- •Лекція №1. Предмет і завдання біохімії
- •Загальні уявлення про обмін речовин
- •Хімічний склад живого організму
- •Клітина – основа структури живих систем
- •Історія розвитку біохімії
- •Лекція № 2 Білкові речовини
- •Функції білків
- •Класифікація амінокислот
- •Властивості амінокислот
- •Кольорові реакції на амінокислоти
- •Методи визначення амінокислот
- •Будова білків
- •Фізико-хімічні властивості білків
- •Шляхи виділення та розділення білків
- •Методи визначення білка
- •Класифікація білків
- •Природні пептиди
- •Лекція № 3 Нуклеїнові кислоти
- •Властивості і будова днк
- •Будова і функції рнк
- •Нуклеозиди і нуклеотиди
- •Назви нуклеозидів та нуклеотидів
- •Лекція № 4 Вітаміни
- •Жиророзчинні вітаміни
- •1(138), 10(245) Вітаміни групи а (антиксерофтальмічний фактор).
- •Водорозчинні вітаміни
- •1(162), 10(277) Вітамін с (аскорбінова кислота)
- •Вітаміноподібні речовини
- •Антивітаміни, антиметаболіти, антибіотики
- •Лекція № 5 Вуглеводи
- •Моносахариди
- •10(216), 11Окремі представники моносахаридів
- •Дубильні речовини
- •Полісахариди
- •Лекція № 6 Ліпіди
- •Характеристика промислових жирів
- •Лекція № 7. Ферменти
- •Будова ферментів
- •Теорія ферментативного каталізу
- •Кінетика ферментативних реакцій
- •Властивості ферментів
- •Класифікація і номенклатура ферментів
- •Номенклатура ферментів
- •Класифікація ферментів
- •Характеристика окремих класів ферментів та їх промислове використання Оксидоредуктази
- •Трасферази
- •Гідролази
- •Ізомерази
- •Локалізація ферментів у клітині
- •Лекція № 8 Обмін речовин
- •Способи живлення організмів
- •Теорія біологічного окислення
- •Анаеробний розклад вуглеводів
- •Гліколіз
- •Види бродіння
- •2.Пропіоновокисле бродіння.
- •3.Маслянокисле бродіння
- •4.Ацетонобутилове бродіння.
- •5.Метановебродіння.
- •7.Спиртове бродіння.
- •Аеробний розклад вуглеводів
- •Енергетичний ефект повного розщеплення глюкози
- •Пентозний цикл (пентозофосфатний або гексозомонофосфатний шлях)
- •Гліоксилатний цикл
- •Фотосинтез
- •Біосинтез вуглеводів
- •Обмін ліпідів Розпад ліпідів
- •Окислення гліцерину
- •Окислення насичених жк
- •Енергетика -окислення жк
- •Α-окислення жк
- •Біосинтез ліпідів Біосинтез гліцерину
- •Біосинтез жк
- •Біосинтез тригліцеридів
- •Зміна жирів при зберіганні
- •Основні перетворення ліпідів
- •Обмін нуклеїнових кислот Розпад нк
- •Синтез нк
- •Обмін білків Розпад білків
- •Перетворення амінокислот
- •Нейтралізація і виведення аміаку з організму
- •Орнітиновий цикл
- •Біосинтез амінокислот
- •Біосинтез білків
- •Взаємозв’язок процесів обміну речовин у живому організмі
- •Література
Лекція № 2 Білкові речовини
1(17) Вивчення курсу біохімії починається з білків, що пов’язано з важливою роллю білків у живій природі, тим, що білки складають майже половину сухої маси живого організму та наділені рядом унікальних функцій.
10(46) Вперше термін “білки” було застосованао за аналогією з яєчним білком французьким фізіологом Ф. Кене у 1747 р. У 1838 р. дослідником Н.Мульдером білки були названі протеїнами (від грец. πρωτειοע – перший, найважливіший). Нині використовуються обидва терміни.
2(173), 3(11) Білки - це високомолекулярні органічні сполуки, побудовані з великої кількості залишків амінокислот. Вони є біополімерами з молекулярною масою від декількох тисяч до мільйонів.
