Регуляция активности ферментов

Кроме каталитической активности некоторые ферменты обладают также и регуляторной активностью. Они служат как бы «дирижерами», задающими темп метаболическим процессам, обеспечивая тем самым соответствие обмена веществ измененным условиям. Такие ферменты называются регуляторными, они, как правило, катализируют самую медленную реакцию, определяющую скорость всего процесса в целом. Известны два основных способа регуляции каталитической активности ферментов: аллостерическая регуляция и ковалентная модификация белка – чаще всего фосфорилирование и дефосфорилирование.

В случае аллостерической регуляции аллостерические ферменты регулируют скорость реакций путем обратимого нековалентного присоединения специфических модуляторов, или эффекторов, к регуляторному, или аллостерическому, центру фермента. Такими модуляторами могут быть либо сами субстраты, либо какие-то промежуточные продукты метаболизма. В некоторых мультиферментных системах регуляторный фермент ингибируется конечным продуктом. В этом случае говорят об отрицательном модуляторе. Такой тип регуляции называется ингибированием по типу обратной связи или ретроингибированием. При повышении концентрации отрицательного модулятора в клетке, он связывается с аллостерическим центром фермента, активность которого при этом снижается. В результате замедляется функционирование всей ферментной системы в целом, что приводит скорость выработки конечного продукта в соответствие с потребностями клетки. В качестве положительного модулятора, активирующего регуляторный фермент, часто выступает субстрат данного фермента.

К другому классу относятся регуляторные ферменты, способные изменять свою активность путем ковалентной модификации содержащихся в них специфических функциональных групп, необходимых для активности фермента. Например, перенос фосфорильных групп от АТФ к гидроксильным группам остатков серина в неактивной форме гликогенфосфорилазы переводит ее в активную форму.

Вопросы для самоконтроля к главе 5 «Биологический катализ. Ферменты»

1. Ферменты: определение, сущность действия.

2. Сравнение ферментов и неорганических катализаторов.

3. Особенности ферментативного катализа.

4. Строение фермента. Коферменты, простетические группы.

5. Классификация ферментов.

6. Свойства ферментов.

7. Ингибирование ферментов.

8. Как осуществляется регуляция ферментативной активности?

Глава 6 витамины

Витамины – это абсолютно необходимые для нормальной жизнедеятельности низкомолекулярные органические вещества, которые не синтезируются данным организмом, либо их синтез затруднен, поэтому они должны поступать в организм извне. Первые выделенные витамины принадлежали к классу аминов, отсюда термин «витамины», т.е. «амины жизни» (от лат.vita - жизнь). Позднее выяснилось, что присутствие аминогруппы в витаминах необязательно.

В отличие от белков, липидов и углеводов витамины не выполняют структурной (т.е. не включаются в состав тканей) и энергетической функций (т.е. не используются организмом как энергетический субстрат). Биохимическая функция большинства витаминов заключается в том, что они входят в состав небелковых частей (кофакторов) сложных ферментов.

Витамины (Табл.5) делят на два типа: водорастворимые и жирорастворимые.

Таблица 5