- •Федеральное агентство по рыболовству
- •Принципы молекулярной логики живого
- •Глава 1 химический состав организмов
- •Важнейшие классы органических соединений
- •Структура, свойства и биологические функции воды
- •Содержание основных катионов и анионов внутри клетки и во внеклеточных жидкостях организма человека (по а.Е. Строеву)
- •Вопросы для самоконтроля
- •Глава 2 белки
- •Протеиногенные аминокислоты
- •Классификация протеиногенных аминокислот
- •Химические свойства аминокислот
- •Сложные белки
- •Вопросы и задания для самоконтроля к главе 2 «белки»
- •Глава 3 нуклеиновые кислоты
- •Функции мононуклеотидов
- •Вопросы для самоконтроля к главе 3
- •Глава 4 Биосинтез белка
- •Вопросы для самоконтроля к главе 4 «Биосинтез белка»
- •Глава 5 Биологический катализ. Ферменты
- •Строение фермента
- •Классификация ферментов.
- •Свойства ферментов
- •Регуляция активности ферментов
- •Вопросы для самоконтроля к главе 5 «Биологический катализ. Ферменты»
- •Глава 6 витамины
- •Витамины, их коферментные формы и катализируемые реакции
- •Вопросы для самоконтроля к главе 6 «Витамины»
- •Глава 7 Углеводы Классификация углеводов, строение, свойства
- •Вопросы для самоконтроля к главе 7 «Углеводы»
- •Глава 8 Обмен веществ и энергии. Обмен углеводов
- •Обмен углеводов Переваривание и всасывание углеводов
- •Дихотомический путь распада глюкозы
- •Цикл Кребса (цтк)
- •Дыхательная цепь (электронтранспортная цепь)
- •Прямой путь окисления глюкозы (пентозофосфатный цикл).
- •Вопросы для самоконтроля к главе 8 «Обмен веществ и энергии. Обмен углеводов»
- •Глава 9 Липиды
- •Некоторые природные жирные кислоты
- •Вопросы для самоконтроля к главе 9 «Липиды»
- •Глава 10 обмен жиров Внешний обмен жиров
- •Метаболизм глицерина
- •Окисление жирных кислот
- •Синтез жиров
- •Вопросы для самоконтроля к главе 10 «Обмен жиров»
- •Глава 11 обмен белков
- •Распад белков в тканях
- •Вопросы для самоконтроля к главе 11 «Обмен белков»
- •Глава 12 гормоны. Взаимосвязь процессов обмена веществ
- •Пептидные гормоны
- •Гормоны – производные аминокислот (прочие гормоны)
- •Фитогормоны
- •Регуляция секреции гормонов
- •Взаимосвязь процессов обмена веществ
- •Вопросы для самоконтроля к главе 12 «Гормоны. Взаимосвязь процессов обмена веществ»
- •Практикум
- •Техника безопасности работы в биохимической лаборатории
- •Рабочий журнал
- •Лабораторная работа № 1 цветные реакции на белки
- •Вопросы к лабораторной работе «Цветные реакции на белки»
- •Лабораторная работа № 2 реакции осаждения белков
- •Вопросы к лабораторной работе «Реакции осаждения белков»
- •Лабораторная работа № 3 нуклеопротеиды
- •Дифениламиновая проба (реакция Дише)
- •Проба Троммера
- •Реакция Толленса
- •Вопросы к лабораторной работе «Качественные реакции на отдельные ферменты»
- •Лабораторная работа № 5 количественное определение аскорбиновой кислоты
- •Вопросы к лабораторной работе «Количественное определение аскорбиновой кислоты»
- •Лабораторная работа № 6 Количественное определение углеводов
- •Содержание глюкозы в 0,1 мл вытяжки, в мг
- •Вопросы к лабораторной работе «Количественное определение углеводов»
- •Лабораторная работа №7 жировые константы Определение йодного числа жира
- •Определение кислотного числа жира
- •Вопросы к лабораторной работе «Жировые константы»
- •Рекомендуемая литература
Химические свойства аминокислот
Аминокислоты проявляют свойства и кислот, и аминов. Так, они образуют соли (за счет кислотных свойств карбоксильной группы):
NH2CH2COOH + NaOH (NH2CH2COO)Na + Н2О
глицин глицинат натрия
и сложные эфиры (подобно другим органическим кислотам):
NH2CH2COOH + С2Н5ОНNH2CH2C(O)OC2H5 + Н2О
глицин этилглицинат
С более сильными кислотами аминокислоты проявляют свойства оснований и образуют соли за счет основных свойств аминогруппы:
глицин хлорид глициния
Простейший белок — полипептид, содержащий в своей структуре не менее 70 аминокислотных остатков и имеющий молекулярную массу свыше 10 000 Да (дальтон). Дальтон - единица измерения массы белков, 1 дальтон равен 1,66054·10-27кг (углеродная единица массы). Аналогичные соединения, состоящие из меньшего количества аминокислотных остатков, относят к пептидам. Пептидами по своей природе являются некоторые гормоны – инсулин, окситоцин, вазопрессин. Некоторые пептиды являются регуляторами иммунитета. Пептидную природу имеют некоторые антибиотики (циклоспорин А, грамицидины А, В, С и S), алкалоиды, токсины пчел и ос, змей, ядовитых грибов (фаллоидин и аманитин бледной поганки), холерный и ботулинический токсины и др.
