Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Остроумова Т.А. - Химия и физика молока - 2004.doc
Скачиваний:
574
Добавлен:
02.04.2015
Размер:
1.23 Mб
Скачать

ИrG1 (1,2-3,3%) b-лактоглобулин Электрофо- мочевина

ИrG2 (0,2-0,7%) (АВСDEFG) (7-12%) ретические свободные

ИrM (0,2-0,7%) a-лактальбумин фракции - аминокис-

ИrA (0,1-0,7%) (АВ) (2-5%) 3,5,8 быст- лоты

альбумин сыворот- рый и 8 - креатин

ки крови (0,7-1,2%) медленный креатинин

(2-6%) аммиак

Рис. 5.2. Фракционирование сывороточных белков

Ca3(PO4)2, а часть образует комплекс с a-лактальбумином и с c-казеином мицелл казеина и осаждается вместе с ними при кислотной и сычужной коагуляциях казеина. Образование комплекса β-лактоглобулин-α-лактальбумин-c-казеин значительно ухудшает атаку χ-казеина сычужным ферментом и снижает термоустойчивость мицелл казеина.

a-Лактальбумин. В количественном отношении занимает второе место после b-лактоглобулина в содержании сывороточных белков (от 20 до 25%). Представляет собой компактный глобулярный белок, частицы которого имеют самые малые размеры по сравнению с частицами других белков молока.

a-Лактальбумин является гетерогенным белком (содержит главный компонент, имеет два генетических варианта, а также минорные компоненты, некоторые из которых являются гликопротеидами). В молоке a-лактальбумин тонкодиспергирован, не коагулирует в изоэлектрической точке в силу своей большой гидратированности, не свертывается под действием сычужного фермента, относительно термостабилен. Повышенная устойчивость его к нагреванию обусловлена наличием в его молекуле большого количества дисульфидных связей.

Альбумин сыворотки крови – это относительно крупный глобулярный белок, его полипептидная цепь состоит из 582 аминокислотных остатков, содержит 17 внутримолекулярных дисульфидных связей и только одну свободную сульфгидрильную группу, термолабилен.

Альбумин сыворотки крови не синтезируется в молочной железе, а поступает в молоко из крови. Содержание этой фракции в молоке увеличивается при нарушении функций молочной железы (при заболеваниях маститом).

Лактоглобулиновая фракция сывороточных белков включает в себя термолабильные белки, которые осаждаются из молочной сыворотки при полунасыщении сульфатом аммония или насыщении сульфатом магния. К б елкам этой фракции относятся иммуноглобулины. В нормальном молоке массовая доля иммуноглобулинов составляет от 1,9 до 3,3% общего содержания белков, а в молозиве они составляют около 90% всех сывороточных белков.

Иммуноглобулины – это высокомолекулярные белки (гликопротеиды), выполняющие функцию антител. Антитела – вещества, образующиеся в организме при введении в него различных чужеродных белков (антигенов) и нейтрализующие их действие. Иммуноглобулины молока обладают резко выраженными свойствами агглютинации – склеивания микробов и других чужеродных клеток, а также шариков жира. Из выделенных основных групп иммуноглобулинов: G, A и М в молоке преобладают иммуноглобулины ИrG1 (1,2-3,3 % общего содержания белков).

Термостабильная фракция сывороточных белков включает в себя протеозо-пептонную фракцию, осаждаемую трихлоруксусной кислотой из фильтрата сыворотки после осаждения термолабильных сывороточных белков. Доля протеозо-пептонной фракции составляет 2-6% всех белков молока. Эта фракция неоднородна по составу, состоит из четырех компонентов, которые обозначают 3, 5, 8 «быстрый» и 8 «медленный» (по скорости передвижения в электрическом поле).

Компонент 3 имеет высокое содержание углеводов, а остальные являются фосфопептидами, образующимися вместе с g-казеинами при гидролизе b-казеина протеиназами молока. Содержание протеозопептонной фракции увеличивается в процессе длительного хранения молока при 3-5 оС. Кроме этого, по содержанию этой фракции судят о глубине протеолитических процессов, например, при созревании сыров.

Кроме вышеназванных белков в молоке содержатся другие белки и вещества белковой природы, концентрация которых выражается в миллиграммах на 100 г молока. К ним относятся белки оболочек жировых шариков, лактоферрин, белки, обладающие антибактериальными и ферментативными свойствами.

Белки оболочек жировых шариков. Содержание их составляет около 1% всех белков молока. Отличаются от казеина повышенным содержанием цистина и меньшим содержанием кислых аминокислот. Это, как правило, гликопротеиды, содержащие от 15 до 50% углеводов (галактозу, N-ацетилгалактозамин, N-ацетилглюкоза-мин, N-ацетилнейраминовую кислоту), образующие с лецитином липопротеидный комплекс – структурный элемент оболочек жировых шариков, способствующий их стабильности во время технологической обработки молока.

Лактоферрин представляет собой гликопротеид, содержащий два атома железа, обладающий антибиотической активностью по отношению к бактериям группы кишечной палочки, связывая ионы железа и делая их недоступными для бактериальных клеток. Лактоферрин усиливает бактерицидное действие лизоцима. Содержание его в молоке составляет не более 30 мг на 100 г , а в молозиве – в 10-15 раз больше. В организме новорожденного лактоферрин выполняет транспортную функцию – связывает и переносит ионы железа.

Лизоцим – компонент белковой природы с ферментативными свойствам, вызывающий лизис бактериальных клеток (нарушение клеточной оболочки).

Низин – полипептид, обладающий антибактериальными свойствами по отношению к споровым бактериям. Низин продуцируют некоторые виды микрофлоры молока и бактериальных заквасок.

Ферменты – вещества белковой природы, биологическая функция которых состоит в ускорении (катализе) течения химических реакций в биологических системах. Все эти вещества в одних случаях – простые белки, а в других – сложные, содержащие в своем составе небелковые компоненты – коферменты. В молоке содержится более 20нативных ферментов, а также присутствуют многочисленные внеклеточные и внутриклеточные ферменты, продуцируемые микрофлорой молока и бактериальных заквасок.