемм гемоглобина, синтезированный путем 12 р-ий. Гемм специфически тормозит 1 Ф своего синтеза – синтетазу-А-аминоливуленовой к-ты

4)ацетилирование, 5)метилирование.

Виды медленной регуляции:

1) Аллостерический - контроль активности фермента реализуется путем изменения конформации белковой молекулы, индуцируемого связыванием метаболита-регулятора в особом (аллостерическом) центре, пространственно удаленном от активного центра. Изменение конформации молекулы фермента влечет за собой изменение каталитических характеристик активного центра. Метаболит-регулятор, модифицирующий активность фермента подобным образом, называют аллостерическим эффектором.

2) Диссоциативный

3) Адсорбционный

4) Регуляция ковалентным связыванием

5) Регуляция ограниченным протеолизом - некоторые ферменты, функционирующие вне клеток (в ЖКТ или в плазме крови), синтезируются в виде неактивных предшественников и активируются только в результате гидролиза одной или нескольких определённых пептидных связей, что приводит к отщеплению части белковой молекулы предшественника. В результате в оставшейся части белковой молекулы происходит конформационная перестройка и формируется активный центр фермента.

4. Возврастные особенности состава крови (белки, остаточный азот, глюкоза).

Альбумин – основной белок плазмы крови, первым обнаруживается у эмбриона уже в конце 8 недели в/у развития, а на 10 неделе удается определить уже 10 фракций. Содержание общего белка при рождении составляет 47-65 г/л, у недоношенных – 50. При рождении у детей отмеч.более высокий уровень γ-глобулинов. Затем он постепенно снижается и достигает к 3 годам взрослых величин. Концентрация фибриногена при рождении ниже, но к концу первого месяца прибл.к норм.величинам – 2,0-4,0 г/л. У новорожденных недостаточен синтез белков свертывающей системы, а фибринолитическая активность выше, чем у взрослых. Содержание гемоглобина при рождении несколько выше, чем у взрослых (170-180 г/л) и увел.в первые часы до 200-250г/л, через 2-3 дня уменьшается и к концу первого месяца становится как у взрослых (160г/л),до 1 года-уменьшается, ко второму –в норму, к периоду полового созревания становится таким же, как у взрослых.

Глюкоза. Норма взрослого человека – 3,5-5,5 ммоль/л, если больше 11 ммоль/л, то сахар появляется в моче. Если меньше 3,3 ммоль/л – гипогликемия, больше 6 ммоль/л – гипергликемия. Недоношенные - 1,1-3,33, новорожденные - 2,22-3,33, 1 месяц – 2,7-4,44, 7 лет – 3,33-5,55, до 60 лет – 4,44-6,38, старше 60 – 4,61-6,10.

Содержание небелкового азота 15-25 ммоль/л. Небелковый азот крови представлен мочевиной 50%, а/к-тами 25%, эрготионеином 8%, мочевй кислотой 4%, креатином 5%, креатинином 2,5% - источник энергии АТФ, аммиаком и индиканом 0,5%, а также полипептидами, нуклеатидами, нуклеазами, глутатионом, билирубином, холином, гистидином. Т.О. в состав небелкового азота крови входит азот конечных продуктов обмена простых и сложных белков.

Билет №8