Глоссарий. Биомолекулы. Биохимические методы исследования. Белки.

Белки - высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, мономером которых являются остатки аминокислот, соединенные между собой пептидными связями.

Аминокислоты - органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. Кристаллические бесцветные вещества, растворимые в воде.

Амфотерность аминокислот - способность аминокислот про­являть как кислотные, так и основные свойства. Кислотные свой­ства определяет карбоксильная группа - СООН, а основные свой­ства - аминогруппа - NH₂.

Незаменимые аминокислоты - аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека и должны поступать с пищей. К ним относятся восемь абсолютно незаменимых (треонин, лей­цин, изолейцин, валин, лизин, метионин, триптофан, фенилаланин) и две частично незаменимые аминокислоты (гистидин, аргинин).

Пептидная связь - ковалентная связь (—NH-CO—). Образуется при взаимодействии карбоксильной группы (-СООН) одной ами­нокислоты с аминогруппой (-NH₂) другой аминокислоты.

Протеины - простые белки, молекулы которых образованы толь­ко остатками аминокислот. Например, альбумины, глобулины, гистоны и др.

Протеиды - сложные белки, молекулы которых состоят из бел­ковой части, построенной из аминокислот, и небелковой части, представленной углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами и другими соединениями. Например, фосфопротеиды содержат остатки фосфорной кислоты, в нуклеопротеидах небелковая часть представлена нуклеиновыми кислотами и т.д.

Фибриллярные белки - белки, имеющие нитевидную форму (мышечный белок миозин, белок сухожилий коллаген и др.).

Глобулярные белки - белки, которые имеют округлую или эллипсовидную форму.

Первичная структура белка - структура, определяемая качественным, количественным составом и по­следовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи молекулы белка.

Вторичная структура белка – пространственная упаковка (спиралевидная или складча­тая форма) отдельных участков полипептидной цепи, которая определяется ближайшим порядком аминокислот в цепи. Стабилизируется водородными связями между атомами водоро­да и кислорода. Образуется на основе первич­ной структуры белка.

Третичная структура белка – пространственная укладка полипептидной цепи в компактное тело - глобулу. Устойчивость третичной структуры обеспечивают водо­родные, дисульфидные, электростатические или ионные связи.

Четвертичная структура белка — пространственное располо­жение нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры, а вместе они представляют единое молекулярное образование в структурном и функциональном отношении. Четвертичную структуру имеют белки, состоящие из двух и более полипептидных цепей (субъединиц).

Гемоглобин (Hb) - сложный белок эритроцитов крови, со­стоящий из небелковой части — 4 гем-группы и белковой части — глобина (4 полипептидные цепи: 2 – α цепи, 2 – β цепи); выполняет транспортную функцию (доставку О₂ из легких в ткани и СО₂ - от тканей к легким). Кисло­родная емкость крови зависит от содержания гемоглобина.

Гем - небелковая часть гемоглобина, миоглобина и других белков, придающая им красный цвет; является комплексом протопорфирина с двухвалентным железом.

Миоглобин - железосодержащий белок мышц, по химическо­му строению и функциям близок к гемоглобину крови. Связывает кислород и транспортирует его в мышцах к местам использования.

Гемолиз - разрыв мембран эритроцитов крови и выход из них гемоглобина в плазму.

Денатурация белков - процесс нарушения пространственной структуры белков, изменения их химических свойств и биологической активности под действием химических (щелочей, сильных ки­слот, солей тяжелых металлов: Си, Pb, Ag, Hg), и физических (высоких темпера­тур- 60-100°С, ультрафиолетового излучения и др.) факторов.

Ренатурация белка — обратимый процесс восстановления пер­воначальной структуры, свойств и биологической активности де­натурированного белка.