Уровни структурной организации белковых молекул.
Молекула белка имеет сложное строение. Выделяют несколько уровней структурной организации белковой молекулы – первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура определяется как линейная последовательность остатков протеиногенных аминокислот, связанных пептидными связями (Рис.5):
Рис.5. Первичная структура молекулы белка
Первичная структура молекулы белка генетически детерминирована для каждого конкретного белка в последовательности нуклеотидов информационной РНК. Первичная структура определяет и более высокие уровни организации белковых молекул.
Вторичная структура — конформация (т. е. расположение в пространстве) отдельных участков белковой молекулы. Вторичная структура в белках может быть представлена -спиралью, -структурой (структура складчатого листа) (Рис.6).
|
|
α - спираль |
β-структура |
Рис.6. Вторичная структура белка
Вторичную структуру белка поддерживают водородные связи между пептидными группировками.
Третичная структура — конформация всей молекулы белка, т.е. укладка в пространстве всей полипептидной цепи, включая укладку боковых радикалов. Для значительного числа белков методом рентгеноструктурного анализа получены координаты всех атомов белка, за исключением координат атомов водорода. В формировании и стабилизации третичной структуры принимают участие все виды взаимодействий: гидрофобное, электростатическое (ионное), дисульфидные ковалентные связи, водородные связи. В этих взаимодействиях участвуют радикалы аминокислотных остатков. Среди связей, удерживающих третичную структуру следует отметить: а) дисульфидный мостик ( - S - S - ); б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой); в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой); г) водородные связи.
В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков
1) Глобулярные белки, которые имеют форму глобулы (сферы). К таким белкам относится, например, миоглобин, имеющий 5 α -спиральных сегментов и ни одной β – складки, иммуноглобулины, у которых нет α -спирали, основными элементами вторичной структуры являются β –складки
2) Фибриллярные белки. Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму, они выполняют в организме структурную функцию. В первичной структуреони имеют повторяющиеся участки и формируют достаточно однотипную для всей полипептидной цепивторичную структуру. Так, белок α - кератин (основной белковый компонент ногтей, волос, кожи) построен из протяженных α - спиралей. Существуют менее распространенные элементы вторичной структуры, например - полипептидные цепи коллагена, образующие левые спирали с параметрами, резко отличающимися от параметров α -спиралей. В коллагеновых волокнах три спиральные полипептидные цепи скручены в единую правую суперспираль (Рис.7):
Рис.7 Третичная структура коллагена
Четвертичная структура белка. Под четвертичной структурой белков подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей (одинаковых или разных) с третичной структурой, приводящий к формированию единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования (мультимера). Четвертичную структуру имеют не все белки. Примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин, который состоит из 4-х субъединиц. Этот белок участвует в транспорте газов в организме.
При разрыве дисульфидных и слабых типов связей в молекулах все структуры белка, кроме первичной, разрушаются (полностью или частично), при этом белок теряет свои нативные свойства (свойства белковой молекулы, присущие ей в естественном, природном (нативном) состоянии). Данный процесс называется денатурация белка. К факторам, вызывающим денатурацию белка относят высокие температуры, ультрафиолетовое облучение, концентрированные кислоты и щелочи, соли тяжелых металлов и другие.
Белки подразделяются на простые (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные (протеиды), содержащие, кроме аминокислот, другие небелковые вещества, например, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты. Небелковая часть сложного белка называется простетической группой.
Простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, широко распространены в животном и растительном мире. В настоящее время не существует четкой классификации данных соединений.
Гистоны
Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток, растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция — регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).
Протамины
Эти белки имеют самую низкую молекулярную массу (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, придают ДНК химическую устойчивость, но в отличие от гистонов, .не выполняют регуляторной функции.
Глютелины
Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других культур, в зеленых частях растений. Не растворимы в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.
Проламины
Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием в этих белках пролина и неполярных аминокислот).
Протеиноиды.
К протеиноидам относятся белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы), для них характерно высокое содержание серы. Эти белки нерастворимы или трудно растворимы в воде, солевых и водно-спиртовых смесях..К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.
Альбумины
Это кислые белки невысокой молекулярной массы (15-17 тыс.), растворимы в воде и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.
Глобулины
Молекулярная масса до 100 тыс. В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах (уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях. Выполняют функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.