Тема 1.5. Ферменты. Строение и свойства

Цель занятия.Изучить ферменты как биологические катализаторы, их особенности, строение и свойства. Уметь применять знания о свойствах ферментов и ферментном составе органов при последующем изучении метаболизма, функций органов и систем, для изучения патогенеза болезней, связанных с нарушением функционирования ферментов, для понимания методов энзимодиагностики и энзимотерапии. Изучить свойства амилазы слюны.

Исходный уровень.Химическая реакция, понятие об энергии активации и энергетическом барьере (курс биоорганической химии).

Повторить.Физико-химические свойства белков.

Содержание теоретического материала. 1. История открытия и изучения ферментов. 2. Особенности функционирования биокатализаторов. Специфичность действия ферментов. Методы выделения и очистки ферментов 3. Международная классификация и номенклатура. 4. Структурная и функциональная организация ферментов. Активный и аллостерический центры. Общие черты, характерные для активного центра ферментов (4). 5. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Структурные формулы НАД⁺, ФАД⁺, КоА, пиридоксальфосфата, биотина и роль витаминов в функционировании коферментов, как промежуточных переносчиков различных групп в ферментативных реакциях. 6. Изоферменты (на примере ЛДГ). 7. Механизмы и стадии ферментативного катализа (на примере связывания субстрата в активном центре карбоксипептидазы). Уметь записать в общем виде реакцию с участием ферментов, используя символы: S - субстрат, Е - фермент, ЕS – промежуточный комплекс, Р – продукт. Теории ферментативного катализа: Фишера и Кошланда (теория индуцированного соответствия). 8. Единицы измерения активности ферментов, удельная активность ферментов. 9. Специфичность действия ферментов: абсолютная, субстратная, групповая, специфичность путей превращения.

Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

1). Белковая природа ферментов определяет специфичность их действия. Именно это свойство играет большую роль в определении направления метаболизма. Специфичность ферментов обусловлена комплементарностью структуры активного центра белка структуре субстрата.

2) Активный центр фермента – это небольшая часть молекулы фермента, образованная боковыми радикалами аминокислотных остатков, которые на уровне третичной структуры образуют центр взаимодействия с субстратом (комплементарный субстрату). Радикалы аминокислот принадлежат разным участкам полипептидной цепи.

3) Активный центр ориентирован в глубь молекулы фермента и представляет собой сложную трехмерную структуру.

4) Понятие «комплементарность» включает в себя геометрическое (пространственное) и электростатическое соответствие активного центра фермента и субстрата.

5) Для проявления активности многих ферментов необходим небелковый компонент – кофактор. Роль кофакторов могут выполнять ионы металлов и производные витаминов – коферменты (НАД, ФАД, КоА, биотин, ТГФК, ТПФ).

6) Образованию продукта ферментативной реакции предшествует образование фермент-субстратного комплекса.

7) В основе деления ферментов на классы лежит тип катализируемой реакции. Название фермента складывается: названия субстрата + тип катализируемой реакции + окончание «-аза».