Характеристика промислових жирів

18(231) Оліє-жирова промисловість забезпечує населення харчовими і технічними рослинними оліями. Харчові використовуються у їжу, для виробництва гідрогенізованих жирів, маргаринової продукції, майонезів, у кондитерській, хлібопекарній промисловості.

Технічні – для виробництва мила, миючих засобів, оліфи, лаків, фарб, гліцерину, косметичної продукції.

Лекція № 7. Ферменти

5(54) Ферменти - це біологічно активні речовини білкової природи, які каталізують всі реакції в живому організмі, тобто - це біологічні каталізатори білкової природи.

2(195) З їх допомогою здійснюються багаточисельні хімічні реакції, які можуть іти з великою швидкістю при температурах, що підходять для даного організму, тобто в межах від 5 до 40⁰С. Щоб ці реакції з тією ж швидкістю протікали зовні організму, потрібні були б високі температури та різкі зміни деяких інших умов. Для клітини це означало б загибель. Тому ферменти абсолютно необхідні, оскільки без них реакції в клітинах або взагалі не відбувались або відбувались би надзвичайно повільно і не могли б підтримувати життя.

1(93) Вчення про ферменти виділено в окрему науку - ензимологію. Термін “ензім” (від грецького en zyme - в дріжджах), так же як і “фермент” (від латинського fermentatio), означає процес, пов’язаний з виділенням газів, бродінням. Явище бродіння та переварювання відомо з прадавніх часів, але зародження вчення про ферменти відноситься до першої половини 19 ст. Перше наукове уявлення про ферменти було дано в 1814 р. петербурзьким вченим К.С.Кірхгофом, який показав, що не тільки пророслі зерна ячменю, але й екстракти з солоду здатні оцукрювати крохмаль з перетворенням його в мальтозу. Речовина, що вилучається з пророслого ячменю та має властивості перетворювати крохмаль в мальтозу, отримало назву амілази.

7(227) На початку 20 ст. Еміль Фішер провів перші систематичні дослідження по вивченню специфічності ферментів. Тоді ж почали з’являтись роботи, присвячені кінетиці ферментативних реакцій, були сформовані теорії дії ферментів. Лише в 1926 р. вперше був отриманий очищений фермент в кристалічному вигляді. Це була уреаза, виділена Джеймсом Самнером, який виявив, що кристали уреази повністю складаються з білка. Тому ним була висунута гіпотеза, що всі ферменти представляють собою білки, але проти цього активно заперечував дуже авторитетний німецький біохімік Ріхард Вільштеттер, який дотримувався думки, що ферменти - низькомолекулярні сполуки, а знайдений в кристалах уреази білок - лише забруднення. І лише в 30-ті роки, після того як Джон Нортроп та його співробітники отримали в кристалічному вигляді пепсин та трипсин і встановили, що ці ферменти теж представляють собою білки, точка зору про білкову природу ферментів отримала загальне визнання. На сьогодні ідентифіковано близько 2000 ферментів.

Будова ферментів

10(171), 1(97), 2(197) В природі існують як прості, так і складні ферменти. Перші повністю представлені поліпептидними ланцюгами і при гідролізі розпадають виключно на амінокислоти. Прикладами простих білків є пепсин, трипсин, папаїн, уреаза тощо. Більшість природних ферментів відносяться до класу складних білків, які містять окрім білків, якийсь небілковий компонент (кофактор). Комплекс фермента з кофактором називається голоферментом, а поліпептидна частина ферменту - апоферментом.

Білкова частина + небілкова частина = складний фермент

Апофермент Кофактор Голофермент

Кофактори поділяються на три групи: коферменти, простетичні групи, активатори.

Кофактор може бути зв’язаний з апоферментом міцно ковалентими зв’язками. Такий небілковий компонент називається простетичною групою.

Прикладом простетичної групи може бути ФАД; гем (залізомістка група), яка входить до складу цитохромів (ферментів дихального ланцюга), каталаз та пероксидаз.

Хімічні зв’язки між кофакторами та пептидним ланцюгами можуть бути відносно слабкими (водневі зв’язки, електростатичні взаємодії тощо). В таких випадках небілковий компонент називається коферментом і при виділенні ферментів спостерігається повна дисоціація обох частин і ізольований білковий компонент виявляється позбавленим ферментативної активності, поки не буде доданий зовні недостаючий кофактор.

Типовими представниками коферментів є НАД, НАДФ, КоА-SН, Гл-SН.

Відомо, що і простетичні групи і коферменти активно включаються в хімічні реакції, виконуючи функції проміжних переносників електронів, атомів водню чи атомних груп (аміно-, ацетильних, карбоксильних).

Слід підкреслити, що різницю між простетичною групою та коферментом не можна абсолютизувати, оскільки в одних випадках, наприклад у оксидази D-амінокислот, кофактор, представлений ФАД, може бути легко відділений від білкової частини шляхом діалізу. Той же кофактор міцно зв’язаний ковалентно з ферментами тканинного дихання, виконуючи функції простетичної групи.

10(175), 3(66), 8(37), 1(197) Неорганічні іони металів Mg²⁺, Mn²⁺, Ca²⁺ є активаторами ферментів, які прискорюють реакції, що каталізуються ферментами. Вважають, що ці іони заставляють молекули фермента або субстрату приймати форму, що сприяє створенню фермент-субстратного комплексу.

1(98), 10(176) Слід відмітити особливість двохкомпонентних ферментів, що заключається в тому, що ні кофактор окремо, ні сам по собі апофермент каталітичної активності не мають, і тільки об’єднання їх в єдине ціле, забезпечує швидке протікання хімічної реакції.

Вважають, що небілкова частина підвищує стійкість білкової частини, а білкова зумовлює специфічність дії ферменту.

10(176), 1(99), 2(196) Оскільки часто молекули субстратів, що беруть участь у реакції мають невеликі розміри у порівнянні з молекулами ферментів, було припущено, що в безпосередній контакт з молекулою субстрату вступає лише частина молекули ферменту. Тому виникло поняття активного центру, що представляє собою ділянку ферменту, з якою безпосередньо зв’язується субстрат.

Встановлено, що у складних ферментів до складу активного центру входять кофактор та залишки амінокислот; у простих – залишки амінокислот .

5(58) У ферментів може бути декілька активних центрів

1(99), 10(177) В активному центрі розрізняють каталітичну ділянку, що безпосередньо вступає в хімічну взаємодію з субстратом і контактну або якірну ділянку, яка забезпечує специфічну спорідненість до субстрату та формування його комплексу з ферментом.

2(196) Роль інших амінокислотних залишків, що складають основну масу ферменту, полягає у забезпеченні його молекулі правильної глобулярної форми, яка необхідна для найбільш ефективної роботи активного центру ферменту.