МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ АВТОНОМНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ «ЮЖНЫЙ ФЕДЕРАЛЬНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»

Физический факультет

Рассмотрено и рекомендовано

на заседании кафедры биофизики и

биокибернетики

Протокол № _______

«_____»____________2010 г.

Зав. кафедрой проф. Владимирский Б.М

_________________________________ УТВЕРЖДАЮ

Декан физического факультета,

профессор В.С. Малышевский

__________________________

"_____"_____________2010 г.

Учебно-методический комплекс

учебной дисциплины «Медицинская биохимия»

вузовского компонента цикла ОПД

по специальности 014000 «Медицинская физика»

Составитель: доц. Кирой Р.И.

Ростов-на Дону

2010 г.

Пояснительная записка

Настоящая программа по дисциплине “Медицинская биохимия” предназначена для подготовки бакалавров физико-технических направлений специальности 014000 «Медицинская физика». Курс " Медицинская биохимия " занимает определенное место в системе подготовки студентов физического факультета. Изучение материалов курса базируется на знаниях, полученных студентами при изучении разделов физики, химии. Настоящий курс обеспечит биохимическую подготовку студентов для восприятия последующих курсов: «Биология, анатомия и физиология человека»; «Биофизика неионизирующих излучений» и других дисциплин специальности и специализации.

При подготовке программы учитывались современное состояние науки и требования, предъявляемые к подготовке бакалавров физико-технических наук. Содержание программы учебной дисциплины «Химия» соответствует ГОС ВПО. Объем и последовательность изучаемого материала, глубина и широта изложения определены также с учетом учебного плана специальности «Медицинская физика» физического факультета РГУ.

Объем составляет 86 часов, из них 70 часов аудиторных занятий, 16 часов самостоятельной работы.  Аудиторные занятия включают лекции, семинарские занятия. Самостоятельная работа студентов осуществляется под контролем преподавателя. Содержание курса «Медицинская биохимия» распределяется между аудиторными занятиями и самостоятельной работой студентов на основе принципов дополнительности, преемственности и интегративности. В лекционном курсе основное место отводится общетеоретическим темам, касающимся молекулярных механизмов основных процессов жизнедеятельности. Большое внимание уделяется взаимосвязи метаболизма биомолекул с основными физиологическими процессами. Материал, требующий самостоятельного осмысления и профессиональной интерпретации, обсуждается на семинарских занятиях. Дисциплина изучается в течение учебного года, завершается сдачей зачета в третьем и четвертом семестрах.

Цель дисциплины: изучение молекулярных механизмов энергетических, матричных, информационных процессов, составляющих основу функционирования живых систем.

Задачи дисциплины:

- формирование представлений о строении, свойствах, функциях основных классов биомолекул, составляющих основу живых организмов,

- изучение процессов химических превращений биомолекул в живых системах

-изучение биохимических аспектов патологических состояний.

Рабочая программа учебной дисциплины «Медицинская биохимия»

Введение в предмет биохимии и медицинской биохимии. Цели и задачи медицинской биохимии.

Биомолекулы: особенности строения, физико-химические свойства, функции. Биохимические методы исследования.

Химический состав живых организмов и неживой природы. Макро-, микро- и ультрамикрэлементы. Неорганические вещества клетки. Содержание, распределение, физико-химические свойства, биологические функции воды в живых системах. Характеристика основных классов биомолекул. Особенности строения биомолекул.

Белки.

Элементаный состав белков. Разнообразие строения и полифункциональность белков. Аминокислоты - структурные единицы белков. Протеиногенные, непротеиногенные аминокислты. Особеннсти строения протеиногенных аминокислот. Амфотерные свойства аминокислот. Химические реакции, характерные для аминокислот. Стереоизомерия и оптические свойства аминокислот. Изоэлектрическое состояние, изоэлектрическая точка (ИЭТ) аминокислот. ИЭТ моноаминомонокарбоновых, моноаминодикарбоновых, диаминомонокарбоновых аминокислот. Типы классификации аминокислот. Классификация аминокислот по полярности радикала: полярные (гидрофильные) и неполярные (гидрофобные) аминокислоты. Заменимые, незаменимые, полузаменимые аминокислоты. Заболевания, связанные с нарушением транспорта аминокислот. Аминоацидонурия.

Способ связи аминокислот в пептидах и белках. Особенности строения пептидной связи.

Пептиды. Особенности строения и функции природных пептидов. Роль пептидов в эндокринологии. Пептидные гормоны (окситоцин, вазопрессин, соматостатин, гастрин, глюкагон, адренокортикотропный гормон). Особенности строения и функции глутатиона. Нейропептиды: энкефалины, эндорфины. Пептидные токсины. Пептиды с вкусовыми качествами. Пептидные антибиотики (валиномицин, грамицидин А).

Структурная организация белковой молекулы. Полипептидная теория строения белков. Первичная структура белков. Работы Ф.Сэнгера по расшифровке последовательности аминокислот в молекуле инсулина. Первичная структура гомологичных белков. Вторичная структура белков. Типы вторичной структуры: α-спираль и β- конформации полипептидной цепи. Параметры α-спирали полипептидной цепи. Связи, стабилизирующие вторичную структуру белков. Третичная структура белковой молекулы. Самоорганизация третичной структуры белковой молекулы. Зависимость пространственной конфигурации полипептидной цепи от первичной структуры белковой молекулы и окружающей среды. Динамичность третичной структуры белков. Связи, стабилизирующие третичную структуру. Работы Дж. Кендрью, Д.Филлипса, П. Перутца по рентгеноструктурному анализу третичной структуры миоглобина, лизоцима, субъединиц гемоглобина.

Четвертичная структура белковой молекулы. Субъединицы (протомеры) и мультимеры. Типы связей между субъединицами. Четвертичная структура гемоглобина. Серповидноклеточная анемия. Талассемии. Иммуноглобулины класса G.

Методы выделения белков из биологического материала. Способы гомогенизации материала. Экстракция белков растворами солей, буферными смесями, органическими растворителями. Методы фракционирования белков: высаливание, осаждение органическими растворителями, электрофорез, хроматография. Способы очистки белковых препаратов от низкомолекулярных примесей: диализ, электродиализ, кристаллизация, гель-фильтрация. Методы и приемы исследования первичной структуры белка, пространственной структуры белка.

Физико-химические свойства белков. Амфотерные свойства белков. ИЭТ нейтральных, кислых, основных белков. Денатурация и ренатурация белков. Природа денатурирующих факторов. Свойства денатурированных белков. Заряд белковой молекулы. Факторы, влияющие на растворимость белков. Коллоидные свойства белков: опалесценция растворов и способность их рассеивать лучи видимого света, малая скорость диффузии, высокая вязкость растворов, неспособность проникать через полупроницаемые мембраны, способность к образованию гелей.

Типы классификации белков. Классификация белков по форме молекул: глобулярные и фибриллярные белки. Характеристика основных фибриллярных белков: коллаген, ά-кератины, эластин, актин, миозин.

Основные классы простых белков (протеинов): протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины. Природа простетической группы в сложных белках (протеидах). Характеристика основных классов протеидов: фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды. Хромопротеиды: природа простетических групп, представители (миоглобин, гемоглобин, цитохром, родопсин).

Функциональная классификация белков. Каталитическая, транспортная функция белков. Белки-гормоны (инсулин, соматотропин, пролактин, паратгормон). Белки, выполняющие защитную функцию (иммуноглобулины, интерфероны, белки системы свертывания крови).