- •Содержание
- •Билет №1
- •2. Определение катаболизма. Катаболизм и анаболизм. Стадии катаболизма биомолекул в организме.
- •Билет№2.
- •1.Ферменты. Специфичность ферментов. Активный центр фермента.
- •2.Экзергонические и эндергонические биохимические реакции. Роль атф и других макроэргических фосфатов в сопряжении экзергонических процессов и эндергонических процессов.
- •3.Пути внутриклеточного метаболизма глюкозы. Гликолиз и глюконеогенез. Обратимые и необратимые реакции.
- •Билет №3
- •1.Регуляция активности ферментов. Проферменты. Изоферменты. Ингибиторы ферментов.
- •2.Реакции биологичемкого окисления.Типы реакций( дегидрогеназные, оксидазные, оксигеназные. Их биологическое значение.
- •3 Цитохромы Катализируют окисление веществ путем отдачи электронов Гемовое железо в одном из цитохромов имеется так же атом меди.
- •Билет№4
- •1.Ферментативный катализ
- •2.Митохондриальный транспорт
- •3.Аэробное окисление пирувата (окислительное декарбоксилирование пировиноградной кты).
- •Билет№5
- •1.Кинетика ферментативного катализа. Уравнение Михаэлиса-Ментен. Уравнение Лайнуивера-Берка.
- •2.Окислительное фосфорилирование. Пункты сопряжения окисления и фосфорилирования. Атф-синтетаза митохондрий.
- •3 Субъединицы (γ,δ,ε) способствуют целостности атф-синтазы
- •3.Полное окисление глюкозы. Энергетический баланс
- •Билет№6
- •1.Аллостерические ферменты. Ингибиторы и активаторы аллостерических ферментов. Аллостерические центры.
- •Деградация жирных кислот: β-окисление
- •Билет№7
- •1.Опять ферменты
- •2. Ингибиторы и разъединители транспорта электронов окислительного фосфорилирования
- •3.Глюконеогенез
- •Билет №8
- •1. Витамины
- •2. Микросомальная цепь транспорта электронов
- •3. Глюкозолактонный цикл
- •1. Витамин в2
- •3.Гипергликемия
- •Билет 10
- •Билет 11
- •1. Витамин в6(пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин)
- •3 Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.
- •Билет 12
- •1.Биотин
- •2. Нарушение обмена гликогена
- •3. Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.
- •Билет 13. Фолиевая кислота. Биологическая роль. Пути поступления в организм. Коферментная функция.
- •2.Катаболизм триацилглицеролов. Реакции, механизм регуляции активности триглицеридлипазы. Нейрогуморальная регуляция липолиза (адреналин, глюкагон, инсулин).
- •3.Трансаминирование амк. Аминотрансферазы. Отдельные аминотрансферазы. Реакции. Биохимическое значение трансаминирования амк.
- •Билет 14
- •1.Витамин в12. Биологическая роль. Пути попадания в организм. Коферментная функция.
- •3.Пути превращения аммиака в организме человека. Механизмы обезвреживания аммиака.
- •Билет №15
- •1.Витамин с.
- •2.Окисление пальмитиновой кослоты.
- •3.Биосинтез мочевины.
- •Билет №16
- •1.Витамин а.
- •2.Окисление ненасыщенных жирных кислот.
- •3.Превращение безазотистого скелета ак
- •Билет №17
- •1.Витамин д
- •2. Биосинтез высших жирных кислот.
- •3. Метаболизм ак с разветвленной цепью.
- •Билет №25 Репликация днк
- •Свойства процесса репликации:
- •Желчные кислоты
- •Стероидные гормоны
- •2.Специализированные пути метаболизма цикл. А,к- фенилаланина и тирозина.. Заболевания, связанные с нарушением обмена фенилаланина и тирозина.
- •3.Биосинтез гема
- •Билет 19
- •2.Биосинтез пуриновых нуклеотидов
- •3.Основные закономерности генетического кода. Адапторная гипотеза ф. Крика и её развитие в wobble-гипотезе.
- •Билет №20
- •2. Кинетика ферменативного катализа. График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при постоянной концентрации фермента.
- •Билет №21
- •Транскрипционные факторы: Механизмы действия тф , связавающиеся с днк, могут влиять на транскрипцию генов через несколько механизмов:
- •Билет№22
- •Билет 23
- •2. Полное окисление глюкозы. Энергетический баланс полного окисления глюкозы.