1(19),10(46) Найбільш багаті білковими речовинами тканини та органи тварин. Білки складають 45 – 50 % загальної сирої маси організму тварин; у рослинах їх набагато менше (у насінні 10 – 13 %). 13(23) Виключення – гриби. Так, в 1 кг сушених грибів міститься вдвічі більше білка, ніж у яловичині, втричі більше, ніж у рибі. Але засвоює їх гірше, ніж білки тваринного походження. Причина: хітин, що знижує доступність білків до дії ферментів, які допомагають перетравлювати іжу.
Функції білків
1(17), 10(47) 1. Каталітична функція. Всі відомі ферменти - білки. Зараз ідентифіковано близько 2100 ферментів. Ця функція є унікальною, визначає швидкість хімічних реакцій у біологічних системах.
2. Поживна (резервна) функція. Цю функцію здійснюють резервні білки, що є джерелом живлення для розвитку плода (білки яйця - овальбуміни). Білок молока (казеїн) також виконує головним чином резервну функцію.
3. Транспортна. Транспорт кисню в крові від легень до тканин органів, а на зворотному шляху перенесення вуглекислого газу від органів до легень, здійснюють молекули гемоглобіну - білку еритроцитів. Інші білки утворюють комплекси з жирами, міддю, вітамінами і забезпечують їх доставку в органи.
4. Захисна функція. Функцію захисту в організмі виконує імунна система, яка забезпечує синтез специфічних захисних білків-антитіл у відповідь на поступання в організм бактерій, токсинів чи вірусів. Зв’язуючись з м/о чи токсинами, вони ін активують їх, гальмують патогенну дію і знешкоджують токсичні продукти. Захисна функція білків проявляється і в здатності ряду білків крові до звертування. Звертування білка плазми крові фібриногена приводить до утворення згустку крові, що попереджає втрати крові при пораненнях.
5. Скорочувальна. Білкові речовини приймають участь у акті м’язового скорочення та розслаблення.
6. Структурна. Цих білків найбільше серед інших білків тіла людини. Найважливішими є колаген в з’єднувальній тканині, кератин у волосах, нігтях, шкірі, еластин в судинній стінці. В комплексі з ліпідами білки беруть участь в утворенні біомембран клітин.
7. Гормональна функція. Гормони, що регулюють обмін речовин, представлені білками або поліпептидами (гормони підшлункової залози).
10(48) Дослідження елементного складу білків почалось ще на початку ХІХ ст. Було визначено, що білок у перерахунку на суху речовину містить 50 - 54 % вуглецю, 21 - 23 % кисню, 6,5 - 7,3 % водню, 15 - 17 % азоту та до 0,5 % сірки. Вміст азоту більш-менш постійний ( 16 %), тому визначають кількість білку по кількості білкового азоту.
Разом з визначенням елементного складу було розпочато вивчення їх будови. В другій половині ХІХ ст. було встановлено, що основними структурними компонентами білка є амінокислоти.
2(170), 4(2), 12(25) В клітинах зустрічається близько 300 амінокислот, але будуються білки лише з 20 амінокислот. Амінокислота бере участь у синтезі білка, якщо вона має свій шифр, а оскільки в усіх живих організмах є шифрів лише для 20 амінокислот, то лише з такої кількості будується білок. Але коли молекула білка вже збудована, можливі взаємні перетворення деяких амінокислот (пролін – в оксіпролін), тому, коли такий білок піддати гідролізу, то буде отримано більше 20 амінокислот.
3(13) Більшість амінокислот - це похідні карбонових кислот, в яких один або декілька атомів водню заміщені на аміногрупу.
4(2) Принципи будови природних амінокислот, що входять до складу білку:
1. Більшість мають одну аміногрупу. Лише лізин та аргінін – по дві.
2. Аміногрупа завжди стоїть в положенні. Якщо аміногруп дві, то друга стоїть на кінці молекули.
R - CH - COOH
NH2
3. Походять лише від деяких органічних кислот: оцтової, пропіонової, валеріанової, масляної, капронової, від дикарбонових (янтарної та глутарової).