Варианты контрольных работ по теме «Углеводы»

Вариант I.

1. Напишите формулы: D-рибозы, D–рибулозы, D-дезокирибозы.

2. Напишите структурную формулу дисахарида целлобиозы (b,D-глюкопиранозидо (1®4) b,D глюкопираноза). Укажите тип дисахарида.

3. Гликоген. Напишите структурный фрагмент гликогена. Опишите биологическую роль данного полисахарида.

Вариант II.

1. Напишите формулы: D-глицеринового альдегида, дигидроксиацетона, D-глюкозы.

2. Напишите структурную формулу дисахарида трегалозы (a,D-глюкопиранозидо (1®1) a,D-глюкопиранозид). Укажите тип дисахарида.

3. Целлюлоза. Напишите фрагмент структурной формулы целлюлозы. Опишите биологическую роль данного полисахарида.

Вариант III.

1. Напишите формулы: D-глюкозы, D-маннозы, D-галактозы, D-фруктозы.

2. Напишите структурную формулу дисахарида лактозы (b,D-галактопиранозидо (1®4) a,D-глюкопираноза). Укажите тип дисахарида.

3. Напишите фрагмент структурной формулы крахмала. Опишите биологическую роль данного полисахарида.

Тесты по теме «Ферменты, коферменты, витамины».

Раздел 1.

На каждую незаконченную фразу выберите одно верное завершение.

Пантотеновая кислота является составной частью:

а) липоевой кислоты;

б) глутатиона;

в) тиаминпирофосфата;

г) коэнзима А;

д) тетрагидрофолиевой кислоты.

Почти все реакции превращения аминокислот связаны с уча­стием кофермента:

а) тиаминпирофосфата;

б) пиридоксальфосфата;

в) никотинамидадениндинуклеотидфосфата;

г) флавинадениндинуклеотида;

д) биотина.

3. Витамин В₂ является составной частью кофермента:

а) пиридоксальфосфата;

б) биотина;

в) никотинамидадениндинуклеотида;

г) флавинадениндинуклеотида;

д) тиаминпирофосфата.

3. Тиаминпирофосфат, липоевая кислота и коэнзим А одновремен­но входят в качестве коферментов в состав:

а) синтетазы высших жирных кислот;

б) лактатдегидрогеназы;

в) глутаматдегидрогеназы;

г) пируватдегидрогеназного комплекса;

д) каталазы.

3. Витаминами являются соединения:

а) в ничтожных концентрациях обеспечивающие каталитические функции ряда ферментов;

б) проявляющие одинаковые физические свойства;

в) имеющие сходное химическое строение;

г) беспрепятствен­но синтезирующиеся в любом организме.

3. Пепсин проявляет оптимальную активность при рН:

а) 1,5—2,5;

б) 4—5;

в) 6—7;

г) 8—9;

д) 10—11.

3. Простетической группой родопсина - рецепторного белка , сетчатки глаза — является:

а) рибофлавин;

б) кальциферол;

в) ретиналь;

г) токоферол;

д) филлохинон.

3. Участок молекулы фермента, ответственный одновременно и за присоединение вещества, подвергающегося ферментативному действию, и за осуществление ферментативного катализа, называ­ется:

а) каталитическим центром;

б) активным центром;

в) субстрат­ным центром;

г) аллостерическим центром;

д) гидрофобным центром.

Раздел 2. Сопоставьте два утверждения или показателя (обозначены бук­вами А и Б), приведенные в каждом пункте раздела, и дайте ответ в форме: А > Б; Б > А; А = Б.

1. А. Суточная потребность человека в витамине B₁.

Б. Суточ­ная потребность человека в витамине С.

1. А. Скорость гидролиза крахмала в присутствии 10%-ной сер­ной кислоты при 100 °С.

Б. Скорость гидролиза крахмала в присут­ствии амилазы при 37 °С.

2. А. Каталитическая активность каталазы в реакции разложе­ния пероксида водорода.

Б. Каталитическая активность железа в реакции разложения пероксида водорода (№ 1, с. 86).

3. А. Температурный оптимум каталитической активности фер­ментов животного происхождения.

Б. Температурный оптимум ката­литической активности ферментов растительного происхождения.

4. А. Оптимальное значение рН среды для пепсина.

Б. Опти­мальное значение рН среды для трипсина.

5. А. Число индивидуальных ферментов в мультиэнзимном пируватдегидрогеназном комплексе.

Б. Число индивидуальных ферментов в мультиэнзимном комплексе синтетазы высших жирных кислот.

6. А. Специфичность апофермента.

Б. Специфичность кофермента.

7. А. Энзиматическая активность фермента.

Б. Энзиматическая активность профермента (зимогена).