- •Билет№24
- •1.Антибиотические вещества, подавляющие синтез белка
- •24.2 Функционирование малат-аспартатного и глицерофосфатного шунта.
- •Билет №26
- •3. Окисление капроновой кислоты
- •Билет №27
- •Репликация
- •Билет 28
- •Билет29
- •29.2.Метаболизм аминокислот
- •Билет №30
- •1.Особенности молекулярной организации и экспрессии генома эукариот (экзоны, интроны, сплайсинг)
- •2.Образование кетоновых тел и их утилизация.
- •3.Цикл трикарбоновых кислот. Реакции
3 Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.
Путь дальнейшего превращения аминокислот зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.
Возможные пути превращений аминокислот
Значение белков для организма:
1. Как известно, белки представляют собой высокомолекулярные органические вещества, являющиеся основным структурным элементом всех клеток и тканей, пластическим субстратом для роста и развития организма, процессов регенерации. Недостаток белков ведет к алиментарной дистрофии, выражающейся в похудании, так как организм человека не может синтезировать белки из неорганических веществ и начинает расщеплять собственные белки, в частности белки скелетной мускулатуры. Дефицит белка приводит к замедлению роста и развития в детском и юношеском возрасте.
2. Белки являются ферментами и гормонами, катализируя обменные процессы и выполняя регуляторную функцию. Таким образом, при недостатке белков нарушается нормальное течение обменных процессов.
3. Иммуноглобулины (антитела) являются белками и выполняют защитную функцию. Значительный дефицит белка может привести к имму-нодепрессии, снижению реактивности и резистентности организма.
4. Белок имеет большое значение в деятельности центральной нервной системы. Недостаток белка в пище приводит к снижению внимания, работоспособности и тд.
5. Недостаток белка в пище приводит к понижению барьерной функции печени, изменениям эндокринной системы.
Суточная потребность организма в белках.
Необходимо, чтобы суточная норма белка обеспечивала азотистое равновесие при полном удовлетворении энергетических потребностей, обеспечивала сохранность собственных белков организма, поддерживала высокую работоспособность организма и сопротивляемость к неблагоприятным факторам среды.
Представление о норме белка в пище постоянно менялось с течением времени и отличалось для разных стран. В настоящее время у нас в стране считается, что при легкой физической работе человеку требуется в среднем 1.2 - 1.3 г белка на кг массы тела, а при тяжелой работе - 1.5 г и более. При этом не менее 55% белков должно быть животного происхождения.
Потребность в белках возрастает при умственной и физической работе, при работе, связанной с высоким нервным напряжением, в условиях повышенной температуры и др.
Билет 12
1.Биотин
В основе строения биотина лежит тиофено-вое кольцо, к которому присоединена молекула мочевины, а боковая цепь представлена валерьяновой кислотой.
Источники. Биотин содержится почти во всех продуктах животного и растительного происхождения. Наиболее богаты этим витамином печень, почки, молоко, желток яйца. В обычных условиях человек получает достаточное количество биотина в результате бактериального синтеза в кишечнике.
Суточная потребность биотина у человека не превышает 10 мкг.
Биологическая роль. Биотин выполняет коферментную функцию в составе карбоксилаз: он участвует в образовании активной формы СО2.
В организме биотин используется в образовании малонил-КоА из ацетил-КоА (см. раздел 8), в синтезе пуринового кольца (см. раздел 10), а также в реакции карбоксили-рования пирувата с образованием оксало-ацетата (см. раздел 6). Клинические проявления недостаточности биотина у человека изучены мало, поскольку бактерии кишечника обладают способностью синтезировать этот витамин в необходимых количествах. Поэтому картина авитаминоза проявляется при дисбактериозах кишечника, например, после приёма больших количеств антибиотиков или сульфамидных препаратов, вызывающих гибель микрофлоры кишечника, либо после введения в рацион большого количества сырого яичного белка. В яичном белке содержится гликопротеин авидин, который соединяется с биотином и препятствует всасыванию последнего из кишечника. Авидин (молекулярная масса 70 000 кД) состоит из четырёх идентичных субъединиц, содержащих по 128 аминокислот; каждая субъединица связывает по одной молекуле биотина.
При недостаточности биотина у человека развиваются явления специфического дерматита, характеризующегося покраснением и шелушением кожи, а также обильной секрецией сальных желёз (себорея). При авитаминозе витамина Н наблюдают также выпадение волос и шерсти у животных, поражение ногтей, часто отмечают,боли в мышцах, усталость, сонливость и депрессию.